Тема: Аминокислоты. Белки

Задание к занятию №25

Тема: Аминокислоты. Белки.

Цель: Сформировать знания о строении и свойствах важнейших б-аминокислот, являющихся структурными компонентами белковых молекул, необходимых для понимания их метаболических превращений в биологических системах.:

Сделайте запись в рабочей тетради по плану:

•  Дата

•  Номер занятия

•  Тема занятия

•  Основные вопросы  темы – это учебные вопросы занятия

•  Краткое описание порядка выполнения лабораторных работ

Учебные вопросы занятия:

1.Природные б-аминокислоты.

1.1. Определение аминокислот и их классификация  с учетом различных критериев.

1.2. Биологическая классификация (заменимые и незаменимые б - аминокислоты). Медико-биологическое значение б-аминокислот.

1.3. Стереоизомерияб-аминокислот. Пары энантиомеров с одним и с двумя центрами хиральности. Способ разделения оптических изомеров.

2.Амфотерность.

2.1. Реакционные центры б-аминокислот как гетерофункциональных соединений.. Биполярная структура, образование биполярных ионов. Нейтральные, кислые и основные б-аминокислоты.

3. Химические свойства аминокислот:

3.1.Кислотно-основные свойства б-аминокислот (амфотерность). Образование внутрикомплексных солей. Реакции этерификации и ацилирования.

3.2.Специфические реакции б-аминокислот, в - и г-аминокислот (образование пептидов, ненасыщенных кислот, лактамов, дикетопиперазинов).

3.3.Биологически важные реакции б-аминокислот. Реакции дезаминирования (внутримолекулярного и окислительного).  Реакции гидроксилирования. Биосинтетические пути образования аминокислот из кетонокислот: реакции восстановительного аминирования и реакции трансаминирования.  Взаимопревращения аминокислот: фенилаланин → тирозин; цистеин → цистин;  пролин → гидроксипролин.

3.4. Декарбоксилированиеб-аминокислот – путь к образованию биогенных аминов и биорегуляторов (коламин, гистамин, триптамин, серотонин, кадаверин, в-аланин, г-аминомасляная кислота – ГАМК). 

3.5. Реакции аминокислот с формальдегидом (формольное титрование) и азотистой кислотой (реакция Ван-Слайка).  Какое практическое применение имеют эти реакции?

3.6.Качественные реакции на аминокислоты: нингидринная, биуретовая, ксантопротеиновая.

4.Пептиды. Белки.

4.1.Классификация белков с учетом различных признаков: по отношению к гидролизу и степени сложности; по растворимости; по кислотно-основным свойствам; по пространственной структуре (глобулярные, фибриллярные).

4.2.Первичная структура белков: б-аминокислоты – структурные компоненты молекул, связанные пептидной группой.  Определяющая и ведущая роль первичной структуры. Пептиды: дипептиды, трипептиды и т. д., химическое строение  и название. Реакция поликонденсации.

4.3. Другие уровни структурной организации белков: вторичная, третичная, четвертичная и методы их изучения. Образование связей,  поддерживающих различные уровни структурной организации белков: ( водородные, дисульфидные связи, солевые мостики, гидрофобные взаимодействия). Взаимосвязь  структуры и функции. Структура коллагена.

4.4. Понятие о простых и сложных белках: альбумины, глобулины, протамины, гистоны, склеропротеины, нуклеопротеины, хромопротеины, липопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, металлопротеины.  Особенности каждой группы.

4.5..Качественные реакции на белки (цветные и осадочные). Значение определения белков для клиники; понятия: гипопротеинемия, гиперпротеинемия, диспротеинемия, протеинурия.

Рекомендованная литература:

1. , . Биологическая химия. Учебник для студентов медвузов, М., Медицина, 2008.

2. , . Биологическая химия. Учебное пособие г. Ставрополь, 2008 .

3.  Руководство к лабораторным занятиям по биологической химии под ред. . М. Медицина, 2009.

4. Лекционный материал.

Дополнительная литература:

1. Общая химия. Учебник для медицинских вузов. (, ), М, ГЭОТАР Медия, 2007 г, [1].

2. Химия. Основы химии живого. Учебник для студентов высших учебных заведений. (), Санкт-Петербург, Химиздат, 2000 г, [5]

3. Базы данных, информационно-справочные и поисковые системы интернет-ресурсов.

Лабораторные работы.

Опыт №1. – Реакция глицина с нингидрином.

  В пробирку поместите 4 капли 1% раствора глицина и 2 капли 0,1% раствора нингидрина. Содержимое пробирки осторожно нагрейте до появления сине-красной окраски.

Опыт №2. – Реакция глицина с азотистой кислотой.

  В пробирку поместите 5 капель 1% раствора глицина и равный объем 5% раствора нитрита натрия. Добавьте 2 капли концентрированной уксусной кислоты и осторожно взболтайте смесь. Наблюдается выделение газа. Реакция используется для количественного определения аминогрупп в аминокислотах.

Опыт №3. – Амфотерные свойства б-аланина.

  В первую пробирку поместите 5 капель 1% раствора б-аланина и добавьте по каплям 0,1% раствор хлороводородной кислоты, подкрашенный индикатором Конго в синий цвет (на общем столе), до появления розово-красной окраски.

  Во вторую пробирку поместите 5 капель 1% раствора б-аланина и по каплям добавьте 0,1% раствор гидроксида натрия, подкрашенный фенолфталеином, до исчезновения окраски.

Опыт №4. – Биуретовая реакция на пептидную связь.

В пробирку поместите 5-6 капель раствора яичного белка, добавьте равный объем 10% раствора гидроксида натрия и по стенке добавьте 1-2 капли раствора сульфата меди (II). Наблюдается появление красно-фиолетовой окраски.

Опыт №5. – Реакция на присутствие серосодержащих б-аминокислот в белке (проба Фоля).

В пробирку поместите 10 капель раствора яичного белка и вдвое больший объем 10% раствора гидроксида натрия. Содержимое пробирки перемешайте, нагрейте до кипения (1-2 мин). К полученному щелочному раствору добавьте 5 капель 10% ацетата свинца (II) и вновь прокипятите. Отметьте появление серо-черного осадка.

Опыт №6. – Осадочная реакция на белок с концентрированной азотной кислотой (проба Геллера).

К 5 каплям концентрированной HNO3 приливают 5 капель белка осторожно по стенке пробирки, наклонив ее под углом 45° так, чтобы обе жидкости не смешивались. На границе двух жидкостей образуется осадок в виде небольшого белого кольца денатурированного белка. Эта реакция широко используется в клинике для открытия белка в моче и лежит в основе количественного определения белка по методу Робертса-Стольникова.