Химия важнейших веществ, входящих в состав организма животных.
Белки.
Химический состав и строение белков
Белки – это азотистые высокомолекулярные органические вещества, которые при гидролизе расщепляются до аминокислот.
Элементарный состав белков: С, N, О, Р, Н, S.
Первичная структура белка представляет собой цепочку аминокислот, связанных между собой связью - СО – NН -.
Вторичная и третичная структура белка представляет собой вытянутую цепочку полипептидов, состоящую из аминокислот. Она может существовать в разных геометрических формах, иметь разный характер свертывания полипептидной цепи.
Четвертичная структура белка представляет собой несколько полипептидных цепей, связанных между собой - ОН, - SН. – СООН. – NH - связями.
Белки в зависимости от строения бывают по форме: фибриллярные, глобулярные.
К фибриллярным белкам относят коллаген, желатин, кератин и т. д. К глобулярным белкам относят альбумин, глобулин и т. д.
Методы исследования строения и последовательности аминокислот белка:
1.гидролиз пептидной цепи различными ферментами, постепенное отщепление аминокислот и установление аминокислот с помощью химических веществ,
2. рентгена - структурный анализ белка.
В настоящее время полностью расшифрована последовательность соединения аминокислот таких белков, как гемоглобин, миоглобин и т. д.
Аминокислоты, их классификация и свойства
В состав белков входят незаменимые, полузаменимые, заменимые аминокислоты.
К незаменимым аминокислотам относятся валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метеонин, фенилаланин, триптофан.
К полузаменимым аминокислотам относятся гистидин, тирозин, аргинин.
Белки бывают полноценные и неполноценные. Те белки, которые содержат все незаменимые аминокислоты являются полноценными. К полноценным относятся белки мяса и молока.
Все аминокислоты по строению являются α – аминокислотами.
β α
СН3 – СН – СООН
׀
NH2
В состав белков входят аминокислоты разного характера: кислые, нейтральные, щелочные.
Свойства аминокислот
1.Растворимы в воде (кроме тирозина и цистина )
2.Являются амфотерными веществами, поэтому могут быть буферами и поддерживать постоянство рН.
3.Аминокислоты имеют ассиметричный атом углерода, являются оптически деятельными, вращая плоскость поляризованного луча.
Физико-химические свойства белков
1.Растворимость.
Белки обладают разной растворимостью. Одни белки растворяются в воде, другие в растворах нейтральных солей средней концентрации. Для разделения смеси белков пользуются методом высаливания, т. е. белок переводят из раствора в осадок, добавляя нейтральные соли в виде концентрированных растворов или в сухом виде. Для высаливания белков применяют хлористый натрий, сернокислый магний, сернокислый аммоний.
2.Коллоидное состояние белков.
Растворы белков в воде являются коллоидными, т. е. находятся во взвешенном состоянии в виде мельчайших частиц, распределенных в растворителе.
Коллоидными называются такие растворы, в которых растворенные частицы имеют диаметр от 0,1 до 0,0001 мкм. Растворы коллоидных веществ называются золями. Коллоиды в желеобразном состоянии называются гелями. Например: желатин.
3. Белки обладают гидрофильностью.
В воде белки диссоциируют, приобретая заряд. Вокруг ионизированных групп СОО-- ,
NH+3 ориентируются молекулы воды, образуя гидратную оболочку.
Коллоидное состояние белков зависит от гидратации белковых веществ. При добавлении в белковый раствор дегидратационных веществ белки выпадают в осадок. Водоотнимающими веществами являются спирт, ацетон, сернокислый аммоний и т. д.
4. Изоэлектрическое состояние белков.
В зависимости от реакции раствора белок может вступать в реакцию, как кислота или как основание. В кислом растворе белок является основанием, в щелочном растворе он диссоциирует как кислота. Например, белки крови реагируют как слабые кислоты, так как реакция крови слабощелочная. При пропускании через раствор белка электрического тока молекулы белка перемещаются к катоду или к аноду. Но при определенном рН количество отрицательных и положительных зарядов в молекуле белка может оказаться одинаковым. В этом случае молекула белка будет электронейтральной. Равенство положительных и отрицательных зарядов белка называется изоэлектрическим состоянием. Величина рН среды, при которой белки находятся в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой. В изоэлектрической точке белки выпадают в осадок. Например: ИЭТ желатина при рН = 4,7; ИЭТ миоглобина
при рН= 7,0. Процесс осаждения белков в изоэлектрической точке называется коагуляцией.
Биологические свойства белков
Антигенная способность белков.Способность белков вызывать появление антител называется антигенной способностью, а белки – антигенами. Процесс, при котором образуются специфические антитела, называется иммунизацией. Появление антител в крови можно обнаружить с помощью реакции преципитации. Преципитаты – это осадок, образующийся при введении сыворотки крови другого животного. Например: белки сыворотки крови быка дают преципитаты при введении в кровь кролика.
Реакция преципитации применяется для выяснения происхождения животных и растений разного вида.
2.Денатурация белков.
Белки в живых клетках являются нативными. Для получения белков в нативном состоянии необходимо готовить вытяжки тканей в воде или в соленом растворе.
Белки подвергаются денатурации под действием внешних факторов: температуры, концентрированных щелочей и кислот, солей тяжелых металлов, дубильных веществ.
Денатурация – это необратимый процесс. В процессе денатурации белки
теряют растворимость в воде и в других растворителях,
потеря способности кристаллизоваться,
лучше перевариваются под действием ферментов,
теряют биологические свойства, например ферменты.
При определенных условиях денатурированные белки выпадают в осадок. Например: сывороточный альбумин при рН = 3 и нагревании до 100˚С денатурирует, но не образует осадка, т. к. заряд имеет отрицательный; при рН = 4,6 сывороточный альбумин денатурирует и коагулирует, т. е. образует осадок
Денатурация белка может быть обратимой.
Характеристика простых и сложных белков
Все белки разделяются на две группы: протеины и протеиды.
Протеины – это …
Протеиды – это …
Протеины | Протеиды |
Протамины | Нуклеопротеиды |
гистоны | Хромопротеиды |
альбумины | Фосфопротеиды |
глобулины | Гликопротеиды |
проламины | |
глютенины |
Протамины и гистоны являются диаминокислотами. Почти 80% содержится аминокислот: аргинин, лизин, гистидин. Протамины и гистоны найдены в зобной железе, эритроцитах.
Альбумины хорошо растворимы в воде и растворах нейтральных солей. Многие альбумины получены в кристаллическом виде. Представителем является белок сыворотки крови, альбумин молока.
Глобулины не растворяются в воде, хорошо растворяются в растворах нейтральных солей. Глобулины получены в кристаллическом виде. Представителем является глобулин сыворотки крови, глобулин молока.
Проламины и глютенины белки растительного происхождения. Растворимы в спирте.
В основном клейковина пшеницы состоит из проламинов.
Склеропротеины фибриллярные белки. К этой группе относя коллаген, эластин, кератин. Устойчивы к действию воды.
Нуклеопротеиды содержатся в ядра клеток. Не растворяются в воде, но растворяются в щелочных растворах.
Фосфопротеиды находятся в молоке в виде казеина, в яичном желтке. Белки не растворимы в воде, растворимы в щелочи, осаждаются кислотами.
Гликопротеиды находятся в различных видах соединительной ткани, в выделениях различных желез и слизистых оболочек. Белки не растворимы в воде, растворимы в щелочах, осаждаются при подкислении. При нагревании не свертываются.
