Тема – 50: Белки, как биополимеры аминокислот. Строение пептидной группировки. Биологические функции белков

Тема – 50: Белки, как биополимеры аминокислот. Строение пептидной группировки. Биологические функции белков.

Студент должен:

Знать:

·  Название структуры белков, свойства белков с различной структурой и их применение.

·  Назначение белка.

Уметь:

·  Объяснять наличие белковых соединений качественными реакциями.

Белками, или белковыми веществами, называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьиру­ет от 5—10 тыс. до 1 млн и более) природные поли­меры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (от греч. «протос» — первый, важный). Число остатков аминокислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает нескольких тысяч. Каждый белок обладает своей, присущей ему последо­вательностью расположения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологические функции:

·  каталитические (ферменты),

·  регуляторные (гормоны),

·  структурные (коллаген, фиброин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин),

·  защитные (иммуноглобулины, интерферон),

·  запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Среди белков встречаются антибиотики и вещества, оказывающие токсическое действие.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способность самопроизвольно создавать опреде­ленную, свойственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое другое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить, себе жизнь.

Белки — важнейшая составной часть пищи человека и животных, поставщик необходимых аминокислот.

50.1. Строение

В пространственном строев белков большое значение имеет характер радикалов (ocтаток) R— и молекулах аминокислот. Неполярные радикал аминокислот обычно располагаются внутри макромолекул белка и обусловливают гидрофобные (см. ниже) взаимодействия полярные радикалы, со­держащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) взаимодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на поверхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (-СО—NH )связями:

Построенные таким образом полипептидные цепи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в отдельных случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ионные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофобными компонента­ми молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Несмотря на различие в строении и функциях белковых веществ, их элементный состав колеблется незна­чительно (в % на сухую массу): углерода — 51—53; кислорода — 21,5— 23,5; азота — 16,8—18,4; водорода — 6,5—7,3; серы — 0,3—2,5. Некоторые белки содержат в небольших количествах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислотных остатков в полипептидной цепи получила название первичной структурой белка.

Белковая молекула может состоять из одной или нескольких полипептидных цепей, каждая из которых содержит различное число аминокислотных остатков. Учитывая число их возможных комбинаций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных типов белков у всех видов живых организмов составляет 1010—1012. Для белков, строение которых отличается исключительной ложностью, кроме первичной, различают и более высокие уровни структурной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры. Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи (рис. 38). Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

Это пространственное расположение получило название третичной структуры.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играет ион­ное и гидрофобное взаимодействие. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобулярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки.

Для глобулярных белков более характерна α - спиральная структура, спирали изогнуты, «свернуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем. Большинство белков животных, растений и микроорганизмов относится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не растворяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) зависят от способа упаковки полипептидных цепочек. Приме­ром фибриллярных белков служат белки мускульной ткани (миозин), кератин (роговая ткань). В ряде случаев отдельные субъединицы белка с помощью водородных связей, электростатического и других взаимодействий образуют сложные.

В этом случае образуется четвертичная структура белков.

Cледует еще раз отметить, что в организации более высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре

50.2. Классификация

Существует несколько классификаций белков. В их основе лежат разные признаки:

•  степень сложности (простые и сложные);

•  форма молекул (глобулярные и фибриллярные белки);

•  растворимость в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавленных солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в разбавленных щелочах и кислотах — глутелины);

•  выполняемая функция (например, запасные белки, скелетные и т. п.).

50.3. Свойства

Белки — амфотерные электролиты. При определенном значении рН среды (она называется изоэлектрической точкой) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в воде наименьшая. Способность белков снижать растворимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения их из растворов, например, в технологии полу­чения белковых продуктов.

50.3.1. Гидратация

Процесс гидратации означает связывание белками воды, при этом они проявляют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объем увеличиваются. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гид­рофильные амидные (—СО—NH—, пептидная связь), аминные (NH2) и карбоксильные (СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаждению, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка. В изо­электрической точке белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрегация белковых молекул происходит и при их обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей, например этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При изменении рН среды макромолекула белка становится заряженной, и его гидратационная способность меняется.

При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студнями. Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, построенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — полужидкое содержимое клетки. Сильно гидратированный студень — сырая клейковина, выделен­ная из пшеничного теста, она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков — один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

50.3.2. Денатурация белков

При денатурации под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свойства: снижается растворимость, способность к гидратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, происходит агрегирование. В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизуется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необ­ходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатурация белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхиванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов

(кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти приемы широко используют в пищевой и биотехнологии.

50.3.3. Пенообразование

Под процессом пенообразования понимают способность белков образовывать высококонцентрированные системы «жидкость — газ», называемые пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы и от концентрации, но и от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, а это влияет на его вкусовые свойства.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов и

2) взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами восстанавливающих сахаров.

Под влиянием протеаз — ферментов, катализирующих гидролитическое рас­щепление белков, последние распадаются на более простые продукты (полипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

50.3.4. Гидролиз белков

Реакцию гидролиза с образованием аминокислот в общем виде можно записать так:

50.3.5. Горение

Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых других веществ. Горение сопровождается характерным запахом жженых перьев.

50.3.6. Цветные реакции

Используют следующие реакции:

•  ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентрированной азотной кислотой, сопровождающее­ся появлением желтой окраски;

•  биуретовую, при которой происходит взаимодействие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu2+ и полипептидами. Реакция сопровождается появлением фиолетово-синей окраски.