Курсовая работа

Введение        

               

Введение

В настоящее время на российском рынке продается, согласно экспертной оценке, примерно третья часть мировой меховой продукции, но из-за низкой конкурентной способности отечественных изделий доля импортных, реализуемых у нас, достигла 70...80 % от общего объема продаж.

Решающую роль в расширении и обновлении ассортимента, повышения конкурентоспособности играют процессы отделки меха, которые значительно влияют на качество готовой продукции, так как ценность пушно-меховой шкурки определяется преимущественно качеством ее волосяного покрова. Для изменения цветовых характеристик волоса создаются многовариантные технологии окуночного способа отбеливания, утемнения, осветления, крашения с использованием оптических и флуоресцентных отбеливателей, красителей, солей тяжелых металлов и т. п. Подобные обработки усложняют технологию отделки и являются экологически небезопасными из-за больших объемов загрязненных сточных вод.

Намазные способы отделки, как правило, используют для улучшения эстетических свойств волосяного покрова пушнины, что позволяет подчеркнуть достоинства природной окраски и замаскировать недостатки. Отделочные материалы (красители, синтетические полимеры, выравниватели и др.), ассортимент которых широко представлен в основном зарубежными производителями, дороги и имеют узконаправленное действие. Однако изделия из меха находятся в постоянном контакте с человеком в процессе эксплуатации и актуальна замена синтетических полимеров природными, в частности, белковыми продуктами, интерес к которым велик в различных отраслях науки.

В настоящее время проводятся исследования по созданию, модификации и промышленному внедрению перспективных препаратов на основе фибриллярных белков (коллагена, эластина, кератина).

Предприняты попытки использования гидролизата кератина, уксуснокислых коллагеновых дисперсий для интенсификации жидкостных

процессов, отбеливания меха, в составе окрашенных композиций для его отделки намазным способом. Но, исходя из особенностей строения фибриллярных белков, реализованы далеко не все их возможности и целесообразны дальнейшие исследования в этом направлении. В то же время их применение может решить не менее важные экологические проблемы: переход на нетоксичные, экологически безопасные материалы и утилизацию белоксодержащих отходов кожевенно-мехового производства.

В связи с этим целью диссертационной работы является разработка теоретических основ и технических решений отделки волосяного покрова мехового полуфабриката с использованием дисперсий фибриллярных белков и модифицирующих добавок, повышающих эстетические и утилитарные свойства меха, а также конкурентоспособность готовой продукции.

В соответствии с поставленной целью в работе решали следующие задачи:

исследование свойств дисперсий фибриллярных белков как основы для создания отделочной композиции, изучение с помощью современных методов механизма их взаимодействия с волосяным покровом;

выбор и обоснование модифицирующих агентов для регулирования коллоидно-химических свойств дисперсий, изменяющих гидрофильно-липофильный баланс их макромолекул и спектральные характеристики композиций;

исследование влияния химической природы разработанных композиций на эстетические и утилитарные свойства волосяного покрова полуфабриката;

разработка на основе проведенных исследований технологических модулей отделки мехового полуфабриката, вписывающихся в традиционную технологию;

полупроизводственная апробация результатов работы и формулирование рекомендаций по применению отделочных композиций на базе фибриллярных белков.

В ходе выполнения диссертационной работы получены следующие новые научные результаты.

теоретически обоснован способ получения и применения полифункциональных композиций на основе дисперсий фибриллярных белков для отделки меха;

установлено влияние отделочных композиций на качество и потребительские свойства мехового полуфабриката;

научно обоснована целесообразность отделки волосяного покрова меха модифицированными белковыми дисперсиями и предложен способ поэтапного формирования отделочных композиций на волосе;

уточнены и расширены представления о структуре, составе, коллоидных свойствах коллаген-, кератин - и эластинсодержащих дисперсий;

изучены свойства монослоев Ленгмюра коллагена и кератина как модели волоса. Использованный подход позволил научно обосновать выбор модифицирующих добавок по целевому назначению, выявить особенности коллоидно-химических свойств белковых дисперсий, установить характер влияния на них природы и концентрации модифицирующего агента;

доказано наличие высокой адсорбции дисперсий кератина и коллагена и низкой адсорбции дисперсии эластина на поверхности волоса и предложен гипотетический механизм этого взаимодействия;

выявлена роль белковой составляющей в процессе утемнения при тонировании или маскировании желтизны волосяного покрова и придания ему защитных и специальных потребительских свойств.

Практическая значимость состоит в разработке и теоретическом обосновании состава композиций для отделки волосяного покрова меха на базе дисперсий фибриллярных белков, позволяющих:

существенно увеличить стойкость волосяного покрова к истирающим воздействиям, химически и бактериологически агрессивным средам и продлить тем самым срок службы изделий из меха;

обеспечить стойкий кондиционирующий, колористический эффекты, возможность маскирования желтизны;

повысить устойчивость натуральной окраски волосяного покрова к действию факторов «светопогоды»;

изменить трибоэлектрические свойства волоса, влияя на пышность, запыленность, устойчивость к свойлачиванию, т. е. на эксплуатационные и эстетические свойства волосяного покрова;

восстановить утраченные колористические и физико-механические свойства пушно-мехового полуфабриката, бывшего в употреблении.

Разработана технология и даны рекомендации по применению полифункциональных композиций для повышения эксплуатационных и эстетических свойств готовой продукции, придания дополнительного комплекса полезных свойств, а также восстановления утраченных свойств волосяного покрова меховых изделий, бывших в употреблении. Результаты подтверждены актами производственных испытаний учебно-экспериментального производства (УЭП) МГУДТ, компании «Родники».

Результаты работы представлены и обсуждены на нескольких Межрегиональных научно-практических конференциях «Развитие меховой промышленности России» (2003 - 2005 гг.), на IV Международном конгрессе химиков-текстильщиков и колористов (ноябрь 2002 г.); опубликованы в шести научных статьях и четырех тезисах докладов научно-технических конференций. Научная новизна подтверждена патентом РФ на изобретение. Издано учебное пособие, получен акт о внедрении его в учебный процесс.

Глава 1. Литературный обзор

Специфика переработки сырья животного происхождения для нужд легкой промышленности, в частности, технологический процесс выработки натуральных кож и меха сопровождается образованием большого количества отходов (шерсть, мездра, гольевая обрезь и т. д.), содержащих такие ценные фибриллярные белки, как коллаген, кератин и эластин.

Химический состав, специфическое расположение функционально активных групп, четкая пространственная структура фибриллярных белков обеспечивают особенности строения содержащих их тканей и выполнения этими тканями определенных функциональных задач. Это позволяет ожидать, что использование дисперсий фибриллярных белков в качестве биологически активной базы повысит эффективность и расширит ассортимент отечественных отделочных материалов в производстве меха.

Продукты диспергирования белков можно получать с заданными физико-химическими характеристиками (плотностью, вязкостью, наличием определенного числа функционально-активных групп и др.), а также целенаправленно изменять их с помощью методов модификации, придавая заранее заданные свойства, тем самым улучшая качество и расширяя область применения. К тому же, белки извлекаются из отходов сырья животного происхождения, они легкодоступны и не являются пищевым сырьем.

В связи с этим основной целью, реализуемой в литературном обзоре, является рассмотрение особенностей химического состава коллагена, кератина и эластина, закономерностей структурной организации этих белков, основных химических и физических свойств, а также некоторых методов модификации природных высокомолекулярных полимеров для применения их в меховой промышленности.

1.1. Свойства фибриллярных белков 1.1.1. Коллаген

Типичным представителем фибриллярных белков является коллаген (гр. kolla - клей и genes - рождающий, рожденный) - основной компонент соединительной ткани (кожи, связок, сухожилий, костей, хрящей и др.), который составляет более 30 % общей массы белков тела млекопитающих, причем около 40 % его находится в коже [1].

Состав коллагена, %, шкур различных животных зависит от вида [2].

Углерод...50,2...51,1

Водород...6,4...6,5

Кислород...25,1...26,1

Азот...17,0...18,1

Сера...0,1...0,3

В коллагене, как и в других белках, имеются структуры возрастающей степени сложности и разных уровней организации. Структуру коллагена принято разделять на первичную, вторичную, третичную и четвертичную.

Первичная структура коллагена характеризуется последовательным расположением аминокислотных остатков и их количеством в его полипептидных цепях. Аминокислоты могут относиться к алифатическим, карбоциклическим и гетероциклическим. В зависимости от строения боковой цепи аминокислотные остатки подразделяют на типы, состав которых, % от общего числа аминокислотных остатков, дан ниже [3].

Без боковой цепи (гликоколь)...33,34

С гидрофильной боковой цепью:

кислотного характера (аспарагиновая и глютаминовая кислоты)...12,38

основного характера (лизин, оксилизин, аргинин, гистидин)...8,96

Серосодержащие (метионин)...0,70

Содержащие гидроксил, за исключением оксилизина

(оксипролин, тирозин, серии, треонин)...13,54

Не содержащие азот и кислород в боковой цепи

(аланин, лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, пролин)...31,48

С иминогруппой (пролин и оксипролин)...21,40

9

Из приведенных данных видно, что боковые цепи и их активные группы разнообразны и, следовательно, при их взаимодействии могут образовываться межмолекулярные связи разных типов.

Гидрофобные связи возникают между участками структуры с неполярными группами за счет действия сил Ван-дер-Ваальса (дипольный, индукционный и дисперсионный эффекты).

Водородные связи значительно влияют на структуру коллагена. Энергия водородной связи невелика, всего около 5 ккал/моль [4], важно их большое количество. Этот тип связей легко разрушается при повышении температуры до 35...40°С.

Электровалентные связи возникают между боковыми цепями коллагена при взаимодействии положительно и отрицательно заряженных амино - и карбоксильных групп. Такие связи в большей степени зависят от рН и диэлектрической постоянной среды. При высоких концентрациях ионов Н+ и ОН" заряженные центры и электровалентные связи исчезают. Их ослабление в коллагене вызывается также механическим растяжением фибрилл.

Ковалентные связи кроме основного участия в строении главной молекулярной цепи могут возникать между боковыми цепями коллагена, т. е. являться поперечными внутри - и межмолекулярными связями.

Элементы вторичной структуры коллагена - спиральные полипептиды белка, так называемые а-цепи [5], - являются основной единицей третичной структуры - тропоколлагеновой частицы, состоящей из трех полипептидных цепей с общей осью.

При умеренном нагревании в водных растворах коллаген денатурирует с разрывом нековалентных связей: а-цепи расплетаются, «плавятся» с образованием желатина. При ренатурации а-цепи могут образовывать димеры (b-частицы) или тримеры (g-частицы), способные к формированию спирали.

Молекула тропоколлагена имеет форму стержня длиной около 300 нм и толщиной всего лишь 1,5 нм, ее молекулярная масса составляет З00 000...500 000[6].

10

Из тропоколлагеновых частиц образуются различные агрегированные формы и фибриллы, так называемая четвертичная структура, являющаяся надмолекулярной структурой коллагена.

Связыванию частиц тропоколлагена в поперечном к оси волокна направлении и соединению их на концах способствуют гликопротеиды или мукополисахариды. Нерастворимость сформировавшегося коллагена обусловлена внутри - и межмолекулярным поперечным сшиванием. Внутримолекулярные поперечные связи могут быть между спиральными цепями трехспиральных частиц, межмолекулярные поперечные связи - между трехспиральными частицами.

Мукополисахариды в структуре коллагена стабилизируют фибриллы, регулируют фибриллообразование, ограничивая утолщение фибрилл, предотвращают их слипание и способствуют подвижности соединительной ткани дермы.

Свойства коллагена определяются его видом и химическим строением. Коллаген - прочный волокнистый материал, способный поглощать значительное количество влаги: до 250 г на 100 г сухого белка [7]. Сорбированная влага оказывает пластифицирующее действие на пучки коллагеновых волокон, утолщая их без укорочения.

Первая стадия поглощения воды характеризуется выделением тепла, сокращением объема системы коллаген + вода, потерей способности связанной воды растворять другие вещества и замерзать даже при температуре -20 °С. Такая вода называется гидратационной. Она прочно связана с активными группами коллагена молекулярными силами аналогично связям, образующихся в гидратах, и не поддается отжатию из коллагена.

При взаимодействии воды с полярными группами коллагена уменьшается потенциальная энергия системы, молекулы воды принимают ориентированное (упорядоченное) положение в отличие от хаотического положения их в воде.

Гидратационная вода удерживается активными группами белка, главным образом водородными связями, взаимодействуя с - СО - и - NH-группами

11

пептидных связей и - ОН-группами оксиаминокарбоновых кислот. После насыщения этих групп вода начинает присоединяться к ионизированным - NH3+- и - СОСГ-группам боковых цепей, вызывая увеличение расстояния между главными цепями.

Различные полярные группы присоединяют слудующее количество молекул воды: гидроксильные - две-три, карбоксильные - три-четыре, карбонильные - две, альдегидные - две, амино - одну-две, имино - две [2].

Вторая стадия поглощения воды коллагеном характеризуется значительным увеличением его объема. Вследствие молекулярно-кинетического движения молекулы воды равномерно распределяются между молекулами набухающего коллагена.

Кислоты, щелочи, некоторые нейтральные электролиты значительно увеличивают набухание. В этом случае пучки раздвигаются, нарушая связь между элементами структуры коллагена.

Кислоты и щелочи взаимодействуют с коллагеном в следующих направлениях:

химическое связывание с аминными и карбоксильными группами как свободными, так и образовавшимися в результате разрыва меж - и внутримолекулярных связей;

разрыв электровалентных связей;

разрыв водородных связей, например, между - СО - и - NH-группами пептидных цепей;

разрушение амидов кислот с выделением аммиака;

разрушение поперечных меж - и внутримолекулярных ковалентных связей, в результате чего возможно возникновение в боковых цепях некоторого количества свободных карбоксильных или аминных групп или тех и других вместе и - ОН-групп;

разрыв связей в главных цепях с образованием свободных карбоксильных и аминных групп.

12

Количество химически связанной кислоты или щелочи зависит от их природы, рН и концентрации.

В растворах солей коллаген претерпевает ряд изменений, которые также зависят от их природы, концентрации, температуры и длительности воздействия раствора.

Действие кислот, щелочей и некоторых нейтральных солей может привести коллаген в растворенное состояние. Растворимые продукты, образующиеся в начальных стадиях распада коллагена, называются глутин и желатина. Они представляют собой коллоидные растворы, застудневающие на холоде даже при минимальных концентрациях белка и дающие ряд характерных цветных реакций.

Другое свойство коллагена, присущее только для белков данной группы, состоит в том, что во время нагревания в воде при определенной температуре образец съеживается и скручивается, что сопровождается значительной потерей прочности. Минимальная температура, при которой возникает данное явление, называется температурой сваривания. Для необработанного коллагена она составляет около 65 °С. Воздействие кислотно-солевых растворов снижает температуру сваривания до 40...42 °С. При взаимодействии коллагена с солями тяжелых металлов образуются устойчивые к действию горячей воды соединения с более высокой температурой сваривания.

Облучение коллагена вызывает образование в его структуре свободных радикалов, которые могут быть активными центрами различных реакций. При умеренных дозах облучения у-лучами преобладает структурирование, способствующее улучшению физико-механических свойств коллагена [8, 9]. При облучении высокими дозами коллаген деструктурируется. Во влажном состоянии он более чувствителен к облучению, чем в сухом.

13

1.1.2. Кератины

Кератины (гр. keras - рог) - структурные фибриллярные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию а-спирали или Р-структуры (складчатого листа), - соответственно а - и р - кератины [5].

а-Кератин (часто его называют просто кератин) - основной тип белка, из которого образуются наружные защитные покровы позвоночных. На его долю приходится почти вся сухая масса волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значительная часть сухой массы наружного слоя кожи - эпидермиса.

Состав кератина, %, показывает, что он отличается от других белков

содержанием большого количества серы [2].

Углерод...50,65

Водород...7,03

Кислород...20,00

Азот...17,70

Сера...6,10

Это обусловлено наличием таких аминокислот, как цистин, цистеин и метионин. Аминокислотный состав непостоянен и значительно варьируется. Это объясняется главным образом особенностями процесса ороговения эпителиальных тканей млекопитающих, в ряде случаев с образованием волос различного морфологического состава.

Аминокислотный состав кератина дает представление о строении его основных структурных единиц - молекулярных цепей, а также об активных группах, участвующих в образовании межмолекулярных связей и в значительной степени определяющих свойства кератина и его изменения под действием реагентов.

Значительное количество остатков моноаминодикарбоновых (аспарагиновой и глутаминовой) и диаминомонокарбоновых кислот (лизина, аргинина) определяет амфотерный характер кератина, обусловливающий возможность его активного взаимодействия с реагентами основного и кислого

14

характеров, а также ионного взаимодействия (как внутри-, так и межмолекулярного) между фрагментами. Присутствие гидроксилсодержащих аминокислот (серии, треонин) способствует образованию в структуре кератина интенсивно развитой системы водородных связей, существенно влияющих на физико-механические, физико-химические и другие свойства волоса.

Содержащиеся в кератине аминокислотные остатки с ароматическими гетероциклическими радикалами (тирозин, фенилаланин, триптофан и гистидин) влияют на пигментообразование волоса, позволяют окрашивать его способом непосредственного диазотирования и последующего азосочетания и осуществлять другие реакции с участием конечных групп боковых цепей, масса которых, % от общей массы белка, дана ниже. Конечная группа боковых цепей:

неполярная...12,0

кислотная...10,8

основная...8,0

гидроксильная...8,8

сульфгидрильная...4,9

Исследования продуктов частичного гидролиза кератинов волоса и концевых аминокислотных остатков показали, что кератины образованы полипептидными цепочками различных размеров и состава. Их можно разделить на две группы:

1) обладающие высоким содержанием цистина и имеющие молекулярную массу около 10 000;

2) обладающие низким содержанием цистина и имеющие молекулярную массу от 50 000 до 80 000.

Указанные полипептиды встречаются в различных морфологических компонентах волоса и относятся к группе твердых или мягких кератинов.

Твердые кератины отличаются повышенными химической устойчивостью, термоустойчивостью, содержанием серы, тенденцией к образованию ориентированных упорядоченных структур. Твердые кератины образуют основные компоненты в стержне волоса - корковый и чешуйчатые слои. Самые

15

прочные и жесткие кератины, например, в панцире черепах, содержат до 18 % остатков цистеина.

Мягкие кератины характеризуются пониженной устойчивостью к химическим и термическим воздействиям, крайне низким содержанием серы, слабой структурированностью. Этим видом кератинов образована сердцевина волоса.

Макромолекулы кератинов образуются большим количеством громоздких полипептидных цепочек. Их основной особенностью являются ничтожно малые размеры поперечного сечения по сравнению с размерами в продольном направлении. Остов полипептидной цепи автоматически принимает ту конформацию, которая соответствует ряду ограничений, налагаемых аминокислотным составом цепи и последовательностью соединения аминокислотных остатков [10]. В полипептидных цепях нативных а-кератинов аминокислотный состав и последовательность соединения аминокислот благоприятствуют самопроизвольному образованию а-спирали с множеством стабилизирующих ее внутрицепочечных водородных связей [11]. Между полипептидными цепочками возникают также элетровалентные (ионные или так называемые солевые) связи, которые, как и водородные, играют существенную роль в образовании макромолекулярной структуры кератинов.

Основным типом ковалентной связи между полипептидными цепочками в макромолекуле кератинов считается дисульфидная. Для кератинов волоса разных морфологических структур характерно преобладание меж - или внутрицепочечных дисульфидных связей, которые существенно влияют на физико-механические свойства волокон. Кроме того, эти связи очень реакционноспособны, в частности, они легко подвергаются гидролизу, окислению и восстановлению.

Помимо дисульфидной связи, между боковыми цепочками в макромолекуле кератинов могут существовать такие типы ковалентных связей, как простые и сложноэфирные, имидные, а также связи типа уреидных. Существенное значение имеют индолилхиноновые поперечные связи, в их

16

образовании непосредственно участвуют пигменты волоса - меланины, которые одновременно являются хромогенными группировками, обусловливающими цвет волоса.

При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для а-кератинов млекопитающих |3-структуру (при этом их длина может увеличиться в 2 раза). Вытянутая конформация полипептидных цепей шелка, растянутом волосе и шерсти была установлена методом рентгеноструктурного анализа и названа Р-конформацией [5]. Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы а-кератинами, включающими участки р-структуры и неупорядоченные области.

Из Р-кератинов наиболее изучены фиброин, выделяемый специальными железами гусениц шелкопрядов при завивке кокона, и паутина - вязкое выделение желез пауков и некоторых других паукообразных. Фиброин составляет основную массу натурального шелкового волокна (около 60 %).

В фиброине зигзагообразные полипептидные цепи уложены параллельно друг другу в виде складок, поэтому такая структура называется складчатым слоем, для которого характерно отсутствие внутрицепочечных водородных связей (вместо них образуются межцепочечные). В образовании таких связей участвуют все пептидные группы Р-кератина.

Существуют еще два важных различия между а - и Р-кератинами. Во-первых, в Р-кератинах отсутствуют поперечные дисульфидные связи между соседними полипептидными цепями. Во-вторых, последние обычно направлены в противоположные стороны, т. е. имеют антипараллельную ориентацию, которая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями, тогда как для цепей а-кератина характерна параллельная ориентация [6].

{З-Структура может образовываться только при наличии в составе полипептида ограниченного набора аминокислот, расположенных в определенной последовательности. Необходимо, в частности, чтобы аминокислотные остатки боковой цепи имели сравнительно небольшие

17

               

       Список литературы