Моделирование биосинтеза хромофора зеленого флуоресцентного белка
методами квантовой химии[1]

Аспирант

Московский государственный университет имени ,

химический факультет, Москва, Россия

E–mail: vladimir. *****@***com

В настоящее время большое внимание уделяется флуоресцентным белкам, нашедшим широкое применение в клеточной биологии в качестве флуоресцентных маркеров [1

. ..Rev. Biochem. ent proteinимический методовциклизация и окислительная дегидратация. омофора белка тков. ения. ологии в качестве ]. Одним из преимуществ меток такого типа является то, что для флуоресценции им не требуются какие-либо кофакторы [2]. Оптические свойства таких белков обусловлены только присутствием в их строении особой хромофорной группы, образующейся в результате автокаталитической циклизации и последующего окисления молекулярным кислородом последовательности из трех аминокислотных остатков, расположенных в центре белка. Скорость протекания этой реакции, а также структура и спектральные характеристики зрелого хромофора в значительной мере зависят от его белкового окружения. Понимание процесса биосинтеза важно для направленного синтеза флуоресцентных белков с заданными свойствами. В настоящий момент известна лишь общая схема протекания данного процесса, детали его неизвестны.

Рисунок 1. Схема реакции образования хромофора белка EGFP.

Данная работа посвящена исследованию возможного пути протекания биосинтеза хромофора белка EGFP. С помощью современных методов вычислительной химии исследованы основные стадии данного процесса: циклизация и окислительная дегидратация[2]. Для последней стадии проанализированы различные пути данного процесса. Исследовано влияние остатков Arg96 и Glu222 на процесс протекания реакции. Показаны основные этапы стадии окисления: депротонирование прекурсора хромофора, перенос электрона на молекулу кислорода на ППЭ триплетного состояния, триплет-синглетный переход и образование продукта.

Литература

1.  Tsien, R. Y. The green fluorescent protein // Annu. Rev. Biochem. 1998, № 67, p. 509–544.

2.  Craggs, T. D. Green fluorescent protein: structure, folding and chromophore maturation // Chem. Soc. Rev. 2009, № 38, p. 2865–2875.

[1]  Данная работа поддержана грантом Президента Российской Федерации (MK-64815.2010.4).

[2]  Большая часть расчетов была выполнена с использованием ресурсов суперкомпьютерного комплекса СКИФ-МГУ «Чебышев».