Вопросы для 1-го коллоквиума (устная часть)

Вопросы для 1-го коллоквиума (устная часть)

Для того, чтобы получить высокие баллы за устную часть (и претендовать на автомат), не достаточно только той информации, которую вы получили на семинарах. Подразумевается, что, умея отвечать на вопросы ниже, вы прочитаете учебник по соответствующим темам.

1. Классификация аминокислот по физико-химическим свойствам радикалов (алифатические, ароматические, полярные незаряженные, отрицательно заряженные, положительно заряженные). Структурные формулы аминокислот (уметь писать несколько, на ваш выбор). Знать свойства аминокислот (полярность, заряд, гидрофобность/гидрофильность/амфифильность).

2. Структура белков. Образование пептидной связи (уметь объединить несколько аминокислот в пептид). Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура (обязательно примеры белков с четвертичной структурой).

3. Функции белков: каталитическая, транспортная, защитная, структурная, сигнальная (с 2- 3 примерами конкретных белков на каждую функцию).

4. Ферменты: структура (активный центр, аллостерический центр, коферменты); механизм действия (модель индуцированного соответствия). Примеры ферментов и реакций, которые они катализируют – см. метаболические пути ниже. Уметь на этих реакциях объяснить, что такое субстрат, продукт.

5. Метаболизм углеводов (для каждого из метаболических путей нужно знать как минимум, если не указано другого – с чего начинается и чем заканчивается, функцию, в какой части клетки протекает).

Гликолиз (последовательность метаболитов, названия ферментов, обратимость реакций). Субстратное фосфорилирование. Структуры: глюкоза, 1,3-БФГ, ФЕП, пируват. Окислительное декарбоксилирование пирувата. Коферменты. Цикл Кребса (последовательность метаболитов, названия ферментов). Структуры: оксалоацетат, б-кетоглутарат. Дыхательная цепь и окислительное фосфорилирование. Общая схема и принцип работы: окисление НАДН и ФАДН2, транспорт электронов, транспорт протонов, синтез АТФ. Разница между субстратным и окислительным фосфорилированием. Гликогенез и гликогенолиз. Пентозофосфатный путь. Глюконеогенез.

6. Коферменты и витамины, участвующие в гликолизе, ЦТК, окислительном декарбоксилировании пирувата (НАД, ФАД, ТПФ, КоА, витамин РР, рибофлавин, тиамин, пантотеновая кислота). Узнавать их структуры, знать соответствие буквенных и тривиальных названий. Знать, в каких реакциях участвуют, компонентами каких ферментов являются (примеры из приведенных выше метаболических путей).

Вопросы в компьютерном тесте будут по темам: «Аминокислоты и простые белки», «Сложные белки, нуклеиновые кислоты и ферменты». Примеры можно найти в сборнике тестов или ниже (собраны по темам).

По теме «Аминокислоты и простые белки»

Заменимые и незаменимые

1.        Аминокислоты, незаменимые для человека

       А        фенилаланин

       Б        тирозин

       В        триптофан

       Г        треонин

       Д        метионин

13. Незаменимые для человека аминокислоты

лизин треонин орнитин валин цистеин

24. Незаменимые для человека аминокислоты

лейцин аланин фенилаланин пролин аспарагин

33. Незаменимые для человека аминокислоты

изолейцин аланин глицин валин аспарагин

Классификация по физико-химическим свойствам радикалов

34. Аминокислоты с положительным зарядом в радикале

гистидин валин аргинин лизин изолейцин

2.        Избыточным положительным зарядом обладают аминокислоты

       А        аспарагин

       Б        глутамин

       В        лизин

       Г        глутамат

       Д        гистидин

14. Аминокислоты с незаряженными радикалами

треонин триптофан аргинин гистидин серин

36. Аминокислоты с отрицательным зарядом в радикале

аспарагин глутамин глутамат аргинин аспартат

4.        Гидрофобные аминокислоты

       А        глутамин

       Б        валин

       В        треонин

       Г        фенилаланин

       Д        изолейцин

16. Гидрофобная аминокислота

серин лейцин глутамин цистеин лизин

11. Гидрофильные аминокислоты

глутамин серин аргинин фенилаланин аспарагин

31. Гидрофильными аминокислотами являются

фенилаланин лейцин треонин серин аланин

12. Аминокислота без стереоизомеров

тирозин глицин аланин цистеин серин

Функциональные группы, структуры и другие признаки

19.        Гидроксильная группа содержится в молекулах аминокислот

       А        аргинина

       Б        фенилаланина

       В        треонина

       Г        тирозина

       Д        серина

15. Аминокислоты – производные пропионовой кислоты

аланин серин цистеин треонин фенилаланин

25. Производным янтарной кислоты является

глутаминовая кислота гистидин пролин триптофан аспарагиновая кислота

35. Аминокислота – производное глутаровой кислоты

аспарагиновая кислота глутаминовая кислота аргинин лизин гистидин

35.        α-амино-β-гидроксимасляная кислота - это

       А        серин

       Б        треонин

       В        тирозин

       Г        гидроксипролин

       Д        гидроксилизин

18. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота

аспарагин гистидин лизин цистеин метионин

21.        Атом серы входит в состав следующих соединений

       А        серин

       Б        таурин

       В        метионин

       Г        цистин

       Д        креатин

3.        К серосодержащим аминокислотам относятся

       А        метионин

       Б        лизин

       В        валин

       Г        цистеин

       Д        аргинин

6.        Донором метильных групп может служить аминокислота

       А        валин

       Б        лейцин

       В        метионин

       Г        аргинин

       Д        треонин

Денатурация и уровни структурной организации белков

42.        N-концевой аминокислотой в трипептиде ГлутаминилПролилЛизин является

       А        глутамин

       Б        глутаминовая кислота

       В        пролин

       Г        лизин

       Д        в пептидах не может быть N-концевых аминокислот

43.        С-концевой аминокислотой в трипетиде ГистидилЛизилСерин является

       А        гистидин

       Б        лизин

       В        серин

       Г        в пептидах не может быть С-концевых аминокислот

5.        При денатурации белка не нарушаются связи

       А        дисульфидные

       Б        водородные

       В        пептидные

       Г        ионные

       Д        гидрофобные

42. Наиболее прочные связи в молекуле белка

пептидные дисульфидные водородные ионные гидрофобные

21. Третичную структуру белков стабилизируют связи

сложноэфирные гидрофобные водородные ионные дисульфидные

43. Олигомерные белки отличает наличие

первичной структуры вторичной структуры третичной структуры четвертичной структуры доменного строения

10. Олигомерные белки

проходят через полупроницаемую мембрану не содержат б-спиральных участков состоят из нескольких полипептидных цепей не обладают четвертичной структурой соответствуют всем вышеуказанным утверждениям

20. Денатурация белка всегда сопровождается

нарушением третичной структуры белка гидролизом пептидных связей появлением окраски образованием функциональных комплексов с другими белками потерей нативных биологических свойств

17. Денатурацию белка вызывает добавление

концентрированной азотной кислоты сульфата меди азотнокислого серебра концентрированной щелочи сульфата аммония

37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя

трихлоруксусную кислоту гидроксид натрия сульфат меди сульфат аммония

9.        Растворимый в воде белок можно осадить без денатурации

       А        кислотой

       Б        сильным разведением раствора белка

       В        щелочью

       Г        сульфатом меди

       Д        сульфатом аммония

8. Изоэлектрическая точка белка зависит от

наличия гидратной оболочки суммарного заряда наличия водородных связей наличия спиральных участков в молекуле всех перечисленных параметров

21.        Изоэлектрическая точка белка (ИЭТ) - это

       А        значение температуры замерзания воды в гидратной оболочке

       Б        значение рН, оптимального для действия ферментов

       В        значение температуры, оптимальное для действия ферментов

       Г        значение рН, в котором суммарный заряд белковой молекулы равен нулю

       Д        ни одно их этих понятий

30. Шапероны участвуют в образовании и поддержании главным образом

первичной структуры белков первичной структуры нуклеиновых кислот третичной структуры белков четвертичной структуры белков сложных белковых комплексов

32. Фолдинг белка – это

формирование первичной структуры модификация аминокислотных остатков формирование третичной структуры транспорт в митохондрии

Методы разделения белков и аминокислот

2. Смесь ферментов нельзя разделить

высаливанием диализом гель-фильтрацией электрофорезом ионообменной хроматографией

28. Смесь белков с различной молекулярной массой можно разделить

гель-фильтрацией ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным размером пор диализом ультрацентрифугированием высаливанием

37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя

трихлоруксусную кислоту гидроксид натрия сульфат меди сульфат аммония

26. Молекулярную массу белков можно определить

по аминокислотному составу диализом ионообменной хроматографией колориметрически гель-фильтрацией

7. Наибольшая величина Rf при бумажной хроматографии будет для аминокислоты

глицина треонина серина глутамата валина

19. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить

глутамат и лизин глутамат и лейцин лейцин и лизин лейцин и валин валин и глутамат

40. Для очистки белков от солей используют методы

гель-фильтрации диализа бумажной хроматографии гидролиза все вышеперечисленные

Качественные реакции

41. Положительную реакцию Фоля дает

триптофан гистидин тирозин треонин цистеин

10.        Для определения серосодержащих аминокислот используют реакцию

       А        биуретовую

       Б        нингидриновую

       В        ксантопротеиновую

       Г        Фоля

11.        Для определения ароматических аминокислот используют реакцию

       А        биуретовую

       Б        нингидриновую

       В        ксантопротеиновую

       Г        Фоля

29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дают

фенилаланин метионин триптофан аргинин аспарагин

22. Нингидриновая реакция отрицательная с

простыми белками дипептидами трипептидами свободными аминокислотами карбоновыми кислотами

13.        Положительная нингидриновая реакция будет в растворах

       А        аланина и глюкозы

       Б        триптофана и серина

       В        пирувата и оксалата

9. Биуретовая реакция будет положительной для

простых белков дипептидов трипептидов раствора аминокислот желатины

12.        Для количественного определения белка используют метод

       А        Блюра

       Б        Лоури

       В        Коноваленко

       Г        Кельчемута

       Д        Варбурга

Особенности строения отдельных белков

38. Положительно заряженные белки

альбумины глобулины глутелины гистоны протамины

23. Коллаген содержит много остатков

гистидина глицина аспарагина лейцина глутамата

27. Альбумины растворимы в

дистиллированной воде фосфатном буфере, pH=6,8 полунасыщенном растворе сульфата аммония полунасыщенном растворе сульфата меди насыщенном растворе сульфата аммония

50. Низкомолекулярный пептид

пероксидаза глутатион казеин альбумин протамины

51. Низкомолекулярные пептиды

пероксидаза брадикинин казеин альбумин ангиотензин

52. Низкомолекулярные пептиды

эластин каллидин казеин альбумин аспартам

53. Низкомолекулярные пептиды

липаза окситоцин казеин каталаза вазопрессин

36.        Пептидное строение имеют

       А        энкефалины

       Б        креатин

       В        серотонин

       Г        ангиотензин

       Д        карнозин

Сложные и простые

39. Сложные белки

протамины миоглобин гистоны флавопротеины гемоглобин

По теме «Сложные белки и нуклеиновые кислоты»

Гемоглобин, миоглобин

5. Молекула гема состоит из производных

пиррола пурина пиримидина имидазола пиридина

22. Серповидно-клеточная анемия связана с заменой в молекуле гемоглобина

глу на вал глу на асп вал на лей вал на цис гли на асп

33. Фетальные гемоглобины содержат полипептидные цепи

только альфа только бета альфа и бета альфа и гамма только гамма

45. Аллостерический регулятор гемоглобина

1,3-бисфосфоглицериновая кислота 2,3-бисфосфоглицериновая кислота 1-фосфоглицериновая кислота 2-фосфоглицериновая кислота 3-фосфоглицериновая кислота

40. Железо гемоглобина не связывается с

кислородом оксидом углерода (II) цианидами диоксидом углерода (IV) гистидином глобина

34.        Белки красного цвета

       А        гемоглобин

       Б        пепсин

       В        миоглобин

       Г        цитохромы

       Д        амилаза

Нуклеотиды, нуклеиновые кислоты,  азотистые основания

9. Нуклеотидом является

аденин аденозингидролаза цитидин прион аденозинмонофосфат

8. Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК

ЦУГУАЦ ЦАУГУЦ ЦТГТАЦ ЦАТГТЦ ГАЦАТГ

10. В молекуле ДНК неверно

А+Ц = Г+Т А = Т Г = Ц А+Т = Г+Ц Г+А = Ц+Т

19. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что

это высокомолекулярные соединения имеют сложную пространственную структуру поглощают свет в УФ области спектра состоят из мономеров не содержат аминокислотных остатков

21. Нуклеозидом является

цитозин урацил тимин гуанозин аденозинтрифосфат

30. При тепловой денатурации (плавлении) ДНК пик поглощения в УФ-спектре при 260 нм

не меняется уменьшается увеличивается сдвигается в коротковолновую область сдвигается в длинноволновую область

31. Какие типы связей формируют первичную структуру нуклеиновых кислот?

ионные гидрофобные водородные пептидные гликозидные и сложноэфирные

32. Генетический код

одинаков у всех организмов одинаков в пределах вида разный у разных организмов строго индивидуален разный у растений и животных

42. Минорным нуклеотидом природных нуклеиновых кислот не является

метилцитидинфосфат оксиметилцитидинфосфат дигидроуридинфосфат псевдоуридинфосфат уридинфосфат

43. Чем отличаются разные типы РНК?

первичной структурой молекулярной массой последовательностью нуклеотидов функциями в клетке

44. Гетероциклические кольца

пиримидиновое пиридиновое пуриновое бензольное имидазольное

20. Отличительными особенностями тРНК является наличие

антикодона аденозина на 3'-конце большого количества минорных оснований только дезоксирибонуклеотидов

35. Наибольшее количество минорных нуклеотидов включается в

тРНК мРНК рРНК

54. Субъединицы рибосом характеризуются

массой в граммах размерами в сантиметрах скоростью седиментации в центрифужном поле (в единицах Сведберга)

Олигомерные белки

10. Олигомерные белки

проходят через полупроницаемую мембрану не содержат б-спиральных участков состоят из нескольких полипептидных цепей не обладают четвертичной структурой соответствуют всем вышеуказанным утверждениям

43. Олигомерные белки отличает наличие

первичной структуры вторичной структуры третичной структуры четвертичной структуры доменного строения

Сложные белки и другие свойства белков

38. Положительно заряженные белки

альбумины глобулины глутелины гистоны протамины

39. Сложные белки

протамины миоглобин гистоны флавопротеины гемоглобин

16. Неокрашенный белок

пепсин каталаза миоглобин гемоглобин цитохром С

17. Простетические группы гликопротеинов

галактоза глюкозамин глутаминовая кислота аспарагиновая кислота нуклеиновая кислота

58. N-ацетилнейраминовую кислоту содержат сложные белки

хромопротеины гликопротеины липопротеины металлопротеины нуклеопротеины

29. Интерфероны - это молекулы

простых белков или гликопротеинов одноцепочечной РНК двухцепочечной РНК гликолипидов гемопротеинов

39. Гемопротеином не является

миоглобин цитохром С каталаза гемоглобин казеин

47. К гемопротеинам относится

пепсин липаза химотрипсин цитохром Р450 казеин

34.        Белки красного цвета

       А        гемоглобин

       Б        пепсин

       В        миоглобин

       Г        цитохромы

       Д        амилаза

48. К гемопротеинам относится

пепсин коллаген кератин пероксидаза эластин

57. Окрашенной группой хромопротеинов может быть

галактозамин пиридоксальфосфат селен гем пальмитиновая кислота

59. Окрашенной группой хромопротеинов может быть

галактоза коэнзим А магний флавинмононуклеотид фосфатидилхолин

9. Гем входит в состав

амилазы пероксидазы пепсина миоглобина цитохромов

49. К фосфопротеинам относится

пероксидаза глутатион казеин альбумин протамины

По теме «Ферменты»

Классификация ферментов

1.        Фермент амилаза относится к

       А        оксидоредуктазам

       Б        гидролазам

       В        лиазам

       Г        синтетазам

       Д        изомеразам

3.        Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы, должен быть отнесен к классу

       А        оксидоредуктаз

       Б        трансфераз

       В        гидролаз

       Г        изомераз

       Д        лиаз

4.        Фермент холинэстераза гидролизует связи

       А        сложноэфирные

       Б        гликозидные

       В        пептидные

       Г        дисульфидные

       Д        водородные

13.        Фермент каталаза относится к

       А        оксидоредуктазам

       Б        трансферазам

       В        гидролазам

       В        лиазам

       Г        изомеразам

26.        К классу оксидоредуктаз не относится фермент

       А        каталаза

       Б        пероксидаза

       В        холинэстераза

       Г        аскорбатоксидаза

       Д        лактатдегидрогеназа

37.        Фермент, не относящийся к гидролазам

       А        амилаза

       Б        трипсин

       В        каталаза

       Г        холинэстераза

       Д        пепсин

38.        Каталитической активностью обладает

       А        инсулин

       Б        миоглобин

       В        казеин

       Г        пепсин

       Д        кератин

3.        Дрожжевой экстракт будет расщеплять

       А        крахмал

       Б        сахарозу

4.        В слюне человека содержится фермент, расщепляющий

       А        сахарозу

       Б        мальтозу

       В        лактозу

       Г        крахмал

Активность ферментов – способы выражения

7.        Один катал - это

       А        количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

       Б        количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

       В        число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

       Г        количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

       Д        активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

20.        Одна международная единица ферментативной активности - это

       А        количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

       Б        количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

       В        число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

       Г        количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

       Д        активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

27.        Молекулярная активность (число оборотов) фермента - это

       А        количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

       Б        количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

       В        число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

       Г        количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

       Д        активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

41.        Удельная активность фермента - это

       А        количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях

       Б        количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду

       В        число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента

       Г        количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях

       Д        активность фермента по отношению к наилучшему субстрату

Регуляция ферментов и посттрансляционные модификации

6.        Активировать ферменты могут

       А        субстрат

       Б        аллостерический активатор

       В        продукт реакции

       Г        кофактор

       Д        изменение рН

12.        Какой процесс реализуется путем необратимой модификации фермента

       А        аллостерическая регуляция

       Б        конкурентное ингибирование

       В        активация проферментов

       Г        связывание апофермента с коферментом

       Д        фосфорилирование гидроксильных групп серина в молекуле фермента

18.        Активировать апофермент может

       А        субстрат

       Б        аллостерический активатор

       В        продукт реакции

       Г        кофермент

       Д        изменение рН

23.        Аллостерический эффектор

       А        конкурирует с субстратом за связывание в активном центре

       Б        связывается с участком молекулы фермента, отличным от активного центра

       В        изменяет образующийся продукт реакции

       Г        активирует или ингибирует фермент

24.        Конкурентные ингибиторы

       А        повышают Km фермента

       Б        понижают Km фермента

       В        повыщают Vmax

       Г        понижают Vmax

       Д        не изменяют Km и Vmax

34.        Скорость ферментативной реакции повышается при

       А        уменьшении температуры

       Б        увеличении количества фермента

       В        денатурации фермента

       Г        недостатке кофермента

       Д        добавлении аллостерического активатора

35.        Конкурентное ингибирование снимается

       А        повышением температуры

       Б        добавлением продукта реакции

       В        избытком субстрата

       Г        ионами тяжелых металлов

40.        Обратимым может быть ингибирование

       А        аллостерическое

       Б        конкурентное

       В        неконкурентное

       Г        ретроингибирование

       Д        ингибирование продуктом реакции

Структура ферментов и их свойства

14.        В активном центре фермента не может связаться

       А        субстрат

       Б        продукт

       В        кофермент

       Г        конкурентный ингибитор

       Д        аллостерический эффектор

15.        Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе

       А        две

       Б        три

       В        четыре

       Г        шесть

       Д        восемь

25.        Специфичность сложных ферментов определяется

       А        коферментом

       Б        апоферментом

       В        аллостерическим эффектором

       Г        косубстратом

       Д        всеми вышеперечисленными факторами

28.        Изменение рН среды может сопровождаться

       А        разрывом пептидных связей в молекуле фермента

       Б        изменением ионизации диссоциируемых групп в молекуле фермента

       В        изменением заряда субстрата

       Г        диссоциацией молекулы фермента

       Д        денатурацией фермента

36.        Ферменты увеличивают скорость реакции

       А        повышая энергию активации реакции

       Б        уменьшая изменение свободной энергии (ΔG) в ходе реакции

       В        понижая энергию активации реакции

       Г        изменяя константу равновесия реакции

46.        Если концентрация субстрата равна Km, то скорость реакции составляет

       А        0,25 Vmax

       Б        0,33 Vmax

       В        0,50 Vmax

       Г        0,67 Vmax

       Д        0,75 Vmax