Демо-версии рабочих программ по биохимии

Демо-версии рабочих программ по биохимии для Специальности 011000 - "Химия" (очная форма обучения)

1. ОПД. В.02 “Химические основы жизнедеятельности”

1. Выписка из учебного плана

Специальность - химия

Факультет - биолого-географический

Кафедра - биологической химии

Курс - IV

Семестры - VII-VIII

Лекций - 50 часов (VII семестр – 2 часа/нед., VIII семестр – 4 часа/нед.)

Лабораторных занятий - 28 часов (VIII семестр – 2 часа/ нед.)

Всего аудиторных часов - 78 часов

СРС - 50 часов

Всего часов - 128

Экзамен - VIII семестр.

2. Реквизиты составителя-автора

, д. б.н., профессор и заведующий кафедрой биохимии биолого-географического факультета ЯГУ

3. Требования государственного стандарта

Согласно требованиям Государственного образовательного стандар­та высшего профессионального образования к уровню подготовки лиц, успешно завершивших обучение по специальности 011000 - Химия (от 2000г.), специалист должен

1. иметь целостное представление о процессах и явлениях, про­исходящих в неживой и живой природе;

2. иметь представление о структуре и свойствах важнейших типов биомолекул;

3. понимать возможности современных научных методов познания природы и владеть ими на уровне, необходимом для решения задач, имеющих естественно-научное содержание и возникающих при выполне­нии профессиональных функций;

4. обладать теоретическими знаниями и практическими навыками, позволяющими ему работать в различных областях химической науки и современной технологии, уметь самостоятельно повышать свой образовательный уровень знаний при изменении направлений профес­сиональной деятельности в связи с научно-техническим прогрессом.

4. Принципы, цели, задачи курса

Принцип курса	Содержание принципа
Основание для чтения курса	Государственный стандарт высшего проф. образо­вания по специальности Химия
Адресат курса	Студенты, обучающиеся по специальности 011 000 – Химия
Главная цель курса	Основная цель курса состоит в обеспечении сту­дентов теоретическими знаниями и практически­ми навыками, необходимыми для научно-исследовательской работы в областях, смежных с химией - биохимии и биотехнологии.
Ядро курса	Особенности живой материи. Структура и функ­ции основных типов биомолекул (белков, нуклеи­новых кислот, липидов, углеводов). Витамины и микроэлементы, их значение для функционирова­ния ферментов. Ферменты как биологические ка­тализаторы. Молекулярные механизмы передачи наследственных признаков. Матричные биосинте­зы. Обмен веществ. Основные метаболические пу­ти обмена углеводов, липидов, аминокислот. Регу­ляция обмена веществ.
Уровень требований по сравнению с Гос­стандартом.	в п. 1,3,4 (см.- Требования Госстандарта)- соот­ветствует требованиям в п.2. уровень требований повышен: вместо "иметь представление" заменено на "знать"
Требования к на­чальной подготовке студентов, необхо­димой для усвоения курса	Студент должен знать следующие разделы из курса органической химии: - пространственное строение органических мо­лекул (понятия конфигурации и кон-формации, стереоизомерии) - общие принципы реакционной способности ор­ганических соединений, типы реакций (окисления - восстановления, гидролиза, изомеризации и т. д.) - биологически активные гетероциклические со­единения - биополимеры (белки, углеводы, нуклеиновые кислоты) - липиды и низкомолекулярные биорегуляторы из курса физической химии - химическая кинетика - химическое равновесие - катализ из курса коллоидной химии - понятие о коллоидных растворах (белки) - типы молекулярных взаимодействий
Организация контроля	- промежуточный контроль (выполнение тестовых контрольных работ по основным темам курса) - итоговый контроль (экзамен в виде теста)

Предметные цели

Уровень усвоения	№ цели	Цели курса
Иметь представление	1	- об особенностях биологической формы организации материи - о значении ферментов как биологических катализаторов - о механизмах регуляции активности ферментов - значении витаминов и микроэлементов для функционирования ферментов - о механизмах передачи наследственных признаков - мутационном процессе - обмене веществ в живых организмах - об основных метаболических путях обмена углеводов, жирных ки­слот и аминокислот в клетке - о молекулярных механизмах взаимосвязи обмена углеводов, ли-пидов и аминокислот	В п. 1 (см. Требования Госстандарта) соответствует требованиям
Знать	2	- важнейшие принципы молекулярной логики живого состояния - структуру и свойства основных классов биомолекул (белков, нук­леиновых кислот, углеводов, липидов) в связи с их биологической функ­цией - молекулярные основы ферментативного катализа - особенности матричных биосинтезов	В п.2. уровень требований повышен: «иметь представление» заменено на «знать»
Уметь	3	- пользоваться основной схемой метаболизма	В п.3 (см. Требования Госстандарта) соответствует требованиям
Знать и уметь	4	- использовать фундаментальные понятия, принципы и законы био­логической химии	В п.4 (см. Требования Госстандарта) соответствует требованиям

5. Примерные тестовые задания к экзамену

1. Биосинтез клеточных белков контролируется таким образом, что в клетке никогда не синтезируется излишек белка. Какой из законов моле­кулярной логики живого состояния иллюстрируется этим примером?

2. Напишите структурную формулу пептида следующего строения:

Глу - Тир - Про-Ала

Какие из перечисленных ниже цветных реакций будут положитель­ными с данным пептидом?

1. Биуретовая 2. Нингидриновая 3. Ксантопротеиновая 4. Фоля

3. Подберите к каждому уровню структурной организации белка со­ответствующее понятие.

1. Первичная структура А. Конформация пептидного

2. Вторичная структура остова, в формировании

3. Третичная структура которой участвуют водо­
родные связи между пеп-
тидными группировками

Б. Порядок чередования аминокислот в белках
В. Пространственное расположение и характер взаимодействия пептидных цепей в олигомерном белке Г. Конформация полипептидной цепи, стабилизирован­ная межрадикальными связями

4. Что понимается под денатурацией белка?

1. Уменьшение растворимости белка при добавлении солеи щелоч­ных или щелочно-земельных металлов.

2. Потеря биологической активности белка в результате его гидроли­за.

3. Изменение конформации белка, сопровождающееся потерей его биологической активности.

4. Конформационные изменения белка в результате его взаимодей­ствия с различными соединениями.

5. Какие положения правильно характеризуют активный центр фер­ментов?

1. Это участок, непосредственно взаимодействующий с субстратом и участвующий в катализе

2. Между активным центром и субстратом имеется комплементар-ность

3. Активный центр составляет относительно небольшую часть моле­кулы фермента

4. В активный центр входят только полярные аминокислоты

6. Какие из приведенных ниже утверждений характеризуют апо-фермент?

1. Представляет комплекс белка и кофактора

2. Обладает высокой каталитической активностью 3 .Представляет собой неорганический ион или органическое соеди­нение, являющееся производным витамина

4. Обладает низкой активностью, часто вообще неактивен

7. Оптимальные условия действия амилазы - фермента, расщепляю­щего крахмал: рН=6,8, t= 37°C. Как изменится активность фермента в ка­ждом из следующих случаев (уменьшится или увеличится) ? Укажите причину изменения активности.

1. рН инкубационной среды равен 4

2. температура инкубации - 70° С

3. В инкубационную среду добавлен раствор PbSO4

8. Изобразите в виде графиков зависимость скорости реакции, ката­лизируемой гексокиназой, от концентрации субстратов - глюкозы (Кт=0,04 мМ) и фруктозы (Кт=1,5 мМ), - если считать Vmax одинаковой (10 мМ/мин).

Гексоза + АТФ ——————> АДФ + гексозо-6-фосфат

В каком случае при одинаковой концентрации суострата. 0,1 мМ) скорость реакции будет больше?

9. Рассчитайте удельную активность фермента, если за 20 сек в ре­зультате реакции с участием 1 мг фермента при оптимальных условиях получается 25 мкмоль продукта.

10. Распределите перечисленные соединения по группам.

1 .Аденин

2.Цитидин-5 '-монофосфат

3 .Гуанозин

4. Аденозин

5.Уридин

6. Тимидин-5'-монофосфат

А. Нуклеозид

Б. Азотистое основание

С. Нуклеотид

11. Из перечисленных пар азотистых оснований выберите компле­ментарные пары, обеспечивающие формирование вторичной структуры ДНК и РНК

1. А-У 1 .Характерно для ДНК

2. А-Т 2. Характерно для РНК

3 .Г-Ц 3 .Характерно для обеих НК

4.Ц-А 4.Не характерно ни для одной НК

5.У-Г

12.Какие особенности строения характерны для вторичной структу­ры ДНК?

1. Построена из двух полинуклеотидных цепей.

2. Цепи антипараллельны

3. Азотистые основания комплементарны друг другу

4. Обе нити закручены в спираль, имеющую общую ось

13.Напишите формулу динуклеотида следующего строения:

5'-У - А-3'

14.Подберите для каждого матричного биосинтеза соответствующую матрицу.

1.Синтез белка А. ДНК

2.Синтез тРНК Б. мРНК

3.Синтез ДНК В. тРНК

4.Синтез рРНК Г. полипептиды

15. Укажите для процесса репликации

1. матрицу

2. субстраты

3. источники энергии

4. фермент, обеспечивающий соединение дезоксирибонуклео-тидов в биополимер

5. локализацию в клетке

16.Подберите названия к перечисленным углеводам.

1. Глюкозо (а-1,6)-глюкоза А. Лактоза

2. Глюкозо (а-1,2)-фруктоза Б. Мальтоза

3. Глюкозо(а-1,4)-глкжоза В. Сахароза

4. Глюкозо (р-1,4) - глюкоза Г. фрагмент целлюлозы

5. Фруктозе (р-1,6)-галактоза Д. фрагмент крахмала

6. ( Глюкозо (Р-1,4) - глюкоза)п Е. ни один из этих угле-

7. ( Глюкозо (а-1,4) -глюкоза)п водов

8. Галактозо (а-1,4)-глюкоза Ж. Целлобиоза

17.Выберите положения, которые правильно характеризуют биоло­гическое значение катаболизма глюкозы.

1. Энергия, выделяемая при распаде глюкозы, используется для син­теза АТФ.

2. Промежуточные вещества, образуемые при распаде глюкозы, мо­гут использоваться в анаболических процессах.

3. Катаболизм глюкозы может протекать как в аэробных, так и в ана­эробных условиях.

4. Аэробный распад глюкозы мжет происходить только в печени.

5. Синтез АТФ в катаболизме глюкозы происходит только путем субстратного фосфорилирования.

18.Рассчитайте, сколько молекул АТФ образуется при распаде 1 мо­лекулы глицеральдегид-3-фосфата до СС>2 и Н2О. Сколько молекул АТФ образуется при этом путем субстратного фосфорилирования?

19.У кажите продукты, образующиеся при гидролизе перечес ленных липидов.

1 . Глицерин +жирные кислоты
2. Высокомолекулярный спирт +
3 .Жиры жирная кислота
4. Сфингозин + жирная кислота
З. Цереброзиды + фосфорная кислота +холин

Г. Сфингозин+жирная кислоiuv + сахар

Д. Глицерин + жирная кислота + +фосфорная кислота + холин

20. Подберите к каждому типу липидов и их производных соответ­ствующую функцию

1 .Нейтральные жиры

2.Жирные кислоты

3 .Сфингомелины

4.Фосфоглицериды

5.Витамин А

6.Витамин К

7.Желчные кислоты

А. Источники энергии, структурные

компоненты других липидов Б. Энергетическое депо В. Структурный компонент мкмбран Г. Эмульгатор

Д. Антигеморрагический фактор Е. Необходим для функционирования родопсина

6. Рекомендуемая литература

Основная

1. , Мызина химия: Учеб. – М.: В. Ш., 1998. – 479 с.

2. Основы биохимии, в 3-х т. М.: Мир, 1985.

3. Биохимия, в 3-х т. М.: Мир, 1984.

Дополнительная

1. и др. Молекулярная биология клетки, в 3-х т. М.: Мир, 1994.

2. , , и др. Осно­вы биохимии. М.: Высшая школа, 1986.

3. , Савин биохимии. М.:Изд-во МГУ, 1990.

4. и др. Биохимия человека, в 2-х т. М.: Мир, 1993.

5. Биохимия. М.: Мир, 1980.

6. Овчинников химия. М.: Прос­вещение, 1987.

7. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1989.

8. Спирин рибосом и биосинтез белка. М.'.Высшая школа, 1986.

9. Строев химия. М.: Высшая школа, 1986.

10. Структура и функции нуклеиновых кислот / под ред. . М.: Высшая школа, 1990.