Белки и Аминокислоты. Свойства белков и аминокислот. Тип урока: Практическое занятие

Белки и Аминокислоты. Свойства белков и аминокислот.

Тип урока: Практическое занятие

Цель урока:

Закрепить знания об  белках и аминокислотах, их реакциях и свойствах. Дать понятия о белках и пептидах на основе межпредметных связей с биологией. повторить строение, химические свойства и биологические функции белков. Провести  практическую часть работы с белками и аминокислотами Закрепление навыков: анализ проведенных опытов формулировка выводов.

Задачи урока:

Образовательные.

Закрепить знания учащихся об аминокислотах, как органических амфотерных соединениях, их свойствах и реакциях. Актуализировать знания учащихся о белках как природных полимерах, построенных из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. закрепить у учащихся знания о структурах белка, ее роли, а также физических и химических свойствах белковых молекул. Продолжить формирование практических умений и навыков при работе с химическими реактивами и оборудованием, проделав цветные реакции белков. Закрепить умения, заполнять таблицу, сделать вывод.

Развивающие.

Развивать память и внимание учащихся. Продолжить формирование химического научного языка. На основе межпредметных связей продолжить формирование умений устанавливать взаимосвязь между составом, строением и свойствами веществ. Знакомя учащихся с качественными реакциями на белки, способствовать развитию исследовательских навыков. Утвердить учащихся в познаваемости и единстве органического мира путем представления информации о классификации белков на основе разных признаков. Способствовать продолжению развития устойчивого интереса к химической науке и практике.

Воспитательные.

Показать значимость химических знаний для современного наукоемкого производства и успешной адаптации будущих специалистов в современном обществе. Воспитывать бережное отношение к природе и здоровью человека. Реализовать экологическое воспитание, решая для себя задачи с экологическим содержанием. Продолжать воспитание информационной культуры учащихся и бережного отношения к результатам информационной деятельности человека;

План урока :

1.Организационный момент. (3-5 мин)

-проверка домашнего задания по контрольным вопросам(10-12минут)

2. Ход самостоятельной работы. Химические свойства белков. Качественные реакции на белки.

- выполнение практической части занятия учащимися самостоятельно(45 мин)

-рефлексия данной темы(2-3 мин)

- анализ проведенных опытов, формулировка выводов (10 мин)

3. Закрепление материала: выполнение тестового задания по теме Белки.(10мин)

4. Домашнее задание.(2мин)

Ход и содержание урока

Организационный момент.

Озвучивание  план занятия и целей.

1. Проверка выполнения домашнего задания по контрольным вопросам.

Контрольные вопросы:

Какие соединения называются аминокислотами? Какие функциональные группы входят в состав аминокислот? Как строятся названия аминокислот? Какие аминокислоты называются незаменимыми? Приведите примеры. Какие соединения называются амфотерными? Обладают ли амфотерными свойствами аминокислоты? Ответ обоснуйте Что такое белки? какими они бывают? Биологическая роль белков. Денатурация белков. Причины денатурации Качественные цветные реакции на белки.

Ответы на контрольные вопросы актуализируют знания учащихся по теме "Аминокислоты". Важнейшим свойством аминокислот является реакция конденсации. На доске учащиеся записывают уравнение взаимодействия глицина с аланином

Группа атомов - CO-NH - , с помощью которой связаны две -аминокислоты, называется пептидной связью, а продукт реакции - дипептидом. Дипептид, как и аминокислота, обладает свободными аминогруппой и карбоксильной группой. Следовательно, он способен конденсироваться со следующей молекулой аминокислоты. Учащиеся сами формулируют определение полипептидов.

Пептидами называют органические соединения, содержащие два или более остатков -аминокислот, связанных между собой пептидной связью.

По числу остатков аминокислот в молекуле различают дипептиды, трипептиды и так далее вплоть до полипептидов.

Пептидный фрагмент является плоским: углерод карбонильной группы, азот и связанные с ними четыре атома лежат в одной плоскости. Валентные углы при sp2-гибридном атоме углерода близки к 120°, при sp3 - гибридном атоме углерода - 110°.

Изображать молекулы пептида удобно с помощью буквенных обозначений аминокислот. Слева изображают остаток аминокислоты, сохранившей аминогруппу, а справа - аминокислоту с незамещенным карбоксилом. Например, формула дипептида, написанная на доске кем-то из учеников, будет выглядеть так: H2N-GLy-Ala-COOH.

В живых организмах синтез пептидов происходит из аминокислот при участии ферментов. Аминокислоты же поступают с пищей или синтезируются самим организмом.

Пептиды являются предшественниками боле сложных природных веществ-белков, однако сами по себе также играют важную роль в природе.

.

Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

"Жизнь есть способ существования белковых тел" - говорил Ф. Энгельс.

Белки, или протеин, в переводе с греческого "протос" - первый, главный, находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни: альбумин (в курином яйце), гемоглобин (в крови человека), казеин (в коровьем молоке), миоглобин и миозин (в мышцах).

Образование пептидной связи показано на слайде 7 с участием a - аминокислот - аланина, валина и глицина.

Подобно полипептидам, молекулы белков представляют собой длинные цепи, состоящие из остатков -аминокислот, связанных между собой пептидными связями.

Белки - это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью a - аминокислотами, соединёнными пептидными связями - СО - NН. Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (- СО - NН).

Белки отличаются друг от друга:

1) Последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида.

2) Составом аминокислот

3) Количеством аминокислот

Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (- СООН), щелочные - аминогруппой (- NH2). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (- CHNH2 - COOH), и отличается от любой другой особой химической группировкой R - группой, или радикалом.

Существует несколько классификаций белков, в их основе лежат разные признаки.

Функции белков: транспортная, ферментативная, регуляторная, сократительная, структурная, запасная, защитная

Структуру белковых молекул можно рассматривать на нескольких уровнях

Первичная структура белка - это последовательность аминокислот в полипептидной цепи (на экране и индивидуальных компьютерах выведены структуры).

В полимерную молекулу входят остатки тех же двадцати с небольшим природных -аминокислот, из которых состоят полипептиды. Число аминокислотных звеньев может колебаться от нескольких десятков до сотен тысяч. Это отражается на молекулярной массе белков, изменяющейся в широких пределах: от 6500 (инсулин) до 32 миллионов (белок вируса гриппа). На основании определения молекулярной массы и элементного состава белка можно установить общую формулу белковой молекулы.

Первичная структура белков играет чрезвычайно важную роль. Изменение только одной аминокислоты на другую может привести либо к гибели всего организма, либо к появлению совершенно нового вида. Замена одного остатка аминокислоты глутамина на валин в молекуле гемоглобина (содержащего 574 аминокислотные группы) вызывает тяжелейшее заболевание - анемию, приводящую к смертельному исходу.

Вторичная структура белка. В пространстве полипептидная цепь белка может располагаться двумя способами. Она может быть закручена в спираль, на каждом витке которой располагается 3,6 звена аминокислот с обращенными наружу радикалами. Отдельные витки скреплены между собой водородными связями между группами - NH и - CO различных участков цепи (на экране и индивидуальных компьютерах выведены структуры - слайды 22 - 25).Такая структура белка называется -спираль  и наблюдается, к примеру, -кератина (шерсть, волосы, рога, когти).

Если боковые группы аминокислотных остатков не очень велики (глицин, аланин, серин), две полипептидных цепи могут быть расположены параллельно и скрепляться между собой водородными связями. При этом полоса получается не плоской, а складчатой (на экране и индивидуальных компьютерах выведены соответствующие структуры). Это -структура белка, характерная, например, для фиброина шелка.

Третичная структура - это способ расположения -спирали или?-структуры в пространстве. Белковая молекула свернутая в клубок - глобулу, которая сохраняет пространственную форму за счет дисульфидных мостиков - S - S - . Эти мостики образуются между двумя остатками цистеина различных участков цепи (на экране и индивидуальных компьютерах выведены соответствующие структуры - сайды 26 - 28).

Четвертичная структура белка. Некоторые белки (например, гемоглобин) представляют собой сочетание нескольких белковых молекул с небелковыми фрагментами, называемыми простетическими группами. Такие белки именуются сложными или протеидами. Строение протеида и представляет собой четвертичную структуру белка).

Белки - амфотерные электролиты. При определении значения рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая.

Основные свойства белков

1. Гидратация. Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные амидные (-CO - NH -, пептидная связь), аминные( - NH2) карбоксильные (-COOH) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающие белковые глобулы гидратная оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка.

2.). Под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой молекулы, происходит агрегирование.

3. Пенообразование. Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы "жидкость - газ", называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и его концентрации, но и от температуры.

4. Гидролиз белков. Под действием ферментов, а также водных растворов кислот и щелочей происходит разрушение первичной структуры белка в результате разрыва пептидных связей. Гидролиз - основа процесса пищеварения.

5. Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

6. Цветные реакции белков. (Качественные реакции на белки).

ксантопротеиновая. Происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски. биуретовая. Происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами меди и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.

Ход самостоятельной работы.

Выполнение практичесой части учищимися самостоятельно

Опыт № 1.Получение медной соли глицина

В пробирку налили 2 мл глицина и добавили немного порошка оксида меди (II). Пробирку нагрели. Наблюдаем голубое окрашивание раствора.

Опыт № 2. Денатурация белков.

а) обратимая - в пробирку помещают 1 мл раствора куриного белка и добавляют при встряхивании р-р NH4)2SO4. Что происходит? Зачем в полученную смесь добавляют воду.

б) необратимая :

- В пробирку вносят 1 мл яичного белка и нагревают до кипения. Содержимое пробирки охлаждают.

- В три пробирки помещают по 1 мл яичного белка. В первую пробирку добавляют несколько капель раствора сульфата меди (II), во вторую несколько капель раствора ацетата свинца, в третью - спирта. Что происходит?

Опыт № 3. Качественные цветные реакции на белки.

а) Биуретова реакция.

В пробирку вносят 1мл раствора яичного белка и несколько капель гидроксида натрия. Добавляют несколько капель р-ра сульфата меди. Появляется фиолетовое окрашивание.

Б) Ксантопротеиновая реакция.

В пробирку вносят 1мл раствора яичного белка и несколько капель (1-2) конц. азотной кислоты. Смесь осторожно нагревают до появления желтой окраски и охлаждают. Добавляют по каплям конц. р-р аммиака до появления оранжевой окраски.

3. Закрепление :

Анализ проведенных опытов, формулировка выводов. Тестовый контроль по теме Белки и аминокислоты.

4. Домашнее задание. Подготовка к итоговому занятию.

Тестовый контроль

Белки и Аминокислоты.

Вариант 1

1. Мономерами молекул белка являются:

а) глюкоза; б) жирные кислоты;

в) глицерин; г) аминокислоты.

2. Структурная особенность молекул аминокислот, отличающая их друг от друга:

а) радикал; б) аминогруппа;

в) карбоксильная группа; г) нитрогруппа.

3. В первичной структуре молекул белка остатки аминокислот соединены между собой посредством следующей химической связи:

а) дисульфидная; б) пептидная;

в) водородная; г) ионная.

4. Синтез белков происходит в органоидах клетки, называемых:

а) хлоропласты; б) рибосомы;

в) митохондрии; г) аппарат Гольджи.

5. При расщеплении 1 г белка освобождается количество энергии (кДж):

а) 17,6; б) 38,9; в) 44,5; г) 56,7.

6. При последовательной обработке белка растворами щелочи и сульфата меди(II) (биуретовая реакция) появляется:

а) желтое окрашивание;

б) красно-фиолетовая окраска;

в) черный осадок;

г) осадок голубого цвета.

Вариант 2

1. Общепринятое число аминокислот, участвующих в синтезе белков:

а) 35; б) 50; в) 20; г) 23.

2. Для всех аминокислот две общие структурные единицы:

а) радикал; б) аминогруппа;

в) карбоксильная группа; г) гидроксигруппа.

3. Пространственная конфигурация белковой молекулы, напоминающая спираль (вторичная структура белка), образуется благодаря многочисленным:

а) дисульфидным связям;

б) пептидным связям;

в) водородным связям;

г) сложноэфирным мостикам.

4. Процесс необратимого свертывания белков называется:

а) денатурация; б) полимеризация;

в) поликонденсация; г) гибридизация.

5. Первым белком, у которого удалось расшифровать первичную структуру (в 1954 г.), был:

а) казеин; б) инсулин;

в) глиадин; г) кератин.

6. При действии концентрированной азотной кислоты на белки (ксантопротеиновая реакция) появляется:

а) желтое окрашивание;

б) красно-фиолетовая окраска;

в) черный осадок;

г) осадок голубого цвета.

ОТВЕТЫ

Вариант 1

1 – г; 2 – а; 3 – б; 4 – б; 5 – а; 6 – б;

Вариант 2

1 – в; 2 – б, в; 3 – в; 4 – а; 5 – б; 6 – а;