13. Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды активирования и торможения активности ферментов. Биологическое и медицинское значение активаторов и ингибиторов ферментов.

14. Механизм действия ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента.

15. Номенклатура и классификация ферментов.

16. Принципы качественного и количественного определения ферментов. Единицы активности ферментов.

17. Понятие о витаминах. Классификация и номенклатура витаминов.

18. Гипо - и авитаминозы, гипервитаминозы.

19. Роль витаминов в обмене веществ: связь с ферментами.

20. Характеристика витаминов В1, В2, РР.

21. Витамин С (аскорбиновая кислота, антицинготный витамин). Химическое строение, признаки гипо - и авитаминоза, механизм действия, источники, суточная потребность. Проявление недостаточности витамина С в полости рта.

ЗАДАЧИ

1.        Какой заряд несут белки сыворотки крови, если ИЭТ альбуминов равна 4,7, а глобулинов – 6,7?

2.        Пепсин желудочного сока имеет ИЭТ около 1,0, т. е. ниже, чем другие белки. Какие аминокислоты преобладают в молекуле пепсина?

3.        Оптимум рН используемого фермента 6,9-7,0. Субстратом является высокомолекулярный полимер, обнаруженный по характерному окрашиванию в присутствии йода. Продукты ферментативной реакции в присутствии сернокислой меди в щелочной среде при нагревании окрашиваются в кирпично-красный цвет. Назовите фермент, субстрат, продукты гидролиза субстрата.

НЕ нашли? Не то? Что вы ищете?

4.        Субстрат исследуемого фермента белый осадок при нагревании, дает положительную биуретовую реакцию. После инкубации с ферментом интенсивность биуретовой реакции снизилась, увеличилось количество свободных аминогрупп. Особенно заметными эти изменения стали при рН=8,0-9,0. Назовите субстрат, фермент; определите, почему увеличилось количество свободных аминогрупп?

5.        Как изменяется общая активность ЛДГ и ее изоферментный спектр в крови у больного после инфаркта миокарда?

6.        Какие процессы катализируют ферменты с участием витамина аскорбиновой кислоты?

7.        У больного отмечается похудание, общая слабость, одышка и боли в области сердца, сердцебиение, на коже мелкие точечные кровоизлияния (петехии), кровоточивость десен, расшатывание зубов. Чем обусловлены все эти симптомы?

8.        Какова роль аскорбиновой кислоты и Fе2+ в созревании коллагена? С какими ферментами они взаимодействуют?

9.        Мышьяковистый ангидрид применяют в стоматологической практике для некротизации пульпы. На чем основано это действие?

10.        Стоматолог при санации полости рта обследуемого обнаружил следующие изменения: парестезию, парезы лицевого нерва, отечность слизистой оболочки полости рта, атрофию сосочков языка, гингивит, а также трещины в углах рта и на губах. С проявлением недостаточности какого витамина связаны данные симптомы?

11.        При санации полости рта стоматолог обнаружил следующие изменения в полости рта:

-        жжение, сухость, гиперемия слизистой оболочки полости рта, губ, языка

-        на красной кайме губ появляются мелкие чешуйки (шелушение)

-        вертикальные трещины в пределах губ

-        в углах рта болезненные трещины (хейлит - заеды), возникновению трещин предшествует намокание, мицерация эпитемия

-        язык приобретает ярко-красную окраску, наблюдается явление афтозного стоматита. С проявлением недостаточности какого витамина связаны данные проявления?

12.        При недостаточности какого витамина характерны следующие проявления в полости рта:

-        повышение ороговения эпителия слизистой оболочки и снижение ее барьерных свойств

-        сухость во рту

-        слизистая оболочка теряет блеск, становится мутной, появляются беловатые наслоения

-        ороговение выводных протоков слюнных желез, уменьшение секреции слюны (гипосаливация)

-        отмечается эпидермизация губ в зоне красной каймы.

13.        При гиповитаминозе «С» в полости рта наблюдаются следующие изменения: геморагические высыпания на слизистой оболочке рта, резкая кровоточивость десен, явления язвенно-некротического гингивита и стоматита. С каким биохимическим действием витамина С связаны данные проявления?

14.        Какова роль аскорбиновой кислоты и Fе2+ в созревании коллагена кости и зуба. С какими ферментами они взаимодействуют?

Повторить решение ситуационных задач занятия № 6

Решите тестовые задания:

РАЗДЕЛ 1.

ПРОСТЫЕ БЕЛКИ

1.        ПОД ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРОЙ БЕЛКА ПОНИМАЮТ:

1.        Аминокислотный состав полипептидной цепи

2.        способ укладки протомеров в олигомерном белке

3.        порядок чередования аминокислот, соединенных в белке пептидными

связями

4.        укладка полипептидной цепи в виде альфа-спирали

5.        способ укладки полипептидной цепи в пространстве

2.        ХИМИЧЕСКИЕ АГЕНТЫ, ВЫЗЫВАЮЩИЕ ДЕНАТУРАЦИЮ БЕЛКА:

1.        хлорид натрия

2.        серная кислота (конц)

3.        ацетат свинца

4.        сульфат аммония

5.        верные ответы «2» и «3»

3.        ПРОСТЕТИЧЕСКУЮ ГРУППУ ГЕМОГЛОБИНА (ГЕМ) СВЯЗЫВАЕТ С БЕЛКОМ ОСТАТОК АМИНОКИСЛОТЫ:

1.        аланина

2.        глицина 

3.        гистидина

4.        тирозина

5.        валина

4.        ПРИСУТСТВИЕ БЕЛКА В РАСТВОРЕ МОЖНО ОПРЕДЕЛИТЬ С

ПОМОЩЬЮ РЕАКЦИИ 

1.        биуретовой 

2.        Фоля

3.        Миллона 

4.        ксантопротеиновой

5.        нингидриновой 

5.        ВЫСАЛИВАНИЕ БЕЛКОВ ОСУЩЕСТВЛЯЕТСЯ ПОД ДЕЙСТВИЕМ ФАКТОРОВ:

1.        избытка белка в растворе

2.        воздействии низкой температуры

  3.высоких концентраций нейтральных солей щелочных и щелочноземельных металлов

4.        действии сильных электролитов

5.        действии органических растворителей

6.        В ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКЕ БЕЛОК:

1.        имеет положительный заряд

2.        имеет отрицательный заряд

3.        имеет суммарный электрический заряд равный нулю

4.        имеет самую высокую степень растворимости

5.        в электрическом поле мигрирует от анода к катоду

7.        ДЛЯ НАТИВНОЙ И ДЕНАТУРИРОВАННОЙ РИБОНУКЛЕАЗЫ ОБЩИМ

ЯВЛЯЕТСЯ

1.        первичная структура

2.        конформация

3.        строение активного центра

4.        межрадикальные связи

5.        функции

8.        АЛЬБУМИНЫ - ЭТО:

1.        белки плазматических мембран

2.        белки плазмы крови

3.        ядерные белки

4.        белки соединительной ткани, богатые глицином и пролином

5.        белки соединительной ткани, богатые глицином и валином

9.        ГИДРАТНАЯ ОБОЛОЧКА МОЛЕКУЛЫ БЕЛКА ОБРАЗУЕТСЯ ПРИ УЧАСТИИ ПОЛЯРНЫХ ГРУПП СЛЕДУЮЩИХ АМИНОКИСЛОТ:

1.        валина

2.        цистеина

3.        лизина

4.        верно «1» и «2»

5.        верно «2» и «3»

10. МНОГООБРАЗИЕ БЕЛКОВ ОБЕСПЕЧИВАЕТСЯ ЗА СЧЕТ

1.        первичной структуры белка

2.        вторичной структуры белка

3.        третичной структуры 

4.        четвертичной структуры

5.        молекулярной массы белка

11.К        ФАКТОРАМ        УСТОЙЧИВОСТИ        БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ        В РАСТВОРЕ ОТНОСЯТСЯ

1.        гидратная оболочка

2.        заряд

3.        отсутствие заряда

4.        верно «1» и «2»

5.        верно «1» и «3»

12.        ДЛЯ ДЕНАТУРИРОВАННОГО БЕЛКА ХАРАКТЕРНО:

1.        наличие пептидных связей 

2.        способность к электрофорезу

3.        вторичная и третичная структура

4.        хорошая растворимость в воде

5.        функциональная активность

13. ОЛИГОМЕРНЫМ БЕЛКОМ ЯВЛЯЕТСЯ

1.        гемоглобин 

2.        миоглобин

3.        сывороточный альбумин

4.        коллаген 

5.        фиброин

14. К ФИБРИЛЛЯРНЫМ БЕЛКАМ ОТНОСЯТСЯ

1.        альбумины 

2.        гистоны

3.        протамины  4. коллагены

  5. глютелины

15. ПРИ ДЕНАТУРАЦИИ БЕЛКА НЕ НАРУШАЮТСЯ СВЯЗИ

1        дисульфидные

2        водородные

3        пептидные

4        ионные

Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4