Білки - складні біополімери

Тема розділу- Єдність хімічного складу організмі

Тема: Білки - складні біополімери

Викладач

Мета: - сформувати знання про білки, як природні полімери, розкрити особливості хімічного складу

та будови, з'ясувати причини різноманітності білкових молекул;

Основні терміни і поняття: біополімери, мономери, амінокислоти, білки, рівні організації білкової молекули (первинна, вторинна, третинні, четвертинна), біополімери, мономери, амінокислоти, білки.

.Обладнання: таблиця "Білки", модель білкової молекули.

Структура уроку, основний зміст і методи роботи.

І. Актуалізація опорних знань учнів.
Тестовий контроль.
1. Які властивості ліпідів лежать в основі енергетичної функції?
а) гідрофобність;
б) погана теплопровідність;
в) розщеплення на простіші речовини.

2. Полісахаридом є:
а) сахароза;
б) крохмаль;
в) лактоза;
г) глюкоза.

3. В яких клітинах міститься більше вуглеводів?
а) в рослинах;
б) в тваринах;
в) однакова кількість.

4. Які властивості притаманні полісахаридам?
а) добре розчинні у воді, солодкі на смак;
б) погано розчинні у воді, не мають солодкого смаку.

5. До дисахаридів:
а) целюлоза;
б) сахароза;
в) глюкоза.

6. Вам дано дві речовини і сказано, що одна із них - рибоза, а друга - лецетин. Яким із способів ви абсолютно точно зможете встановити, де у вас рибоза, а де лецетин?
а) за запахом;
б) за розчинністю у воді;
в) за кольором.

7. До яких сполук за відношенням до води належать ліпіди?
а) гідрофільні;
б) гідрофобні.

8. Скільки енергії вивільняється під час розщеплення 1 г жиру?
а) 17,6 кДж;
б) 38,9 кДж.

9. Які вуглеводи належать до моносахаридів?
а) сахароза;
б) глюкоза;
в) рибоза;
г) дезоксирибоза;
д) целюлоза.

10. У яких структурах рослинної клітини накопичується крохмаль?
а) мітохондрії;
б) хлоропласти;
в) лейкопласти;
г) вакуолі.

Бесіда:
- Що ви знаєте про білки? (Повторення інформації про білки, одержної на уроках у 8 класі).
Вчитель: - А тепер більш детально відкриємо таємниці білків (формулювання теми та мети уроку).

ІІ. Вивчення нового матеріалу.

План.

1. Білки, їх вміст в організмі, хімічний склад. (Розповідь вчителя).
2. Особливості будови молекул білка. (Розповідь вчителя. Бесіда).
3. Просторова структура білків. (Розповідь із розглядом мал.9, с.24 у підручнику і заповненням таблиці)

)

Розгляд питань.

1. Білки, їх вміст в організмі, хімічний склад.

З якими матеріальними об'єктами пов'язана таємниця життя? Це одне з головних запитань, на яке намагалася дати відповідь наука на протязі своєї історії. І вже досить давно вчені зрозуміли, що найголовнішу роль в усіх життєвих процесах відіграють білки, оскільки вони становлять основну структуру всіх живих систем і виконують ряд важливих функцій.

Ще на початку ХІІІ ст. було встановлено, що речовини, які містяться в соках рослин, екстрактах тваринних тканин, мають однакову природу. Вперше почав вивчати хімію білкових речовин Я. Бекаррі. У 1728 р. він виділів із пшеничного борошна білок-клейковину і дослідив деякі його властивості. У той же час білки вивчав і француз А. Фуркруа. Він ґрунтовно дослідив білки сироватки крові і назвав її три компоненти - желатин, альбулін, фібрин. Пізніше, у 1839 р. галандський хімік Г. Мульдер назвав білки протеїнами (з гр. - перший).

Вміст у клітині хімічних сполук (у відсотках)

Виходячи з аналізу схеми, ми можемо стверджувати, що найбільший %-ий вміст у клітині із даних в схемі хімічних сполук - це вміст білків, які відіграють багато життєво важливих функцій. До складу живих організмів входить 2Ч1018 видів білків, із них 5 млн. - до складу людини і тварин.

Вміст білків в організмі людини:
у м'язах - 80%,
в шкірі - 63%,
в печінці - 57%,
в кістках - 28%.

Хімічний склад білків.
У 1810 р. вчені Ж. Гей-Люссик і Л. Біснор встановили елементарний склад білків. Вони з'ясували, що до їх складу входять такі елементи: вуглець, водень, кисень, азот, сірка.

За хімічною природою білки - біополімери, мономерами, яких є амінокислоти - відносно низькомолекулярні сполуки. В склад кожної амінокислоти входить карбоксильна група (-СООН), яка надає молекулі кислотних властивостей, аміногрупа (-NH2) надає властивостей основ, які приєднані до одного і того ж атома вуглецю. До цього ж атома вуглецю приєднана і одна із багатьох бокових груп (радикалів - "R").

Існує багато тисяч різних білків, проти вся ця різноманітність досягається відповідним поєднанням усього лише 20 амінокислот, які відрізняються одна від одної своїми боковими групами (радикалами).

Амінокислоти поділяють на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти можуть синтезуватись в організмі людини і тварини з продуктів обміну речовин.

Незамінні амінокислоти не можуть синтезуватись в організмі в процесі обміну і повинні надходить з рослинною їжею (лізин, триптофан, фенілаланін, мятіонін, треонін, лейцин, ізолейцін, валін).

2. Особливості будови молекул білка.

Білки - біополімери, мономерами яких є амінокислоти, які сполучаючись між собою утворюють довгий ланцюг, який називають поліпептидом.

Молекули амінокислот мають здатність з'єднуватись між собою так званими пептидними зв'язками, що виникають внаслідок взаємодії групи - NH2 однієї молекули з групою - СООН другої з виділенням води. Так утворюються лінійні полімери амінокислот - поліпептиди (білки).

Як приклад, розглянемо механізм з'єднання амінокислоти (гліцин) з такою ж амінокислотою (гліцин):

Формула амінокислоти:

Оскільки під час цієї реакції виділяється певна кількість молекул води - то дану реакцію називають реакцією поліконденсації.

3. Просторова структура білків.

Білок - це хімічна індивідуальність, макромолекула з молекулярною масою від 46 (Ммаси спирту) до 500.000 (Ммаси міозину), які розрізняються за:
а) складом аміноксилот;
б) числом амінокислотних ланочок;
в) порядком розташуванням в ланцюжку.

Відомо чотири рівні структурної організації білків: первинний, вторинний, тритинний і четвертинний (мал. 9 підр. стор. 24). (Розповідь вчителя паралельно з заповненням таблиці вчителем на дошці, учнями в зошиті).

Просторова конфігурація білків.

Структура білка Просторова конфігурація Первинна А - А - А - А Послідовне, лінійне сполучення залишків амінокислот за допомогою пептидних зв'язків. Первинна структура представлена у вигляді довгого ланцюга. Вторинна (дослідували американські вчені Л. Полінг та Р. Корі) Спіралізація поліпептидного ланцюжка. Зв'язки водневі, гідрофобні, іонні. Третинна (клубок; шар; глобула) (досліджував англійський вчений Дж. Кендрю в 1957 р.) Поліпептидна спіраль закручується певним чином у глобулу за рахунок гнучкості вторинної спіральної структури і скріплення спіралей дисульфідними містками, в результаті чого утворюється об'ємне структурне утворення з характерною чітко визначеною для кожного білка поверхнею. Також зв'язки - іонні, водневі, гідрофобні. Четвертинна (Об'єднання декількох глобул в єдине функціональне утворення) Гідрофобні, водневі і іонні зв'язки. Четвертинну структуру має гемоглобін. Його молекула складається із 4-х окремих поліпептидних ланцюгів двох різних типів: із двох a-ланцюгів і двох b-ланцюгів. Два a-ланцюгів містять по 141 амінокислотному залишок, а два b-ланцюги - по 146 залишків. Повну структуру гомоглобіну визначили Кендрю і Перуц.

Схематична структура білка (первинна)

Схематична структура білка (вторинна)

Схематична структура білка (третинна)

Схематична структура гемоглобину (четвертинна)

Структура гемоглобіну. (2a-ланцюга і 2b-ланцюга). З кожним ланцюгом з'єднана одна група гема, до якої приєднується молекула кисню. ІІІ. Узагальнення знань учнів. Визначте, які з наведених тверджень правильні і позначте знаком "+", а які неправильні і позначте знаком "-". 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 - + - + - - - + + +

1. Фосфор входить до складу білків. 2. Мономерами білків є амінокислоти. 3. Вторинну структуру білків стабілізують дисульфідні зв'язки. 4. Незамінною амінокислотою в людини є триптофан. 5. Спільним для всіх амінокислот є радикал. 6. Утворення глобули характерне для вторинної структури білка. 7. Для молекули гемоглобіну характерна третинна структура білка. 8. Відомих амінокислот, які беруть участь у синтезі білків 20. 9. Амінокислоти, які можуть синтезуватись в організмі людини і тварини з продуктів обміну речовин називаються замінні. 10. Частина молекул амінокислот яка відрізняє їх одна від одної - радикал.

IV. Домашнє завдання.
Вивчити §4 і опрацювати контрольні запитання, вміщені після теми §4