«Классификация белков»

В основу классификации белков положено6

Строение белков Растворимость белков в различных растворителях Форма макромолекул белков

Белковые вещества можно разделить на две большие группы:

Протеины (простые белки) Протеиды (сложные белки)

Протеины при гидролизе распадаются только на аминокислоты. К протеинам относятся как белки животного, так и растительного происхождения

Протеиды при гидролизе образуют аминокислоты и вещества небелкового характера.

По ряду характерных свойств простые белки можно разделить на несколько групп:

Альбумины. Они растворимы в воде, свертываются при нагревании, нейтральны, сравнительно трудно осаждаются растворами солей. Например: альбумины белка куриного яйца, кровяной сыворотки, мускульной ткани, молочный альбумин. Глобулины. Нерастворимы в воде, но растворяются в очень слабых растворах солей. Более концентрированными растворами солей они вновь осаждаются. Например: глобулин, фибриноген кровяной сыворотки, глобулин мускульной ткани, белка куриного яйца. Гистоны. Белки основного характера содержатся в нуклепротеидах лейкоцитов и красных кровяных шариков. Протамины. Не содержат серы, обладают сравнительно сильными свойствами, дают кристаллические соли. Содержатся в сперматозоидах рыб. Проламины. Представителем может служить глиадин, составляющий главную часть клейковины. Кератин является главной составной частью волос, копыт, рогов, ногтей, перьев и верхнего слоя кожи. Коллагены чрезвычайно распространены в животных организмах. Из них состоит соединительная ткань. Эластин входит в состав сухожилий и других соединительных тканей.

К сложным белкам – протеидам относятся следующие:

НЕ нашли? Не то? Что вы ищете?
Фосфопротеиды. В их состав входит фосфорная кислота. Они обладают кислотными свойствами. Главным представителем фосфопротеидов является казеин молока. Казеин растворяется в слабых растворах щелочей, образуя с ними соли. Из других фосфопротеидов следует отметить вителлин, который входит в состав желтка куриного яйца. Нуклепротеиды содержатся в клеточных ядрах. При осторожном гидролизе они расщепляются на белки и нуклеиновые кислоты. Нуклеиновые кислоты являются сложными веществами, расщепляющимися при гидролизе на фосфорную кислоту, углеводы и азотсодержащие органические вещества. Хромопротеиды. Из хромопротеидов наиболее известен гемоглобин, красящее вещество красных кровяных шариков. Глюкопротеиды. Эти белки образуются в подчелюстной железе, печени, железах желудка и кишечника. Глюкопротеиды являются сочетанием белков с олиго или полисахаридами. Липопротеиды. При гидролизе липопротеиды распадаются на белок и растворимые в жире жиры, лецитин и другие фосфотиды.

По форме макромолекул белки различают:

Белки фибриллярные, молекулы которых представляют нитевидные, вытянутые полипептидные цепи, длина которых во много раз десятков и даже сотен раз превышает их толщину.

Фибриллярные белки принимают участие в построении мышечной ткани. К группе фибриллярных белков или волокнистых белков относятся фиброин-белок натурального шелка, кератин-белок волос и рогов, миозин-белок мышц, коллаген и эластин-белок кожи и сухожилий. Эти белки при комнатной температуре не растворимы в воде, однако они способны набухать в ней.

Фибриллярные белки характеризуются высокоэластичными свойствами, что связано со способностью длинных и гибких макромолекул изгибаться, скручиваться и вновь растягиваться. На этом основано их техническое применение. Из фиброина состоят шековые нити.

Глобулярные белки (лат. глобул-шарик) имеют макромолекулы свернутой в клубок, шарообразной формы, способные в некоторых случаях распрямляться и переходить в фибриллярную форму. Эти белки отличаются хорошей растворимостью в воде. К ним относятся такие белки, как альбумины яичного белка, молока, гемоглобин крови и др.

ЗАКРЕПЛЕНИЕ МОДУЛЯ №2

Для закрепления материала ответьте на следующие вопросы письменно.

Что лежит в основе классификации белков на протеины и протеиды? Приведите примеры белков относящихся к группе протеинов? Приведите примеры белков относящихся к группе протеидов?

МОДУЛЬ №3

«Физико-химические свойства белков»

Растворимость белков.

От структуры белковой молекулы зависят физико-химические свойства белков. Белки встречаются в природе в различных состояниях. Одни из них жидкие (белки молока, плазмы крови), другие твердые (белки волос, ногтей, хрящей), третьи – полужидкие (белки мышц, тканей)

Белки имеют различную растворимость. Некоторые растворяются в воде (альбумины), другие в растворах солей (глобулины). Растительные белки растворимы в спирте, белки покровных тканей совсем не растворяются. При растворении белков в воде образуются коллоидные растворы.

Отношение к нагреванию

Белки не имеют ни температуры плавления, ни температуры кипения, т. к. при нагревании свертываются (денатурируются). При высокой температуре они разлагаются, распространяя запах горелого мяса или жженого пера.

Свертывание белка называется коагуляцией.

Коагуляция – это процесс укрупнения молекул в более крупные частицы, видимые простым глазом. Коагуляция белком может быть обратимой и необратимой. Примером необратимой коагуляции является свертывание белка при нагревании и при взбивании. Свернувшийся белок не переходит в начальное состояние. Высокая температура разрушает третичную и вторичную структуру белка. Такое изменение состояния и свойства белковыхвеществ называется денатурацией.

Денатурация – процесс необратимый коагуляции (сваренное яйцо, мясо).

Примером обратимой коагуляции может служить получение осадка белка при действии на раствор белка концентрированного раствора сульфата аммония. Если осадок отфильтровать и промыть большим количеством воды, то освобожденный от соли белок снова растворяется в чистой воде. Коагуляцию вызывают ионы тяжелых металлов, кислоты, спирт, ацетон, и другие органические вещества, а также нагревание. Денатурация часто сопровождается их осаждением. Для кулинарных процессов особое значение имеет тепловая денатурация.



Амфотерные свойства белков

Белки повторяют свойства аминокислот, из которых они состоят. В составе аминокислотных радикалов белка есть карбоксильные группы и аминогруппы. Наличие указанных групп обуславливает диссоциацию белков по типу кислот или оснований в зависимости от среды.

H2N – R – COOH + NaOH → H2N –R – COONa + H2O

При действии кислот белки становятся катионами и снова образуют соль.

H2N – R – COOH + HCI → [ H3N+ - R - COOH]CI-

Диссоциация сопровождается возникновением белковых молекул определенного заряда, благодаря которому в электрическом поле происходит их направленное перемещение, т. е. электрофорез. Электрический заряд придает белковым молекулам большую устойчивость в растворе.

Амфотерность белков имеет важное биологическое значение белков крови и других тканей, поддерживают реакцию внутренней среды организма на нужном уровне (близком к нейтральному)

Гидролиз белков

Для белков характерны два вида гидролиза:

кислотный ферментативный

Кислотный гидролиз протекает под влиянием кислот, в результате образуются различные аминокислоты. Гидролиз белковой молекулы связан с разрушением ее первичной структуры.

В процессе гидролиза белка получается смесь различных аминокислот.

Гидролиз пептидных связей в разных точках полипептидной цепи протекает в различные моменты, поэтому сначала получаются обломки белковой молекулы (пептида), далее они гидролизуются до дипептидов, а последние до аминокислот.

Схематично гидролиз можно представить так:

БЕЛОК → ПЕПТИДЫ → ДИПЕПТИДЫ → АМИНОКИСЛОТЫ

Такое превращение белки испытывают в живом организме под действием ферментов. Аминокислоты всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Основная масса их расходуется на синтез белков, которые идут на увеличение массы организма при его росте и на обновление всех белков, распадающихся в процессе жизнедеятельности. Аминокислоты используются в организме и для синтеза небелковых азотосодержащих соединений, например, нуклеиновых кислот. Часть аминокислот подвергается постепенному распаду и окислению. Это сопровождается выделением энергии.

Цветные реакции на белок

1. Биуретовая реакция.

При взаимодействии с солями меди (CuSO4) в щелочной среде все белки дают фиолетовое окрашивание. Эта реакция является качественной на пептидные связи и подтверждает наличие их в белках и полипептидах. Для различных полипептидов окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, неодинакова: дипептиды дают синюю окраску, трипептиды – фиолетовую, а более сложные полипептиды – красную.

2. Ксантопротеиновая реакция.

При нагревании растворов белков с концентрированной азот­ной кислотой (HNO3) они окрашиваются в жёлтый цвет. Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих арома­тические углеводородные радикалы (С6Н5–), которые при взаимо­действии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашен­ные в жёлтый цвет.

При приливании избытка аммиака желтый цвет переходит в оранжевый

3. Цистиновая реакция (сульфгидрилъная).

Если прокипятить раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора ацетата свинца Рb(СН3СОО)2, то появляется буро-чёрное окрашивание или осадок.

Белок + NaOH→Na2S + др. вещества.

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

Реакция подтверждает наличие слабо связанной серы в белках. Эти реакции служат для обнаружения белков.

Важнейшим свойством белков, которое обеспечивает им первенствующую роль в осуществлении жизненных процессов является способность ускорять в тысячи раз многочисленные химические реакции в организме. Например: За несколько минут в присутствии пепсина белок вареного куриного яйца гидролизуется настолько же, насколько при кипячении с 20% раствором соляной кислоты в течение нескольких часов. Белки обладают способностью изменять скорость химических реакций, получили название ферментов или энзимов.

ЗАКРЕПЛЕНИЕ МОДУЛЯ №3

Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 5