План ПРАКТИЧЕСКИХ ЗАНЯТИЙ ПО БИОХИМИИ ДЛЯ СТОМАТОЛОГИЧЕСКОГО ФАКУЛЬТЕТА (ОЧНО-ЗАОЧНОЕ ОТДЕЛЕНИЕ) НА ТРЕТИЙ СЕМЕСТР 2013/2014уч. г.
1.Белки. Лабораторный практикум. | Строение белков. Физико-химические свойства белков. Методы выделения индивидуальных белков. Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные. Классификация белков по их биологическим функциям. Методы количественного измерения белков. Электрофорез белков сыворотки крови. Белковый спектр в норме и патологии. Лабораторная работа: 1.Биуретовая реакция 2.Нингидриновая реакция 3.Высаливание белков сыворотки 4.Тепловая денатурация белков 5.Осаждение белков органическими растворителями 6.Осаждение белков концентрированной азотной кислотой |
2. Ферменты. Лабораторный практикум. | Особенности ферментативного катализа. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Изоферменты. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентраций фермента и субстрата. Единицы измерения активности и количества ферментов. Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов. Различия ферментного состава органов и тканей. Энзимодиагностика и энзимотерапия. Лабораторная работа: 1.Влияние температуры на активность амилазы слюны 2.Влияние рН среды на активность амилазы слюны 3 Выявление активаторов и ингибиторов 4.Специфичность действия фермента. |
3. Введение в обмен веществ. Биохимия питания. Лабораторный практикум. | Обмен веществ: питание, метаболизм и выделение продуктов метаболизма. Состав пищи человека. Органические и минеральные компоненты. Основные и минорные компоненты. Витамины. Классификация, функции витаминов. Алиментарные и вторичные авитаминозы и гиповитаминозы. Гипервитаминозы. Лабораторная работа: Определение количества витамина С в продуктах питания. |
4. Хромопротеиды. Лабораторный практикум | Классификация хромопротеидов, железосодержащие хромопротеиды. Гемоглобин, свойства, биологическая роль. Миоглобин, биологическая роль. Каталаза, пероксидаза, система цитохромов. Переваривание экзогенных хромопротеидов, транспорт железа. Биосинтез гемоглобина. Распад гемоглобина, образование пигментов желчи, мочи и кала. Патология пигментного обмена. Лабораторная работа: Определение количества гемоглобина методом прямой фотометрии. |
5. Биологическое окисление Свободнорадикальное окисление. Микросомальное окисление. Практическое занятие. | Унификация субстратов окисления. Цикл трикарбоновых кислот, биологическая роль. Тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование. Хемиосмотическая теория Митчела. Свободнорадикальное окисление, перекисное окисление липидов. Роль витаминов С и Е как антиоксидантов. Микросомальное окисление, роль печени в обезвреживании ксенобиотиков. Биологическая роль микросомального окисления. |
6.Биосинтез ДНК и РНК. Биосинтез белков. Роль ДНК и всех видов РНК в трансляции. Посттрансляционное созревание белков. Практическое занятие. | Нуклеотиды, первичная структура нуклеиновых кислот, их вторичная и третичная структура. Биосинтез пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, их распад. Патология обмена нуклеотидов. Биосинтез ДНК и РНК. Биосинтез белков. Роль ДНК и всех видов РНК в трансляции. Посттрансляционное созревание белков. |
7. Распад белков. Общие пути обмена аминокислот. Лабораторный практикум | Переваривание белков. Тканевой протеолиз. Общие пути обмена аминокислот: декарбоксилирование, дезаминирование прямое и опосредованное. Роль трансаминаз. Лабораторная работа: Определение активности АЛТ и АСТ. |
8. Контрольная работа – коллоквиум по пройденным темам | Письменная контрольная работа и собеседование по пройденным темам. |
9. Обмен углеводов Гликолиз в анаэробных и аэробных условиях. Практическое занятие | Переваривание углеводов. Сахар крови, сахарные кривые. Гликогенез и гликогенолиз. Гликогенозы. Гликолитическая оксидоредукция. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты, роль витамина В1 и липоевой кислоты в этом процессе. Регуляция гликолиза. |
10. Гликонеогенез. Апотомическое окисление глюкозы. Метаболизм фруктозы и галактозы. Практическое занятие. | Гликонеогенез, обходные пути. Цикл Кори. Глюкозо-аланиновый цикл как способ доставки азота аминокислот из мышц в печень. Апотомическое окисление глюкозы. Метаболизм фруктозы и галактозы. |
11.Липиды. Липопротеиды. Практическое занятие. | Липиды. Классификация. Представители. Переваривание липидов. Роль отдельных фракций липопротеидов сыворотки крови в транспорте липидов. Коэффициент атерогенности. Классификация дислипопротеинемий. Мембраны. |
12. Липогенолиз. Липогенез Патология липидного обмена Практическое занятие. | Тканевая липопротеинлипаза, ее активация. Окисление глицерина, энергетическая эффективность. Цикл Кноопа-Линнена, энергетическая эффективность окисления высших жирных кислот. Биосинтез глицерина. Синтез высших жирных кислот. Регуляция синтеза. Биосинтез ацетоновых тел. Синтез холестерина. Ожирение. Жировая инфильтрация печени. Атеросклероз. Желчекаменная болезнь. |
13. Контрольная работа по липидам и углеводам | Контрольная работа и собеседование по липидам и углеводам |
14. Регуляция обмена веществ. Гормоны Практическое занятие. | Классификация. Общие закономерности метаболизма гормонов (судьба гормонов). Пути передачи сигнала: пререцепторный, собственно рецепторный и пострецепторный. NО как модулятор образования вторичных мессенджеров. Гормоны гипоталамуса. Тропные гормоны гипофиза. Гормоны щитовидной, поджелудочной желез. Гормоны мозгового слоя надпочечников. Взаимосвязь обмена веществ в норме и на примере патохимии сахарного диабета |
15. Общий анализ мочи. Лабораторный практикум | Гормоны вазопрессин, альдостерон. Образование мочи. Суточный диурез. Нормальные и патологические компоненты мочи. Определение некоторых патологических компонентов в моче. |
Практическое занятие №1
(лабораторный практикум)
ТЕМА: Белки.
Вопросы для подготовки к занятию
1. Белки: элементный и аминокислотный состав. Физиологическая роль белков.
2. Основы функционирования белков. Доменная структура и ее роль в функционировании белков.
3. Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров.
4. Гидролиз белков (кислотный, щелочной, ферментативный, полный и частичный).
5. Качественное обнаружение белков с помощью цветных реакций (биуретовой,
нингидриновой).
6. Физико-химические свойства белков. Молекулярный вес, размеры и форма
молекул. Растворимость, ионизация, гидратация.
7. Белки как амфотерные электролиты. Механизм возникновения электрического
заряда у белковой молекулы. Факторы, определяющие величину и знак заряда. Понятие изоэлектрической точки белков.
8. Обратимое осаждение белков — высаливание; механизм и факторы, вызывающие процесс.
9. Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация. Факторы,
вызывающие денатурацию. Шапероны — класс белков, защищающих другие белки от денатурации в условиях клетки и облегчающих формирование их нативной структуры.
10. Методы выделения индивидуальных белков: гель-фильтрация, ионообменная,
афинная хроматография. Методы очистки белков от низкомолекулярных примесей (диализ, ультрафильтрация). Применение.
11. Многообразие белков. Глобулярные и фибриллярные белки, простые и сложные.
12. Классификация белков по их биологическим функциям.
13. Классификация белков на семейства (сериновые протеазы, иммуноглобулины).
14. Методы количественного определения белков.
15. Электрофорез белков сыворотки крови на бумаге, в ПААГ и на других носителях.
16. Белковый спектр крови в норме и патологии.
Практическое занятие №2
(лабораторный практикум)
ТЕМА: Ферменты.
Вопросы для подготовки к занятию
1. Химическая природа ферментов. Изоферменты (на примере ЛДГ и МДГ). Проферменты (зимогены). Мультиферментные комплексы.
2. Структурно-функциональная организация ферментных белков: активный центр, его свойства. Контактный и каталитический участки активного центра ферментов.
3. Кофакторы ферментов: химическая природа, классификация, роль в биологическом катализе. Роль витаминов в построении кофакторов. Коферменты и простетические группы.
4. Общие свойства ферментов: зависимость активности ферментов от реакции среды и температуры; биологическое и медицинское значение этих свойств ферментов. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности. Биологическое значение специфичности действия ферментов.
5. Регуляторные (аллостерические) центры ферментов. Аллостерические модуляторы ферментов. Зависимость активности ферментов от конформации белков.
6. Механизм действия ферментов. Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Константа Михаэлиса.
7. Активаторы и ингибиторы ферментов: химическая природа, виды активирования и ингибирования ферментов. Биологическое и медицинское значение активаторов и ингибиторов ферментов.
8. Номенклатура и классификация ферментов.
9. Принципы количественного и качественного определения активности ферментов. Единицы активности.
10. Определение активности ферментов в диагностике заболеваний.
11. Применение ферментов как лекарственных препаратов
Практическое занятие №3
(лабораторный практикум)
ТЕМА: ВВЕДЕНИЕ В ОБМЕН ВЕЩЕСТВ. БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ
Вопросы для подготовки к занятию
1. Метаболизм. Назначение метаболизма.
2. Катаболизм и анаболизм.
3. Общая схема катаболизма основных пищевых веществ, стадии катаболизма,
4. Взаимосвязь катаболизма и анаболизма через производство энергии.
5. Роль АТФ в жизнедеятельности клеток.
6. Основные пищевые вещества: углеводы, жиры, белки.
7. Незаменимые компоненты основных пищевых веществ. Незаменимые
аминокислоты; пищевая ценность разных белков; незаменимые жирные кислоты.
8. Витамины. Классификация. Номенклатура.
9. Гипер-, гипо-, авитаминозы. Причины.
10. Антивитамины.
11. Роль витаминов в обмене веществ: связь с ферментами.
12. Витамин С (аскорбиновая кислота). Химическое строение, признаки гипо-, гипер-, авитаминоза. Механизм действия, источники, суточная потребность. Возрастные и
физиологические особенности, потребности в витамине.
Практическое занятие №4
(лабораторный практикум)
ТЕМА: ХРОМОПРОТЕИДЫ
1. Сложные белки-хромопротеиды. Определение. Классификация.
2. Гемоглобин. Структура и биологическая роль. Характеристика гема и глобина.
Содержание гемоглобина в разные возрастные периоды.
3. Формы гемоглобина. Возрастные особенности.
4. Производные гемоглобина.
5. Миоглобин.
6. Порфирины. Биологическая роль. Патология порфиринового обмена.
7. Пероксидаза и каталаза.
8. Система цитохромов. Дыхательный фермент Варбурга — цитохромоксидаза.
Особенности структуры, биологическая роль.
9. Поступление, переваривание и всасывание хромопротеидов.
10. Транспорт железа, синтез порфиринов.
11. Понятие о порфириях.
12. Тканевый распад железосодержащих хромопротеидов.
13. Образование желчных пигментов, пигментов кала и мочи.
14. Патология пигментного обмена. Виды желтух.
15. Физиологическая желтуха новорожденных.
Практическое занятие №5
ТЕМА: Биологическое окисление. Свободнорадикальное окисление. Микросомальное окисление.
Вопросы для подготовки к занятию
1. Современное представление о механизме биологического окисления. Субстраты
биологического окисления. Стадии (фазы) биологического окисления — этапыунификации энергетического материала.
2. Ферменты биологического окисления. Классификация по химической природе,
характеру действия:
- пиридинзависимые дегидрогеназы, представители;
- флавинзависимые дегидрогеназы, представители;
- цитохромная система ферментов (b, с1, с, аа3-цитохромоксидаза).
3. Тканевое дыхание — терминальный этап биологического окисления. Роль
кислорода в процессе тканевого дыхания.
4. Структура дыхательных цепей (ЦПЭ). Редокс-потенциалы компонентов
дыхательных цепей.
5. Окислительное фосфорилирование — главный механизм синтеза АТФ в аэробныхусловиях. Сопряжение процессов окисления и фосфорилирования. Представлениео хемиосмотической (протондвижущей) теории Митчелла. Коэффициент
фосфорилирования (Р/О).
6. Зависимость интенсивности тканевого дыхания от концентрации в клетке АДФ —дыхательный контроль.
7. Вещества, влияющие на энергетический обмен в клетках: разобщители дыхания иокислительного фосфорилирования (динитрофенолы, неэстерифицированныежирные кислоты, антибиотики).
8. Свободное, нефосфорилирующее окисление в митохондриях, его биологическое
значение в процессе термогенеза (митохондрии бурого жира новорожденных).
9. Цикл Кребса (ЦТК) — общий метаболический путь, завершающий катаболизм всехвидов биологического «топлива», образующего ацетил-СоА (схема реакций).
10. Биологическая роль ЦТК, взаимосвязь с тканевым дыханием (ЦПЭ),энергетический эффект одного оборота цикла (окисление 1 молекулы ацетил- СоА)с учетом ЦПЭ.
11. Полное и неполное восстановление кислорода. Его токсичность иреакционноспособность.
12. Пути образования кислородсодержащих свободных радикалов:
- ферментативные;
- неферментативные.
13. Перекисное окисление. Образование активных форм кислорода. Инициациясвободнорадикальных процессов. Переокисление липидов клеточных мембран. Значение ПОЛ: физиологическое (обновление фосфолипидного бислоя мембран),патологическое (мембраноповреждающие эффекты).
14. Механизмы защиты от действия свободных радикалов: роль ферментов (каталаза, супероксиддисмутаза, глутатионпероксидаза, глутатионредуктаза) и естественныхантиоксидантов (витамины А, Е, С).
15. Микросомальное окисление. Отличие от митохондриального окисления. Схема
микросомального окисления.
16. Роль цитохрома Р-450 в микросомальном окислении.
17. Роль микросомального окисления в обезвреживании и метаболизме ксенобиотиков.
Практическое занятие №6
ТЕМА: Биосинтез ДНК и РНК. Биосинтез белков. Роль ДНК и всех видов РНК в трансляции. Посттрансляционное созревание белков.
Вопросы для подготовки к занятию
1. Строение и номенклатура основных пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
2. Первичная структура ДНК и основных разновидностей РНК.
3. Вторичная и третичная структура ДНК и РНК.
4. Источники атомов в биосинтезе пуринового ядра.
5. Последовательность реакций в синтезе пиримидиновых нуклеотидов.
6. Химизм катаболизма нуклеиновых кислот до образования конечных
7. продуктов распада пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов.
8. Нарушение пуринового и пиримидинового обмена. Заболевания, связанные с этими нарушениями.
9. Молекулярные болезни, связанные с нарушением обмена нуклеопротеидов.
10. Виды передачи генетической информации. Молекулярная догма.
11. Биосинтез ДНК — репликация. Общий принцип матричного синтеза: сущность
полуконсервативного механизма репликации: условия, ферменты. Представление о
молекулярном механизме биосинтеза ДНК.
12. Ошибки репликации. Репарация. Дефекты репарационных систем и
наследственные болезни.
13. Биосинтез РНК — транскрипция: условия. Особенности РНК-полимеразы.
14. Понятие о транскриптоне. Процессинг РНК. «Издержки» транскрипции.
15. Биосинтез белка.
А) Цитозольный этап:
- активация аминокислот, образование ацил-т-РНК, двойная специфичностьферментов АРС-аз;
- характеристика т-РНК, м-РНК, р-РНК;
- современные представления о структуре рибосом.
Б) Рибосомальный этап синтеза белка:
- механизм инициации, сборка инициирующего комплекса;
- фаза элонгации;
- фаза терминации.
В) Посттрансляционная модификация полипептидов (процессинг).
16. Регуляция биосинтеза белка на уровне транскрипции (индукция и репрессия) на
примерах лактозного и гистидинового оперона.
17. Генетический код.
18. Молекулярные болезни, классификация.
Практическое занятие №7
(лабораторный практикум)
ТЕМА: РАСПАД БЕЛКОВ. ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ
1. Основные пути поступления и использования аминокислот в организме человека.
2. Общие пути превращения аминокислот. Катаболические превращения аминокислотпо α-NH2 группе, по α-СООН группе и по углеродному «скелету».
3. Трансаминирование (переаминирование). Химизм процесса, характеристикатрансаминаз, роль витамина В6 в трансаминировании.
4. Аланиновая (АлАТ) и аспарагиновая (АсАТ) аминотрансферазы. Клиническоезначение определения содержания трансаминаз в крови и тканях.
5. Биологическое значение реакций трансаминирования. Коллекторная функция α-
кетоглутарата в процессе трансаминирования.
6. Дезаминирование аминокислот. Виды дезаминирования. Окислительное (прямое)дезаминирование глутамата. Химизм и значение процесса, характеристика
фермента.
7. Трансдезаминирование аминокислот (непрямое дезаминирование). Схема процесса. Роль a-кетоглутарата, глутамата в этом процессе. Биологическое значение
трансдезаминирования.
8. Судьба безазотистого остатка аминокислот (a-кетокислот). Гликогенные икетогенные аминокислоты. Связь обмена аминокислот с ЦТК.
9. Источники и основные пути образования аммиака.
10. Токсичность и пути обезвреживания NH3:
а) восстановительное аминирование a-кетоглутарата;
б) образование амидов (глутамина, аспарагина) и аланина — транспортных форм
аммиака;
в) образование солей аммония (аммонигенез в почках); роль глутамина(аспарагина) в образовании солей аммония в почках и поддержании кислотно-основного состояния в организме;
г) биосинтез мочевины. Цикл Кребса-Хензелайта (орнитиновый цикл). Химизм
процесса, роль аспартата в этом процессе.
11. Нарушение биосинтеза мочевины. Гипераммониемия. Врожденные ферментные
нарушения цикла мочевинообразования (цитрулинемия и аргининемия).
