Коллоквиум I по теме: «Аминокислоты и простые белки»

Коллоквиум I по теме: «Аминокислоты и простые белки»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1.  Классификация белков. Химия простых белков. Природные пептиды.

Аминокислотный состав белков. Цветные реакции на белки.

3.  Физико-химические свойства белков. Изоэлектрическая точка растворов белка.

Уровни структурной организации белков: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белков. Связь структуры белка с биологической функцией.

5.  Аминокислоты: их строение и свойства. Классификация аминокислот.

6.  Характер связи аминокислотных остатков в молекуле белка.

7.  Доменная структура белков. Фолдинг белковых молекул. Понятие о шаперонах.

Варианты письменной работы

1. Написать формулу трипептида:

I глутамилпролиллизин

II аспартиллизилпролин

III пролиларгинилглутамат

IV гистидиллизилсерин

2. Какими методами можно разделить

I альбумины и глобулины?

II казеин и продукты его гидролиза?

III гис и гли?

IV асп и арг?

3. Как можно определить наличие в растворе

I трп?

II мет?

III глобулинов?

IV цис?

4. Привести один пример белка из группы:

I протаминов

II проламинов

III альбуминов

IV глобулинов

5. Дать краткое определение понятия:

I пострансляционная модификация белка

II фолдинг белковых молекул

III олигомерные белки

IV шапероны

Коллоквиум II по теме: «Сложные белки, нуклеиновые кислоты и ферменты»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1.  Сложные белки и их классификация (примеры).

2.  Нуклеопротеины: распространение в организме, биологическая роль. Химический состав нуклеопротеинов. Способы выделения ДНК из клеток.

3.  Хромопротеины. Биологическая роль. Структура гемоглобина. Гемоглобинозы и гемоглобинопатии.

4.  Структура гемоглобина. Кооперативность действия субъединиц во взаимодействии с кислородом. Аллостерическая регуляция.

5.  Фосфопротеины, биологическая роль. Характер связи фосфорной кислоты в фосфопротеинах.

6.  Химическое строение и структура нуклеиновых кислот. Первичная, вторичная и третичная структуры ДНК.

7.  Рибосомные, информационные и транспортные РНК. Их строение, распространение и биологическая роль.

8.  Биологические катализаторы. Рибозимы. Ферменты. Понятие об изоферментах.

9.  Понятие о коферментах. Связь коферментов с витаминами.

10.  Понятие об активных центрах ферментов: каталитические и регуляторные центры. Аллостерические эффекторы. Активаторы и ингибиторы ферментов.

11.  Общие свойства ферментов: термолабильность, рН-зависимость, специфичность.

12.  Зависимость между концентрацией субстрата и скоростью ферментативных реакций. Понятие о константе Михаэлиса.

13.  Типы ингибирования ферментов: конкурентное и неконкурентное ингибирование.

14.  Изоферменты и их значение для энзимодиагностики.

15.  Классификация ферментов, характеристика каждого класса ферментов (примеры).

16.  Способы внутриклеточной регуляции действия ферментов. Типы ингибирования ферментативной активности.

17.  Примеры использования ферментов в медицине.

Варианты письменной работы

1. Дать краткое определение и привести три конкретных примера белков класса

I металлопротеинов

II гликопротеинов

III фосфопротеинов

IV флавопротеинов

2. Соединить в динуклеотид:

I ЦМФ и ГМФ

II дЦМФ и ТМФ

III дАМФ и ТМФ

IV АМФ и ГМФ

3. Как можно разделить:

I белки и нуклеиновые кислоты?

II лизин и АТФ?

III мРНК и тРНК?

IV нуклеотиды и нуклеозиды?

4. Что такое

I константа Михаэлиса?

II минорные основания?

III талассемии?

IV аллостерические эффекторы?

5. Чем отличаются

ЛПОНП, ЛПНП и ЛПВП?

II НbА, HbF, HbS и HbM?

III синтазы и синтетазы?

IV мРНК, рРНК и тРНК?

6. Объяснить изменение ферментативного действия на примере:

I изоферментов

II фосфорилирования/дефосфорилирования

III регуляции по типу обратной связи

IV конкурентного типа ингибирования

Коллоквиум III по теме: «Витамины, липиды и гормоны»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов.

1.  Понятие об авитаминозах, гипо - и гипервитаминозах как заболеваниях, связанных с нарушением функции ферментативных систем. Использование витаминов в качестве лечебных препаратов.

2.  Витамины группы А. Строение и свойства. Биологическая роль. Пищевые источники. Всасывание в кишечнике. Гипо - и гипервитаминоз. Суточная потребность.

3.  Витамины группы D. Строение и свойства. Провитамины: эргостерин, 7-дегидрохолестерин. Пищевые источники. Биологическая роль. Гипо - и авитаминоз. Гипервитаминоз. Суточная потребность. Применение в клинике.

4.  Витамины группы Е. Строение и свойства. Гипо - и авитаминоз. Пищевые источники. Применение в клинике.

5.  Витамины группы К. Строение и биологическая роль. Применение в клинике.

6.  Витамин В1 . Строение и свойства. Коферментная форма. Роль в обмене веществ. Гипо - и авитаминоз. Пищевые источники. Суточная потребность. Применение в клинике.

7.  Витамин В2. Строение и свойства. Коферментные формы. Роль в обмене веществ. Пищевые источники. Суточная потребность.

8.  Витамин В6. Строение и свойства. Коферментные формы. Гиповитаминоз. Пищевые источники. Суточная потребность.

9.  Витамин В12. Химический состав. Роль в обмене веществ. Пищевые источники. Особенности всасывания. Применение в клинике.

10.  Строение и свойства. Биологическая роль. Гипо - и авитаминоз. Применение в клинике. Суточная потребность.

11.  Биотин. Строение и свойства. Гипо - и авитаминоз. Пищевые источники.

12.  Витамин РР. Строение. Коферментные формы. Гипо - и авитаминоз. Пищевые источники. Роль в обмене веществ. Суточная потребность.

13.  Фолиевая кислота. Строение. Распространение в природе. Участие в построении коферментов. Гипо - и авитаминоз.

14.  Витамин В3. Строение. Биологическая роль. Суточная потребность.

15.  Химия липидов. Строение, классификация, биологическая роль, транспорт в организме.

16.  Глицерофосфолипиды и сфинголипиды. Строение и биологическая роль.

17.  Биологическая роль стеринов. Химическое строение желчных кислот и их роль в переваривании и всасывании липидов.

18.  Химия высших жирных кислот. Строение и биологическая роль.

19.  Общие представления о гормонах. Иерархия гормонов. Синергизм и антагонизм их действия.

20.  Роль гормонов в регуляции обмена веществ. Механизмы передачи гормонального сигнала.

21.  Гормоны мозгового вещества надпочечников. Их синтез и распад. Механизм действия. Роль в регуляции обмена веществ.

22.  Гормоны щитовидной железы. Их строение и образование в организме. Гипо - и гипертиреозы.

23.  Гормоны поджелудочной железы. Их химическая природа и влияние на обмен веществ. Инсулин и глюкагон.

24.  Гормоны стероидной природы. Их строение и механизм действия. Мужские и женские половые гормоны.

25.  Гормоны коры надпочечников. Химическая природа и влияние на обмен веществ. Механизм действия.

26.  Пути образования и биологическая роль простагландинов, лейкотриенов и тромбоксанов.

27.  Гормоны передней доли гипофиза. Химическое строение, биологическое действие.

28.  Гормоны гипоталамуса. Строение и биологическая роль.

29.  Примеры передачи гормонального сигнала посредством белковых рецепторов. Понятие о G-белках и вторичных посредниках.

30.  Гормоны, проникающие внутрь клетки. Внутриклеточные рецепторы. Регуляция транскрипции.

Варианты письменной работы

1. Привести характерные симптомы витаминной недостаточности

I А

II К

III Е

IV D

2. Написать формулу кофермента и показать его участие в обменных процессах для витамина:

I В1

II В3

III В6

IV фолиевой кислоты

3. Привести конкретный пример и объяснить функцию

глицерофосфолипида

II сфинголипида

III гликолипида

IV стероида

4. Перечислить участников передачи гормонального сигнала для

I адреналина

II глюкагона

III стероидных гормонов

IV трийодтиронина

5. Указать основные физиологические эффекты действия

I простагландинов

II кортизола

III адреналина

IV инсулина

6. Наиболее полно перечислить гормоны

I гипофиза

II поджелудочной железы

III щитовидной железы

IV коры надпочечников

Коллоквиум IV по теме: «Химия и обмен углеводов. Биоэнергетика клеток»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1.  Общие пути обмена веществ. Катаболизм и анаболизм – основные процессы метаболизма. Роль НАДФ×Н2 и АТФ.

2.  Моносахариды, олигосахариды. Важнейшие представители моносахаридов и олигосахаридов животного организма. Химическое строение, биологическая роль.

3.  Полисахариды. Гликоген, его строение и свойства, распространение и роль в организме. Синтез гликогена и его регуляция.

4.  Анаэробное расщепление углеводов в организме, его биологическое значение. Энергетический эффект. Понятие о субстратном фосфорилировании.

5.  Гликолиз. Регуляция. Энергетический эффект анаэробного распада углеводов.

6.  Глюконеогенез. Энергетический эффект процесса. Регуляция.

7.  Энергетический эффект анаэробного и аэробного путей распада углеводов.

8.  Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты. Ферменты и коферменты, участвующие в этом процессе.

9.  Цикл трикарбоновых кислот. Его биологическое значение. Регуляция.

10.  Связь цикла Кребса с процессами биологического окисления. Окислительное фосфорилирование.

11.  Пентозофосфатный путь окисления глюкозы в тканях и его биологическая роль.

12.  Механизмы регуляции содержания глюкозы в крови. Явления гипо - и гипергликемии. Сахарный диабет. Диагностическое значение сахарных кривых.

13.  Синтез и распад гликогена в печени. Гликогенолиз в мышцах. Регуляция этих процессов.

14.  Регуляция и нарушения углеводного обмена.

15.  Окислительное фосфорилирование. Хемиосмотическая теория П. Митчелла.

16.  Возможные пути превращения глюкозо-6-фосфата в печени.

Варианты письменной работы

1. Написать формулу

I лактозы

II седогептулозы

III D-глюкуроновой кислоты

IV 5-фосфорибозил-1-пирофосфата (ФРПФ)

2. Охарактеризовать фермент:

I ФФК-1

II изоцитратдегидрогеназу

III транскетолазу

IV АТФ-синтетазу

3. Указать пути регуляции

цикла Кребса

II гликолиза

III глюконеогенеза

IV распада и синтеза гликогена

4. В каком атоме ацетил-КоА и почему будет радиоактивный 14С из

I 14С1-глюкозы?

II 14С3-глюкозы?

III 14С4-глюкозы?

IV 14С5-глюкозы?

5.  В чем принципиальное отличие

I субстратного и окислительного фосфорилирования?

II гликолитического и пентозофосфатного путей окисления глюкозы?

III гликолиза и гликогенолиза?

IV аэробного и анаэробного путей распада глюкозы?

6. Сколько молекул АТФ максимально можно получить и каким путем при полном окислении 1 молекулы

I фруктозо-6-фосфата?

II ДАФ?

III ФЕП?

IV фруктозо-1,6-бисфосфата?

Коллоквиум V по теме: «Обмен липидов»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1.  Механизм b-окисления высших жирных кислот. Роль КоА, карнитина и АТФ в этом процессе.

2.  Особенности окисления высших жирных кислот с нечетным числом углеворных атомов.

3.  Превращения глицерина. Энергетический эффект полного аэробного окисления молекулы глицерина.

4.  Биосинтез высших жирных кислот.

5.  Синтез фосфатидилхолинов.

6.  Ацетоновые (кетоновые) тела, синтез, биологическая роль. Значение определения ацетоновых тел в моче для диагностики сахарного диабета.

7.  Холестерин, его биологическая роль. Основные этапы синтеза. Количественное определение холестерина в сыворотке крови.

8.  Транспорт липидов в организме. Липопротеины сыворотки крови.

9.  Связь обмена липидов и углеводов.

Варианты письменной работы

1. Указать примерный белковолипидный состав в %

Ι ЛПВП

IΙ ЛПНП

III ЛПОНП

IV хиломикронов

2. Написать реакции

I биосинтеза ацетоновых тел

II b-окисления олеиновой кислоты

III восстановления в биосинтезе ВЖК (указать источники кофермента)

IV биосинтеза сфингомиелина

3. Какой основной процесс дает энергию

I в печени?

II в сердечной мышце?

III в эритроцитах?

IV в мозге?

4. Сколько молекул АТФ максимально можно получить и каким путем из 1 молекулы

I триолеина?

II олеопальмостеарина?

III тристеарина

IV стеаропальмофосфатидовой кислоты?

5. В каких атомах холестерина будет 14С из

I 14С3-глюкозы?

II 14С4-глюкозы?

III 14С1-ГАФ?

IV 14С1-пирувата?

6. Какие атомы углерода могут включаться в глюкозу и глицерин из

I малонил-АПБ?

II пальмитиновой кислоты?

III олеиновой кислоты?

IV холестерина?

Коллоквиум VI по теме: «Обмен простых белков»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

Понятие о биологической ценности белков. Роль белка в питании. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Общие пути превращения аминокислот в тканях. Дезаминирование аминокислот. Механизмы окислительного дезаминирования. Пути превращения безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Трансаминирование аминокислот. Ферменты и коферменты трансаминирования. Трансдезаминирование и трансреаминирование. Диагностическое значение определения аминотрансфераз в сыворотке крови. Реакции гидроксилирования и декарбоксилирования ароматических аминокислот. Декарбоксилирование аминокислот. Образование биогенных аминов и их биологическая роль. Распад биогенных аминов. Моноаминоксидазы. Пути образования аммиака в организме. Биосинтез мочевины. Образование ядовитых продуктов гниения белков в кишечнике и механизм их обезвреживания в печени. Пути превращения безазотистого остатка аминокислот. Гликогенные и кетогенные аминокислоты. Особенности обмена глицина и серина. Особенности обмена серосодержащих аминокислот. Особенности обмена аргинина. Особенности обмена дикарбоновых аминокислот. Особенности обмена фенилаланина и тирозина. Фенилпировиноградная олигофрения. Алкаптонурия. Экспресс-метод определения повышенного содержания фенилаланина в сыворотке крови. Синтез креатина. Креатинфосфат. Количественное определение креатинина в моче. Связь обмена белков, жиров и углеводов.

Варианты письменной работы

1. Механизм активации

I пепсиногена

II трипсиногена

III химотрипсиногена

IV проэластазы

2. Написать реакции обезвреживания в печени

I фенолов

II индола

III бензойной кислоты

IV аммиака

3. Рассмотреть механизм реакций и участие коферментов в процессах

I гидроксилирования

II трансдезаминирования

III трансреаминирования

IV метилирования

4. Наиболее полно указать фармакологические эффекты

I дофамина

II гистамина

III серотонина

ΙV норадреналина

5. Разобрать случаи нарушения обмена

I триптофана

II тирозина

III серосодержащих аминокислот

IV аминокислот с разветвленной цепью

6. В биосинтезе каких соединений участвует

I метионин?

II аргинин?

III глутамин?

IV глицин?

Коллоквиум VII по теме: «Обмен сложных белков. Биохимия крови и мочи. Биосинтез нуклеиновых кислот и белка»

Вопросы для самостоятельной подготовки студентов

1.  Источники атомов пуринового ядра. Биосинтез аденозинмонофосфата и гуанозинмонофосфата из инозиновой кислоты.

2.  Распад пуриновых нуклеотидов. Гиперурикемия и подагра.

3.  Основные реакции синтеза пиримидиновых нуклеотидов.

4.  Распад пиримидиновых нуклеотидов.

5.  Биосинтез нуклеиновых кислот.

6.  Биосинтез гема и его распад. Определение прямого и непрямого билирубина в сыворотке крови.

7.  Биосинтез белка. Основные компоненты белоксинтезирующей системы. Посттрансляционная модификация белков.

8.  Связь обмена углеводов, липидов и белков.

9.  Примеры использования ферментов в медицине.

10.  Патологические составные части мочи.

11.  Основные неорганические и азотсодержащие компоненты мочи.

12.  Основные химические компоненты сыворотки крови человека.

Варианты письменной работы

1. Написать последовательность реакций

I биосинтеза гема

II распада пуриновых нуклеотидов

III синтеза пиримидиновых нуклеотидов

IV распада гемоглобина

2. Указать значение количественного определения

I мочевой кислоты

II непрямого билирубина

III креатинфосфокиназы

IV патологических компонентов мочи

3. Представить схему образования

I дезоксирибонуклеотидов

II АТФ

III ГТФ

IV ТТФ

4. Привести один конкретный пример использования фермента в целях

I энзимодиагностики

II энзимотерапии

III получения лекарственных препаратов

IV количественного определения метаболитов

5. Показать схему превращения в глюкозу

I аланина

II глицерина

III пирувата

IV аспартата

6. При какой патологии и как изменяется электрофоретическая фракция белков сыворотки крови:

I альбуминов?

II α2 - глобулинов?

III β – глобулинов?

IV γ – глобулинов?