Министерство сельского хозяйства РФ
Департамент научно-технологической политики и образования
ФГОУ ВПО Волгоградская государственная сельскохозяйственная академия
Кафедра химии
Методические указания
для самостоятельной работы по теме «Промежуточный обмен белков и интеграция метаболизма»
УДК 577.1
ББК 24.1
М-54
М -54 Методические указания для самостоятельной работы по теме «Промежуточный обмен белков и интеграция метаболизма» / Сост. , , . ВГСХА: Волгоград, 2010. — 28 с.
В данной работе представлен теоретический материал, тесты и упражнения для самостоятельной подготовки по биохимии обмена белков. Содержание методических указаний соответствует ГОСу и примерной программе по дисциплине «Биологическая и физколлоидная химия» для студентов, обучающихся по специальностям «Зоотехния» и «Ветеринария», а также по направлению «Зоотехния».
Часть 1. Промежуточный обмен белков
Обмен белков – это центральное звено всех биохимических процессов, лежащих в основе существования живого организма. В количественном отношении белки образуют самую важную группу макромолекул (в организме человека массой 70 кг содержится 10 кг белков). Аминокислоты, входящие в состав белков, являются важнейшими субстратами метаболизма азота в гетеротрофных организмах. От аминокислот берут начало ферменты, пуриновые и пиримидиновые основания (и нуклеиновые кислоты), пиррольные производные (порфирины), биологически активные соединения пептидной природы (гормоны), а также ряд других соединений. При необходимости аминокислоты могут служить источником энергии, главным образом за счет окисления их углеродного скелета.
Белки не запасаются в организме человека и животных, т. е. не имеют резервного пула. Необходимое количество азота (лучше в форме аминокислот) должно поступать с пищей. При дефиците белков в обмен вовлекаются функциональные протеины. При избытке пищевого белка дополнительные аминокислоты утилизируются. Так как 95% всего азота организма приходится на белки, о состоянии белкового обмена можно судить по балансу азота.
1. Азотистый баланс
Азотистым балансом называют разницу между суточным количеством поступающего с пищей азота и количеством азота, выведенным из организма за тот же период (главным образом в составе мочевины).
У взрослых организмов при нормальном питании наблюдается азотистое равновесие – количество выделяемого азота равно количеству поступающего. В период роста организма азота выводится меньше, чем поступает – это положительный азотистый баланс. При голодании, сахарном диабете, стрессе наблюдается отрицательный азотистый баланс. Взрослый человек при средней физической нагрузке должен получать около 100г белков в сутки.
Биологическая ценность белка тем выше, чем ближе его аминокислотный состав к составу белков данного организма, чем больше он содержит незаменимых аминокислот и чем легче данный белок переваривается в желудочно–кишечном тракте.
Белки кормов делят на полноценные и неполноценные. Полноценные корма содержат остатки незаменимых аминокислот, которые не могут быть синтезированы организмом животного: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин,
треонин, триптофан и фенилаланин. К условно незаменимым аминокислотам относят гистидин, так как его небольшой недостаток в кормах восполняется синтезом микрофлорой в пищевом канале. Остальные аминокислоты - заменимые и могут синтезироваться в организме животного: аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, серин. Пять аминокислот считают частично заменимыми: аргинин, глицин, тирозин, цистин и цистеин. Иминокислоты пролин и оксипролин могут синтезироваться в организме.
Эталоном полноценного белка чаще всего служит
казеин, содержащий все незаменимые аминокислоты.
Белковым минимумом называют наименьшее количество белка в кормах, необходимое для сохранения в организме азотистого равновесия.
Таблица 1
Средние величины белкового минимума
(Кононский, 1992)
Вид животного | Белковый минимум, |
Корова лактирующая | 1,0 |
Корова нелактирующая | 0,6 – 0,7 |
Овца | 1,0 |
Коза | 1,0 |
Свинья | 1,0 |
Лошадь работающая | 1,2 – 1,4 |
Лошадь неработающая | 0,7 – 0,8 |
Помимо переваривания белков пищи, в организме постоянно протекает протеолиз тканевых белков: ежедневно в организме человека г белка разрушаются до аминокислот, а затем вновь синтезируются. Скорость распада и синтеза индивидуальных белков, выраженная в биологическом полупериоде, различна для разных тканей одного и того же организма. Так, биологический полупериод белков печени и плазмы крови составляет 10 суток, белков слизистой оболочки кишечника - всего лишь несколько суток, а полупериод гормонов белковой природы и ферментов - только часы или минуты (для инсулина 6-9 мин). В среднем полупериод распада белка в организме человека, как было вычислено на основе различных данных, составляет 80 суток.
2. Распад аминокислот в организме животных
Распад аминокислот в тканях начинается с декарбоксилирования и дезаминирования.
1. Декарбоксилирование аминокислот сопровождается выделением углекислого газа и образованием аминов. В живых организмах аминокислоты декарбоксилируются под действием микробных декарбоксилаз (например, в толстой кишке):
R—CH—COOH R—CH2— NH2 + CO2
I
NH2
В результате данной реакции в тканях образуются амины, которые либо сами являются физиологически активными веществами (биогенные амины), либо входят в состав других биомолекул (табл.2).
Таблица 2
Биогенные амины и их предшественники
Аминокислота | Амин | Функция |
Серин | Этаноламин | Составная часть |
Цистеин | Цистеамин | Составная часть |
Треонин | Аминопропанол | Составная часть |
Аспарагиновая кислота | β-Аланин | Составная часть |
Глутаминовая кислота | γ-Аминомасляная кислота (ГАМК) | Нейромедиатор |
Гистидин | Гистамин | Медиатор, нейромедиатор |
Тирозин | Дофамин | Предшественник катехоламинов – норадреналина и адреналина |
5-Гидрокситриптофан | Серотонин | Медиатор, нейромедиатор |
2. Различают 4 вида дезаминирования аминокислот:
1) Окислительное:
H2O
R–CH–COOH + ½O2 R–C–COOH R–C–COOH + NH3
I II II
NH2 NH O
кетокислота
2) Восстановительное
R–CH–COOH + 2H R–CH2–COOH + NH3
I карбоновая кислота
NH2
3) Гидролитическое
+H2O
R–CH–COOH + H2O R–CH2–COOH + NH3
I I
NH2 OH
оксикислота
4) внутримолекулярное
R–CH2–CH–COOH R–CH=CH–COOH + NH3
I
NH2 непредельная кислота
У животных, растений и большинства микроорганизмов преобладает окислительное дезаминирование. Однако, активность большинства дегидрогеназ аминокислот очень низкая, исключение – дегидрогеназа глутаминовой кислоты. Поэтому большинство аминокислот в организме животных дезаминируется непрямым путем:
Разные аминокислоты α-Кетоглутаровая кислота NH3
Разные кетокислоты Глутаминовая кислота
Например:
а) реакция переаминирования, которую катализирует
аспартат-аминотрансфераза (АСТ)
COOH | COOH | COOH | COOH | |||
I | I | I | I | |||
CH2 | (CH2)2 | АСТ | CH2 | (CH2)2 | ||
I | + | I |
| I | + | I |
CH–NH2 | C =O | C=O | CH–NH2 | |||
I | I | I | I | |||
COOH | COOH | COOH | COOH | |||
Асп | α-Кетоглутаровая кислота | ЩУК | Глу |
б) окислительное дезаминирование
COOH | COOH | COOH | ||
I | I | I | ||
(CH2)2 | НАД+ | (CH2)2 | Н2О | (CH2)2 |
I |
| I |
| I |
CH–NH2 | НАДН2 | C=NH | C =O | |
I | I | I | ||
COOH | COOH | COOH | ||
иминокислота | α-Кетоглутаровая кислота |
α-Кетоглутаровая кислота может снова участвовать в непрямом дезаминировании других аминокислот. Образующиеся кетокислоты могут поступать в цикл трикарбоновых кислот или использоваться для непрямого биосинтеза углеводов и липидов.
3. Пути обезвреживания аммиака в организме
В результате дезаминирования аминокислот образуется аммиак, который является клеточным ядом, при высоких концентрациях он повреждает главным образом нервные клетки. Поэтому аммиак должен быстро инактивироваться и выводиться из организма. У разных видов позвоночных обезвреживание и выведение аммиака производится различными способами (табл. 3).
Таблица 3
Классификация организмов по выведению аммиака
Животные | Тип | Конечный продукт |
Птицы, рептилии | Урикотелические | Мочевая кислота |
Млекопитающие | Уреателические | Мочевина |
Рыбы | Аммониотелические | Аммиак |
В организме человека и животных аммиак обезвреживается путем образования аммонийных солей, амидов дикарбоновых аминокислот, мочевины.
1) Синтез аммонийных солей протекает в почках главным образом при ацидозах различного происхождения (сахарный диабет, голодание) и служит для выведения кислот, а не
аммиака:
R–COOH + NH3 R–COONH4
2) Первичное связывание аммиака в клетках происходит путем образования амидов – глутамина и аспарагина.
глутамин-синтетаза
Глу + NH3 + АТФ Глн + АДФ + H3PO4
аспарагин-синтетаза
Асп + NH3 + АТФ Асн + АДФ + H3PO4
Реакция образования глутамина происходит во многих тканях, но наиболее важна для нервной ткани, особенно чувствительной к токсическому действию аммиака. Глутамин выполняет функцию транспортной формы аммиака. В печени он расщепляется под действием глутаминазы на глутамат и аммиак, а последний включается в процесс синтеза мочевины. Кроме того, глутамин представляет собой резерв аммиака, необходимый в почках для компенсации ацидоза. В этом случае активность глутаминазы почек увеличивается, и ион аммония выводится в виде солей аммония, компенсируя при этом излишнее количество протонов.
Акцептором аммиака могут быть не только свободные аспарагиновая и глутаминовая кислоты, но и белки, в состав которых они входят. Все это обеспечивает быстрое обезвреживание аммиака на месте его образования.
3) Основной метаболический путь обезвреживания аммиака у млекопитающих заключается в том, что в клетках печени на его основе синтезируется мочевина. Этот синтез совершается в форме цикла и называется циклом мочевины (или орнитиновым циклом). Цикл был открыт Г. Кребсом и К. Хенселантом в 1932 г. Начинается процесс образования мочевины с получения карбамоилфосфата в матриксе митохондрий, где много АТФ.
I. Образование карбамоилфосфата. Ионы аммония, возникшие в результате окислительного дезаминирования глутаминовой кислоты, взаимодействуют с гидрокарбонат-анионом и АТФ при участии карбамоилфосфатсинтетазы, образуя карбамоилфосфат, содержащий макроэргическую связь:
II. Получение цитруллина. В матриксе митохондрий карбамоилфосфат конденсируется с аминокислотой орнитином, которая, являясь гомологом лизина, не входит в состав белков. Реакция катализируется орнитинкарбамоилтрансферазой:
Образовавшийся цитруллин переходит из митохондрий в цитозоль клеток печени, где протекают остальные реакции цикла мочевины.
III. Получение аргининосукцината. Нуклеофильное замещение карбонильной группы цитруллина на аминогруппу аспарагиновой кислоты с образованием аргининосукцината происходит при участии АТФ и катализируется аргининосукцинатсинтетазой:
Реакция эндэргоничная, и равновесие смещается вправо за счет последующего гидролиза Н2Р2О72-. Таким образом, на протекание первой и третьей реакций цикла мочевины всего расходуется 4 молекулы АТФ.
IV. Распад аргининосукцината. Под действием аргининосукцинатлиазы аргининосукцинат расщепляется с образованием аргинина и фумарата:
V. Образование мочевины и регенерация орнитина. Аргинин расщепляется аргиназой до мочевины и орнитина, который снова входит в цикл:
Мочевина свободно проходит сквозь клеточные мембраны пассивным транспортом из клетки в межклеточное пространство, оттуда в плазму крови. Кровь переносит мочевину из печени в почки, где мочевина извлекается из крови и удаляется из организма с мочой.
Рассмотрим энергетический баланс расщепления аминокислот на примере распада треонина до СО2 и мочевины. Из одной молекулы Тре образуются две молекулы ацетил-КоА, включающегося в цикл лимонной кислоты, и одна молекула NH3. Ради упрощения ацетил-КоА далее рассматривается как уксусная кислота.
Поскольку для синтеза одной молекулы мочевины требуется две молекулы аммиака, необходимо для расчета учитывать две молекулы Тре. Энергетический баланс метаболизма Tре, таким образом, будет следующим:
48 молекул АТФ синтезируются из 16 молекул НАДH при его окислении;
8 молекул АТФ синтезируются из 4 молекул ФАДН2 за счет его окисления;
4 молекулы АТФ соответствуют 4 молекулам ГТФ.
Итого: 60 молекул АТФ образуются в реакциях —5 молекул АТФ расходуются в реакциях. Таким образом, при окислении двух молекул Тре образуются 55 молекул АТФ, т. е. 27,5 АТФ на молекулу треонина.
Часть 2. Интеграция метаболизма
Обмен веществ представляет собой взаимосвязанный процесс катаболизма и анаболизма органических соединений в организме животных. При катаболизме связь между обменами белков, углеводов и жиров заключается в том, что их распад до конечных продуктов протекает через образование одинаковых промежуточных метаболитов – ацетил-KoA, ПВК, компонентов цикла трикарбоновых кислот – ЩУК и α-кетоглутаровой кислоты. Через общие метаболиты возможны взаимопревращения: ключевые метаболиты находятся в точках разветвления метаболических путей и обеспечивают переключение метаболизма с одного пути на другой в зависимости от потребностей организма. Например, глюкозо-6-фосфат образуется в точке соединения и разветвления таких процессов, как депонирование глюкозы - синтез гликогена, использование запасенного энергетического материала - распад гликогена, синтез НАДФH - пентозофосфатный путь, производство энергии - аэробный распад глюкозы. Энергия, накопившаяся в результате распада одних веществ, может затем затрачиваться на синтез других соединений. Из промежуточных продуктов распада углеводов и белков (3-ФГА, ПВК, ацетил-КоА) возможен и активно протекает биосинтез жиров. При дефиците углеводов в организме участниками глюконеогенеза становятся продукты распада жиров: глицерин окисляется в 3-ФГА (схема 1), который может затем превращаться в ПВК.
Схема 1
Пируват через превращение в ацетил КоА (схема 2) поступает в цикл трикарбоновых кислот. Аминокислоты также могут участвовать в глюконеогенезе (глюкогенные аминокислоты – это все белковые аминокислоты, кроме лизина и лейцина, являющихся кетогенными аминокислотами). Из продуктов распада углеводов и жиров (ПВК, α-кетоглутаровая кислота, щавелевоуксусная кислота) в тканях животных осуществляется биосинтез некоторых заменимых аминокислот (аланин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты и др.).
Схема 2
В метаболических путях используются общие коферменты. Эти процессы имеют сходные механизмы регуляции. Взаимосвязь обмена различных веществ иллюстрирует схема 3.
Схема 3
Часть 3. Задания и тесты для выполнения самостоятельной работы
1. Через 60 мин после введения раствора глюкозы в желудок крысам, голодавшим в течение 12 ч, наблюдалось значительное (на 55%) снижение в крови концентрации таких аминокислот, как лейцин, изолейцин, триптофан и т. д. Объясните, почему это произошло.
2. После инъекции инсулина развивается гипогликемическое состояние, которое, однако, быстро ликвидируется при введении глутаминовой кислоты. Объясните, почему глутаминовая кислота нормализует уровень глюкозы в крови. Ответ поясните схемой.
3. Напишите структурные формулы продуктов декарбоксилирования гистидина, лизина, тирозина, триптофана, аргинина, орнитина, глутаминовой и аспарагиновой кислот.
4. Напишите структурные формулы продуктов окислительного, восстановительного, гидролитического и внутримолекулярного дезаминирования аспарагиновой кислоты.
5. С использованием структурных формул всех компонентов осуществите нижеперечисленные превращения:
1) L-глутамат ↔α-кетоглутарат
2) L-аспартат + α-кетоглутарат ↔?
3) аргинин ® орнитин + ?
4) фенилаланин ® тирозин ® п-оксифенилпируват
5) аргинин ®орнитин ® путресцин
6) метионин ® S-аденозилметионин;
7) L-глутамат ® аминоглутаровая кислота ®
α-кетоглутаровая кислота
6. Определите число молей АТФ, образующегося в процессе окисления серина до СО2, Н2О и мочевины при условии сопряжения окисления с фосфорилированием АТФ.
Тестовые задания
Выберите правильные ответы.
1.Аминокислоты используются в организме для синтеза:
А. Гема Г. Гормонов адреналина и тироксина
Б. Белков Д. Глюкозы
В. Нейромедиаторов
2. Пищевая ценность белка зависит от:
А. Присутствия всех 20 аминокислот
Б. Присутствия всех заменимых аминокислот
В. Порядка чередования аминокислот
Г. Наличия всех незаменимых аминокислот
Д. Возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте
3. Полноценное белковое питание могут обеспечить пептиды:
А. Гис-Вал-Трп-Тре-Фен-Сер-Асп-Асн-Мет-Трп
Б. Ала-Вал-Мет-Лей-Фен-Сер-Иле-Трп-Лиз-Тре
В. Глу-Про-Трп-Лиз-Мет-Вал-Лей-Гли-Асн-Глн
Г. Тре-Мет-Вал-Лей-Иле-Трп-Фен-Глн-Лиз-Про
Д. Гис-Ала-Цис-Мет-Тир-Лей-Фен-Сер-Лиз-Арг
4. Отрицательный азотистый баланс наблюдается:
А. При старении Г. В период роста организма
Б. При голодании Д. При длительном тяжелом заболевании
В. У взрослого животного при нормальном питании
5. Для переваривания белков в желудке необходимы:
А. Секреция соляной кислоты Г. Образование пепсиногена
Б. Секреция гистамина Д. рН желудочного сока 2,0
В. Превращение пепсиногена в пепсин
6. В реакциях трансаминирования участвует:
А. Аминокислота Г. Кетокислота
Б. Пиридоксальфосфат Д. Аминотрансфераза
В. Аммиак
7. Реакции трансаминирования обеспечивают:
А. Синтез заменимых аминокислот
Б. Начальный этап катаболизма аминокислот
В. Перераспределение аминного азота в организме
Г. Синтез незаменимых аминокислот из кетокислот
Д. Образование аминокислот в клетках
8. Для диагностики заболеваний печени определяют
активность фермента:
А. Гистидазы Г. АЛТ
Б. Гексокиназы Д. Лактатдегидрогеназы
В. Аспартатаминотрансферазы (АСТ)
9. При дезаминировании аминокислот повышается
активность:
А. АЛТ Г. Оксидазы L-аминокислот
Б. Глутаматдегидрогеназы Д. АСТ
В. Глутаминаминотрансферазы
10. Глутамат :
А. Является универсальным донором аминогрупп в реакциях трансаминирования
Б. Образуется из α-кетоглутарата
В. Дезаминируется НАД-зависимой глутаматдегидрогеназой
Г. Является заменимой аминокислотой
Д. Подвергается непрямому дезаминированию
11. Аммиак в организме образуется в процессе:
А. Дезаминирования аминокислот
Б. Распада мочевины
В. Дезаминирования АМФ
Г. Обезвреживания биогенных аминов окислительным путем
Д. Глюкозо-аланинового цикла в мышцах
12. В обезвреживании аммиака участвует:
А. СО2 Г. Глутамин
Б. Глутамат Д. α-Кетоглутарат
В. Орнитин
13. Конечные продукты азотистого обмена:
А. Глутамин Г. Аланин
Б. Карнитин Д. Аммонийные соли
В. Мочевина
14. Непосредственные источники атомов азота
мочевины в орнитиновом цикле:
А. Аммиак Г. Аспартат
Б. Аланин Д. АМФ
В. Глутамат
15. Реакции орнитинового цикла с затратой энергии
катализирует:
А. Аргининосукцинатсинтетаза Г. Аргининосукциназа
Б. Орнитинкарбамоилтрансфераза Д. Аргиназа
В. Карбамоилфосфатсинтетаза
16. При гипераммониемии:
А. Снижается содержание глутамина и аланина в крови
Б. Уменьшается выведение мочевины почками
В. Уменьшается выведение аммонийных солей
Г. Развивается ацидоз
Д. Увеличивается синтез ГАМК в головном мозге
В заданиях 17-20 выберите одно наиболее полное
утверждение
17. Полноценными считаются белки, содержащие:
А. Все заменимые аминокислоты
Б. Все незаменимые аминокислоты
В. 20 основных аминокислот
Г. Частично заменимые аминокислоты
Д. Условно заменимые аминокислоты
18. Незаменимые аминокислоты необходимы для биосинтеза:
А. Пептидных гормонов Д. Заменимых аминокислот
Б. Условно заменимых аминокислот
В. Частично заменимых аминокислот
Г. Собственных белков организма
19. При рационе, богатом белками:
А. В крови повышается концентрация аланина
Б. Повышается скорость катаболизма аминокислот
В. Ускоряется биосинтез мочевины
Г. Увеличивается скорость трансаминирования
Д. В печени увеличивается количество ферментов
орнитинового цикла
20. При трансаминировании происходит:
А. Образование кетокислот
Б. Синтез заменимых аминокислот
В. Перенос аминогруппы с аминокислоты на пиридоксалъфосфат
Г. Образование субстратов цитратного цикла
Д. Перенос аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту
В заданиях 21-24 выберите один неправильный ответ.
21. Для полноценного белкового питания можно использовать фрагменты пептидов:
А. -Вал-Лей-Ала-Мет-Фен-Иле-Гли-Трп-Лиз-Тре-
Б. - Ала-Сер-Глу-Асп-Глн-Гис-Про-Асн-Гли-Арг-
В. -Мет-Иле-Вал-Фен-Тир-Лей-Трп-Цис-Лиз-Тре -
Г. -Гис-Ала-Вал-Лей-Мет-Фен-Иле-Тре-Лиз-Трп-
Д. -Асп-Лей-Иле-Тре-Тир-Трп-Вал-Фен-Лиз-Мет-
22. Токсическое действие избытка аммиака обусловлено:
А. Снижением содержания α-кетоглутарата
Б. Подавлением обмена аминокислот
В. Воздействием на центральную нервную систему
Г. Торможением синтеза γ - аминомасляной кислоты (ГАМК) и других нейромедиаторов
Д. Возникновением ацидоза
23. Тирозин:
А. Синтезируется из триптофана
Б. Используется для синтеза нейромедиаторов
В. Используется для синтеза катехоламинов
Г. Необходим для синтеза меланина в меланоцитах
Д. Является условно заменимой аминокислотой
24. Мочевина:
А. Синтезируется в печени в реакциях орнитинового цикла
Б. Экскретируется почками
В. Является конечным продуктом катаболизма аминокислот
Г. Образуется в результате распада пуринового ядра нуклеотидов
Д. Представляет собой форму выведения избытка азота из организма
25. Установите соответствие. Характеристика аминокислот:
1. Заменимая | А. Сер Г. Мет |
2. Условно заменимая | Б. Гис Д. Арг |
3. Незаменимая | В. Цис |
26. Установите соответствие:
1. Этап катаболизма аминокислот | А. Дезаминирование |
2. Не изменяет общего количества аминокислот | Б. Трансаминирование |
3. Увеличивает общее количество аминокислот | В. Оба |
4. Сопровождается образованием аммиака | Г. Ни один |
27.Установите соответствие:
1. Синтез карбамоилфосфата с участием | А. Мышцы |
2. Синтез глутамина | Б. Печень |
3.Образование аммонийных солей | В. Обе |
4. Интенсивный синтез аланина | Г. Ни одна |
28. Выберите утверждение, которое нарушает последовательность событий. В процессе синтеза мочевины:
А. Молекула аммиака включается в карбамоилфосфат в митохондриях гепатоцитов
Б. Аргинин распадается на орнитин и мочевину
В. Орнитин поступает в митохондрию и превращается в
цитруллин
Г. Цитруллин связывается с молекулой аспартата
29. Выберите положение, которое предшествует описанной ситуации. При повышении в печени активности ферментов орнитинового цикла:
А. Концентрация аминокислот в крови увеличивается
Б. Дезаминирование аминокислот усиливается
В. Концентрация мочевины в крови возрастает
Г. Выделение азота с мочой увеличивается
Д. Кортизол усиливает катаболизм белков в мышцах и других тканях
30. Выполните «цепное» задание:
а) распад белков при голодании стимулирует гормон:
А. Адреналин Г. Глюкагон
Б. Кортизол Д. Альдостерон
В. Инсулин
б) этот гормон стимулирует в печени процесс:
А. Гликолиза Г. Синтеза кетоновых тел
Б. Липолиза Д. β -Окисления
В. Дезаминирования аминокислот
в) продуктом указанного процесса является:
А. Глюкоза Г. Пируват
Б. Аммиак Д. Ацетил-КоА
В. Цитрат
г) это вещество в печени превращается в:
А. Глутамат Г. Аланин
Б. Аспартат Д. Ацетил-КоА
В. Карбамоилфосфат
д) полученное соединение включается в:
А. Глюконеогенез Г. Цитратный цикл
Б. Орнитиновый цикл Д. Гликолиз
В. Глюкозо-аланиновый цикл
е) в этом процессе синтезируется:
А. Глюкоза Г. Глутамат
Б. Пируват Д. Аланин
В. Мочевина
ж) образованное вещество:
А.Депонируется в тканях Д. Экскретируется почками
Б. Выделяется с желчью в кишечник
В. Катаболизируется до углекислого газа и воды
Г. Используется клетками как энергетический субстрат
31. Выполните «цепное» задание.
а) при избыточном белковом питании аминокислоты:
А. Запасаются в организме
Б. Используются для синтеза кетоновых тел
В. Подвергаются дезаминированию
Г. Используются для синтеза жиров
Д. Выводятся из организма
б) продуктом этого процесса является:
А. Мочевина
Б. Глюкоза
В. Белок
Г. α–Кетокислота
Д. Триацилглицерин
в) полученное вещество используется в процессах:
А. Гликолиза
Б. Глюконеогенеза
В. Синтеза триацилглицерина
Г. Кетогенеза
Д. Орнитинового цикла
Ответы
1.А, Б, В, Г, Д | 17. Б |
2. Г | 18. Г |
3. Б, Г | 19. Б |
4. А, Б, Д | 20. Д |
5. А, Б, В, Г, Д | 21. Б |
6. А, Б, Г, Д | 22. Д |
7. А, Б, В, Г, Д | 23. А |
8. А, В, Г, Д | 24. Г |
9. Б | 25. 1А, 2В, 3Г |
10. А, Б, В, Г | 26. 1В, 2Б, 3Г, 4А |
11. А, В, Г | 27. 1Б, 2В, 3Г, 4А |
12. А, Б, Д | 28. Б |
13. В, Д | 29. Д |
14. А, Г | 30. а)Б, б)В, в)Б, г)В, д)Б, е)В, ж)Д |
15. А, В | 31. а)В, б)Г, в)Б, Г |
16. Б |
Библиографический список
1. Кольман, Я. Наглядная биохимия. / Я. Кольман, К.-Г. Рём. - М.: Мир, 2000.
2. Малахов, сельскохозяйственных животных. / , . - М.: Колос, 1984.
3. Биохимия: Учебник / под ред. . – 2-е изд., испр. – М.: «ГЭОТАР-МЕД», 200с.
4. Кононский, животных: учебник для вузов / . – М.: «Колос», 199с.
5. Блинов, клинической биохимии человека и животных. / В. А Блинов, .- Саратов: Приволж. кн. изд-во, 1996.
6. Биохимия. Тесты и задачи : Учеб. пособие для студентов мед. вузов / Под. ред. . – 2-е изд., перераб. – М.:ВЕДИ, 2005. – 368 с.
