Сборник тестов и упражнений по биохимии (стр. 6 )

1.  аллостерическая регуляция;

2.  кооперативный эффект;

3.  химическая модификация фермента;

4.  ограниченный протеолиз.

3.102  При аллостерическом ингибировании активности ферментов:

1.  уменьшается скорость реакции;

2.  изменяется конформация фермента;

3.  эффектор присоединяется в активном центре фермента;

4.  нарушается комплиментарность активного центра субстрату;

5.  эффектор присоединяется в аллостерическом центре;

6.  изменяется конформация активного центра.

3.103  Участок фермента, стереохимически комплементарный субстрату - это:

1.  аллостерический центр;

2.  регуляторный центр;

3.  активный центр;

4.  адсорбционный центр.

3.104  Оптическая специфичность – это:

1.  способность фермента действовать на определенные связи в большом количестве субстратов;

2.  способность фермента воздействовать на определенный участок субстрата;

3.  способность фермента катализировать превращение одного изомера субстрата;

4.  способность фермента катализировать реакции одного типа.

3.105  Трансферазы -это:

1.  ферменты, катализирующие перенос групп с субстрата на субстрат;

2.  ферменты, катализирующие перенос одноуглеродных фрагментов;

3.  ферменты, катализирующие перенос групп внутри субстратов;

4.  ферменты, катализирующие перенос альдегидных и кетонных группировок.

3.106  В состав активного центра входят:

1.  аминокислоты с функциональными группировками;

2.  все аминокислоты;

3.  определенные аминокислоты, расположенные в полипептидной цепи вдали друг от друга и приближенные друг к другу;

4.  несколько аминокислот, расположенных в полипептидной цепи непосредственно друг около друга.

3.107  К особенностям ферментативного катализа относятся:

1.  исходная активность при низкой температуре;

2.  высокие кинетические параметры;

3.  специфичность действия;

4.  высокая скорость реакции;

5.  разнообразие реакций при отсутствии специфичности.

3.108  Абсолютная специфичность - это:

1.  способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;

2.  способность фермента катализировать только одну реакцию;

3.  способность фермента катализировать превращение одного субстрата.

3.109  Групповая специфичность – это:

1.  способность фермента воздействовать на определенную часть молекулы субстрата;

2.  способность фермента катализировать превращения одного субстрата;

3.  способность фермента действовать на определенные связи в большом числе субстратов;

4.  способность фермента катализировать реакции одного типа.

3.110 

По графику зависимости скорости реакции от концентрации субстрата определите Км этого фермента:

1.  0,5

2.  1

3.  1,5

4.  2,5

5.  3

3.111  На рисунке изображен график зависимости скорости реакции от концентрации субстрата.

Определите тип ингибирования:

1.  Конкурентное.

2.  Неконкурентное.

3.  Бесконкурентное.

4.  Субстратное.

3.112. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

Определите тип ингибирования:

1.  Конкурентное.

2.  Неконкурентное.

3.  Бесконкурентное.

4.  Субстратное.

3.113. На рисунке изображены графики зависимости скорости реакции от концентрации субстрата. А – без действия ингибитора; Б – с добавлением ингибитора.

Определите тип ингибирования:

5.  Конкурентное.

6.  Неконкурентное.

7.  Бесконкурентное.

8.  Субстратное.

Раздел 4. СИНТЕЗ БЕЛКА.

4.1 Укажите последовательность стадий синтеза белка:

1.  инициация рибосомального цикла;

2.  посттрансляционный процессинг;

3.  транскрипция;

4.  элонгация рибосомального цикла;

5.  терминация рибосомального цикла;

6.  посттранскрипционный процессинг.

4.2 Укажите последовательность процессов, идущих на начальной стадии элонгации рибосомального цикла:

1.  образование пептидной связи между метионином и аминокислотным радикалом в А-сайте при участии пептидилтрансферазы;

2.  в Р-сайте находится метионил-тРНК;

3.  в А-сайт присоединяется первая аминоацил-тРНК, соединенная с фактором элонгации и ГТФ;

4.  тРНК покидает Р-сайт;

5.  пептидилтранслоказа, фактор элонгации и энергия ГТФ участвуют в перемещении рибосомы на 1 триплет;

6.  в А-сайт присоединяется вторая аминоацил-тРНК;

7.  А-сайт становится свободным.

4.3 Подберите к каждой группе (А, Б, В) соответствующие им соединения (а, б, в, …):

А. Нуклеозид.	1. аденин;
2. цитидин 5’-монофосфат;
Б. Азотистое основание.	3. гуанозин;
4. цитозин;
В. Нуклеотид.	5. аденозин;
6. уридин; 7. тимидин 5’-монофосфат.

4.4 Укажите, какие источники энергии используются на отдельных этапах трансляции:

А Образование пептидных связей.	1. Энергия АТФ.
Б. Присоединение мРНК к малой субъединице рибосомы.	2.  Энергия ГТФ.
В. Присоединение метионил-тРНК к мРНК и субчастице рибосомы.	3.  Энергия субстратов.
Г. Перемещение рибосомы на мРНК на один кодон.	4.  Без энергии.
Д. Освобождение белка с рибосомы.
Е. Присоединение аминоацил-тРНК к аминоацильному участку рибосомы.

4.5 Укажите необходимые условия для процесса репликации:

А. Субстраты:

1.  азотистые основания;

2.  дезоксинуклеозидтрифосфаты;

3.  дезоксинуклеозидмонофосфаты.

Б. Матрица:

1.  иРНК;

2. ДНК

3. пептид

В. Ферменты:

1.  РНК-полимераза;

2.  ДНК – полимераза;

3.  ДНК-зависимая РНК-полимераза;

4.  праймаза;

5.  АРС-аза.

Г. Источники энергии:

1.  нет;

2.  ГТФ;

3.  дезоксинуклеозидтрифосфаты;

4.  дезоксинуклеозидмонофосфаты.

4.6 Укажите условия, необходимые для процесса транскрипции:

А. Матрица:

1.  рРНК;

2.  тРНК;

3.  иРНК;

4.  ДНК;

5.  аминокислоты;

6.  полипептид.

Б. Субстраты:

1.  мононуклеотиды;

2.  азотистые основания;

3.  нуклеозидтрифосфаты;

4.  дезоксинуклеозидтрифосфаты.

В. Источники энергии:

1.  энергия гидролиза АТФ;

2.  энергия гидролиза ГТФ;

3.  энергия субстратов.

Г. Ферменты:

1.  ДНК-полимераза;

2.  ДНК-праймаза;

3.  ДНК-зависимая РНК-полимераза.

Д. Место синтеза:

1.  ядро;

2.  митохондрии;

3.  цитозоль.

4.7 Укажите условия, необходимые для процесса репарации:

А. Матрица:

1.  нить неповрежденной иРНК;

2.  неповрежденная нить ДНК.

Б. Субстраты:

1.  нуклеозидтрифосфаты;

2.  дезоксинуклеозидтрифосфаты;

3.  азотистые основания.

В. Ферменты:

1.  эндонуклеазы, экзонуклеазы;

2.  ДНК-полимеразы;

3.  ДНК-лигазы;

4.  праймаза;

Г. Источники энергии:

1.  ГТФ;

2.  субстраты - дезоксинуклеотидтрифосфаты;

3.  не нужно;

4.  АТФ.

Д. Локализация в клетке:

1.  ядро;

2.  цитоплазма.

4.8 Ген – это:

1.  отрезок ДНК, состоящий из экзонов и интронов;

2.  отрезок ДНК, где хранится информация о первичной структуре полипептида;

3.  отрезок РНК, соответствующий информации об одном белке на ДНК;

4.  отрезок ДНК, где хранится информация о первичной структуре полисахаридов.

4.9 Функциями ДНК являются:

1.  хранение генетической информации;

2.  передача генетической информации по наследству дочерним клеткам;

3.  матрица для синтеза РНК;

4.  участие в окислительных реакциях.

4.10 Первичный транскрипт – это:

1.  соединение РНК с белком в цитоплазме;

2.  ДНК, синтезированная полуконсервативным методом;

3.  совокупность всех видов РНК, синтезируемых в стадии транскрипции;

4.  РНК, полученная в результате модификации концов молекулы.

4.11 В молекуле ДНК не содержится:

1.  аденин;

2.  тимин;

3.  урацил;

4.  гуанин;

5.  рибоза;

6.  цитозин;

7.  дезоксирибоза.

4.12 Аминоацил-тРНК-синтетаза (АРС-аза):

1.  связывает аминоацил-тРНК с рибосомой;

2.  активирует аминокислоту с помощью АТФ;

3.  связывает аминокислоту с тРНК;

4.  образует пептидные связи между аминокислотами;

5.  переносит аминоацил-тРНК в рибосомы.

4.13 Процесс рекогниции – это:

1.  включение рибосомы в синтез белка;

2.  активация аминокислот;

3.  активация т-РНК;

4.  узнавание и выбор аминокислот;

5.  связывание т-РНК с факторами инициации и ГТФ.

4.14 Посттранскрипционный процессинг включает в себя:

1.  модификацию 5- и 3-концов всех видов РНК;

2.  модификацию 5- и 3-концов и-РНК;