Вопросы для самоподготовки
к занятиям по биохимии для студентов фармацевтического факультета
(3 курс, заочное обучение, 6 семестр)
ЗИМНЯЯ СЕССИЯ
"ХИМИЯ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ".
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №1
"АМИНОКИСЛОТЫ И СТРОЕНИЕ БЕЛКА. ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА БЕЛКА"
1. Что такое белки? Чем определяется структурное и функциональное многообразие белков?
2. Охарактеризуйте биологические функции белков (структурную, сократительную, транспортную, каталитическую, защитную, рецепторную, регуляторную). Приведите примеры. Какие белки функционируют в организме животных и человека?
3. Как классифицируют аминокислоты? Напишите формулы и назовите аминокислоты: кислые, основные, гидрокси - и серусодержащие, гидрофобные, циклические.
4. Что понимают под первичной структурой белка? Как образуется пептидная связь? Какая из карбоксильных групп у дикарбоновых и какая из аминогрупп у диаминокислот участвуют в образовании пептидной связи? Способы нарушения первичной структуры (гидролиз).
5. Что представляет собой вторичная структура белка? Какие связи ее формируют? Как построена α-спираль? Что представляет собой структура складчатого типа (β-структура)?
6. Что понимают под конформацией (третичной структурой белка)? Как образуются связи: а) ионная; б) гидрофобная; в) дисульфидная; г) водородная? Приведите примеры. В чем различие структуры молекул фибриллярных и глобулярных белков? 7. Что понимают под четвертичной структурой белка? Что такое протомеры, тетрамеры, олигомеры, мультибелковые комплексы? Что понимают под специфичностью белка?
8. Дайте понятие кислых, основных и нейтральных белков. Что понимают под амфотерностью белков?
9. От чего зависит заряд белка в водном растворе? Как влияет рН среды на заряд и пространственную структуру белковой молекулы? Какие факторы определяют свойства белков?
10. Что такое изоэлектрическая точка белков (ИЭТ), изоэлектрическое состояние (ИЭС)? Почему ИЭТ является характерной константой данного белка?
11. Какие физико-химические свойства белков обуславливают их растворимость? Радикалы каких аминокислот повышают (понижают) растворимость белка? Как образуется гидратная оболочка?
12. Назовите факторы, влияющие на растворимость белков. Что такое изоэлектрическое осаждение? Как зависит растворимость белков от температуры и рН среды? Чем обусловлена различная растворимость глобулярных и фибриллярных белков?
13. Что такое денатурация и ренатурация белка? Какие реагенты и условия вызывают денатурацию (ренатурацию)? Как изменится при этом структура и биологические свойства белков? Приведите примеры применения в медицинской практике реакций необратимого осаждения?
14. Как классифицируют белки? Перечислите особенности химического состава и функций альбуминов, глобулинов, протаминов, гистонов.
15. Каковы особенности аминокислотного состава и биологическая роль коллагеновых и кератиновых белков?
16. Охарактеризуйте методы фракционирования и очистки белков и аминокислот (цветные реакции на белки, изоэлектрическое осаждение, высаливание, диализ). Какие физико-химические свойства белков и аминокислот лежат в основе этих методов?
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ №2
"Сложные белки: Классификация, строение и биологическая роль сложных белков: глико-, хромо-, металло-, фосфопротеинов, ЛИПОПРОТЕИНОВ, НУКЛЕОПРОТЕИНОВ. БИОСИНТЕЗ БЕЛКОВ И НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ. Построение калибровочного графика. Определение количества белка в биологических жидкостях."
1. Как классифицируют сложные белки?
2. Что представляют собой фосфопротеины? Охарактеризуйте представителей. Строение и биологическая роль фосфопротеинов.
3. Охарактеризуйте строение и биологическую роль гликопротеинов и протеогликанов. Назовите представителей.
4. Что такое хромопротеины? Какие хромопротеины встречаются в животных и растительных организмах?
5. Какова роль гемоглобина в организме? Опишите структуру гемоглобина. Охарактеризуйте химический состав и функции производных гемоглобина: окси - и карбоксигемоглобина. Кооперативные изменения конформации протомеров в гемоглобине. Кривые насыщения кислородом для миоглобина и гемоглобина.
6. Что представляют собой металлопротеины? Перечислите основные биологические функции в организме.
7. Что называют нуклеопротеинами, полинуклеотидами, мононуклеотидами, нуклеозидами? Приведите примеры.
8. Какие функции выполняет в организме ДНК? Назовите разновидности РНК. Какие функции они выполняют в организме?
9. Что понимают под первичной структурой нуклеиновых кислот? Какова связь между нуклеотидами в полинуклеотидной цепи?
10. Что представляет собой вторичная структура нуклеиновых кислот? Как соединяются между собой две полинуклеотидные цепи в молекуле ДНК? Что такое комплементарность?
11. В состав каких соединений, кроме нуклеиновых кислот, входят нуклеозид-моно - ди - и трифосфаты. Какова биологическая роль макроэргических соединений? Что происходит при гидролизе макроэргов?
12. Что представляют собой липопротеины? Перечислите вещества, относящиеся к классу липидов. На какие группы делят липопротеины по плотности и электрофоретической подвижности?
13. Каковы функции биологических мембран? Охарактеризуйте модели строения биологических мембран. Каковы главные структурные компоненты биологических мембран? Опишите способы переноса через мембраны различных химических соединений.
14. Матричные биосинтезы как механизмы передачи генетической информации, понятие о генетическом коде.
15. Биосинтез ДНК (репликация) и биосинтез РНК (транскрипция): основные участники, этапы биосинтеза. Регуляция, биологическое значение.
16. Общая схема биосинтеза белка. Процессы: активации, инициации, элонгации и терминации. Основные компоненты белоксинтезирующей системы.
17. Индукция и репрессия синтеза белка в организме человека: регуляция действия генов. Представления об оперонах, обеспечивающих репрессию синтеза белков.
18. Ингибиторы матричных биосинтезов: лекарственные препараты и бактериальные токсины. Лекарственные вещества как активаторы и ингибиторы синтеза нуклеиновых кислот и белков.
19. Какова диагностическая ценность количественного определения белка? В чем состоит принцип количественного определения белка биуретовым методом? Каковы правила построения калибровочной кривой. Решение тестов и ситуационных задач.
«Ферменты»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ
«СТРОЕНИЕ, ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА, МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ».
Химическая природа ферментов. Ферменты – простые и сложные белки. Что такое апофермент, кофермент (кофактор), холофермент? Какова роль кофермента в структуре фермента? Коферменты витаминной и невитаминной природы. Химическое строение и функции тиаминдифосфата (ТДФ), НАД и НАДФ, ФМН и ФАД, коэнзим А, фосфопиридоксаля и фосфопиридоксамина, биотина. Как формируется активный центр фермента? Какие функциональные группы участвуют в его формировании? Какова роль активного центра в катализируемой реакции? Что представляет собой аллостерический центр фермента и какие функции он выполняет? Что такое изоферменты? Чем отличаются по строению, свойствам изоферменты ЛДГ? Что такое полиферментные системы, как они действуют? Приведите примеры. Что такое термолабильность ферментов? Как это свойство используется в медицине? Какова зависимость активности ферментов от рН среды? Какие изменения в активности ферментов могут возникнуть при ацидозе и алкалозе? Что подразумевают под понятиями «энергетический барьер реакции» и «энергия активации»? Какими приемами можно повысить скорость химической реакции? Какие имеются сходства и различия в механизме действия ферментов и неорганических катализаторов? Изложите гипотезы, объясняющие механизм действия ферментов (гипотезы Бейлиса-Варбурга и Михаэлиса-Ментен). Перечислите, под влиянием каких факторов может изменяться скорость химических реакций, катализируемых ферментами? Кривая Михаэлиса-Ментен. Понятие о специфичности действия ферментов. Какие виды специфичности действия характерны для ферментов? Приведите примеры. Какие вещества называются активаторами ферментов? Расскажите об активировании ферментов (превращении профермента в активный фермент, субстраты, коферменты, ионы металлов в роли активаторов ферментов). Какие вещества называются ингибиторами ферментов? Понятие об обратимом и необратимом ингибировании. Что такое конкурентное и неконкурентное ингибирование? 4. В чем заключается механизм аллостерического ингибирования? Объясните роль аллостерических ферментов в регуляции обмена веществ. В чем заключается ингибирование по типу обратной связи (ретроингибирование)? Приведите примеры. Номенклатура и классификация ферментов? На чем основаны методы определения активности ферментов? Что принимают за единицу активности фермента? Назовите современные единицы активности ферментов (Е - мкмоль/мин, катал - моль/с). Универсальная концепция энзимопатологии. Использование ферментов в энзимодиагностике и в энзимотерапии. Основные физико-химические свойства ферментов: термолабильность, специфичность действия ферментов, влияние рН среды, активаторов и ингибиторов на примере амилазы слюны. Решение тестов и ситуационных задач.
«Витамины»
ВОПРОСЫ ДЛЯ САМОПОДГОТОВКИ К ЗАНЯТИЮ
«ВИТАМИНЫ И ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА: структура, свойства и биологическая роль».
|
Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 |
