Методическая разработка по курсу «Органическая химия» на тему: «Биополимеры-белки» (стр. 1 )

ОБЛАСТНОЕ ГОСУДАРСТВЕННОЕ БЮДЖЕТНОЕ ПРОФЕССИОНАЛЬНОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ

«Промышленно-коммерческий техникум»

МЕТОДИЧЕСКАЯ РАЗРАБОТКА

по курсу «Органическая химия»

на тему: «Биополимеры-белки»

(обучающий текст)

Преподаватель химии:

Мельниково, 2015

Цель занятия:

Изучить строение и состав белков, их физико-химические свойства, классификацию, показать многообразие функций белков и их место в живой природе.

Метод работы:

Самостоятельное изучение материала обучающимися путем последовательного выполнения заданий, на которые разбит материал темы, ответы на контрольные вопросы.

Наглядные пособия:

Таблица «Важнейшие аминокислоты»

Таблица «Классификация белков»

Модель молекулы белка

Таблица «Содержание белка в продуктах питания в %»

Химические реактивы для проведения опытов:

цветные реакции на белки растворимость белков свертывание белков и денатурация белков

План занятия:

Организация урока – 1 мин. Инструктаж обучающихся по работе с обучающим текстом – 4  мин. Самостоятельная работа – 55 мин. Выполнение контрольного задания – 20 мин. Анализ работы – 8 мин. Рефлексия – 2 мин.

Указания для обучающихся

Сегодня Вы должны в течение 90 минут самостоятельно изучить тему «Белки» по обучающему тексту.

Текст разбит на четыре модуля. Следует изучить материал каждого модуля, ответить на вопросы, предложенные для закрепления каждого модуля, (вопросы и правильные ответы записать в тетрадь), затем выполнить контрольное задание по материалу урока.

Запишите в тетради дату тему, план изложения материала и приступайте к изучению материала модуля №1, руководствуясь указаниями в тексте работы.

План изучаемого материала

Модуль № 1

Биологическое значение белков.

Состав и строение белков.

Модуль № 2

Классификация белков

Модуль № 3

Физико-химические свойства белков

Модуль № 4

Белки пищевых продуктов

Вводная часть

Белковые вещества являются главной составной частью всего живого, их функции в организме весьма многообразны и сложны.

Со свойствами белков связаны основные проявления жизни – способность к обмену веществ, наследственной передаче морфологических особенностей живого, защитные функции организма. Все ферменты имеют белковую природу, а они катализируют все химические реакции в клетке. Белок является основным строительным материалом в организме: он входит в состав ядерных и цитоплазматических структур клеток. Белки обеспечивают все двигательные реакции в живой природе, и в первую очередь, сокращение мышц. В состав клеток белки не могут быть заменены ни жирами, ни углеводами, ни нуклеиновыми кислотами, ни  любыми другими веществами. Они совершенно необходимы для нормального функционирования клеток.

МОДУЛЬ №1

«Состав и строение белков»

Белки характеризуются строго определенным элементарным составом. На азот приходится 15-18%, углерод 50-54,5%, кислород 21,5-23,5%, водород 6,5-7,3%, серу 0,3-2,5%, фосфор и другие минеральные элементы - 0,6%.

В состав некоторых белков входят йод, железо, медь, бром, марганец и др. Молекулярный вес белков колеблется от 4-5 тысяч до нескольких миллионов углеродных единиц.

Например:

белок пепсин -35000

яичный альбумин – 44000

казеин молока – 75000

фиброин шелка – 1000000

фибриноген крови человека – 400000

Под влиянием водных растворов кислот, щелочей или ферментов белки распадаются до аминокислот. Выяснено, что при гидролизе самых различных белков всегда получается смесь одних и тех же аминокислот, причем наиболее часто встречающихся 19-22 различных аминокислот и два амида  аминокислот – глутамин и аспарагин. Специфика белков зависит от набора и содержания аминокислот.

Как соединяются меду собой в белковой молекуле аминокислотные остатки?

Какова последовательность их расположения в белковой молекуле и чем объясняется многообразие функций белков?

Вспомните свойства аминокислот, прежде всего их способность образовывать пептиды в результате реакции поликонденсации за счет свободных карбоксильных и аминорупп. Составьте уравнения реакций получения дипептида (глицин-аланин), трипептида (глицин-цистеин-аланин). Подобную реакцию можно представить в общем виде, например:

n NH2-CH(R1)-COOH + n NH2-CH(R2)-COOH + n NH2-CH(R3)-COOH +…

→ NH2-CH(R1)-CO - NH-CH(R2)-CO-NH-CH(R3)-CO-… + nH2O

Какие связи повторяются неоднократно?

Нетрудно обнаружить общие  CO - NH группы, связывающие остатки аминокислот. Связь такого типа носит название пептидной (амидной) связи, а низкомолекулярные соединения, в которых аминокислоты соединены друг с другом пептидными связями принято называть пептидами (или полипептидами).  В зависимости от числа аминокислотных остатков, входящих в молекулу полипептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды.

Немецкий ученый Э. Фишер на основе идеи русского ученого о роли пептидной или амидной связи в строении белка выдвинул впервые полипептидную теорию строения белковой молекулы. Эта теория подтверждается всеми данными современной науки.  Ученые не так давно синтезировали гормон инсулина, состоящий из 51 остатка аминокислот. Таким образом белки построены по типу амидов. Иными словами можно сказать, что белки являются высокомолекулярными соединениями, построенными из оститков аминокислот, связанных пептидной связью. В полипептидной цепочке одна и та же аминокислота может повторяться несколько раз или несколько десятков раз. Следовательно из 22 различных аминокислот и двух амидов аминокислот, которые повторяются в молекуле белка несколько раз, образуются молекулы большого размера. Порядок чередования аминокислотных звеньев в полипептидной цепи белковой молекулы строго индивидуален, и называется первичной структурой белковой молекулы, т. е. это химическое строение белка, передаваемое структурной формулой. Полипептидные цепи в белковой молекуле взаимодействуют  друг с другом и образуют поперечные связи, наиболее часто возникают дисульфидные мостики (-S-S-). Они могут соединять как отдельные полипептидные цепи между собой так и отдельные участки в одной цепи. Специфичность и видовые особенности белков зависят от их первичной структуры. Так гормон инсулин  из поджелудочной железы животных несколько отличается от инсулина человека. Поэтому применяемый в медицине инсулин не полностью соответствует потребности больных. На специфические свойства белков влияет характер радикалов боковых цепей полипептидной цепи белковой молекулы. В настоящее время первичная структура полностью установлена для целого ряда белков, в том числе миоглобина, трипсина, инсулина, гемоглобина. В зависимости от первичной структуры полипептидная цепь белковой молекулы определенным образом организуется в пространстве, т. е. белковая молекула приобретает вторичную  и третичную структуры. Американский ученый Л. Полинг установил, что полипептидная цепь молекулы белка закручивается в спираль, которая обладает значительной устойчивостью. Прочность спирали поддерживается водородными связями, изображенными на схеме пунктиром между атомами водорода пептидных групп одного витка спирали и атомами кислорода пептидных групп следующего витка спирали. Водородные связи направлены параллельно продольной оси спирали. Спираль характеризуется определенным расположением отдельных образующих ее частей. Эта структура называется вторичной в отличие от химического строения полипептидной цепи, называемого первичной структурой молекулы белка, т. к. первично складывается химическая структура, т. е. полипептидная цепь, а потом уже вторично эта цепь закручивается в спираль, придавая тем самым дополнительную сложность строения белка.

Выяснением вопроса о чередовании аминокислотных остатков в полипептидной цепи и наличием спиральных и линейных участков в ней не исчерпывается еще вся сложность структуры белковой молекулы. Сама спираль полипептидной цепи молекулы белка, изгибаясь и образуя петли может сворачиваться в клубок своеобразной, но всегда определенной формы, то есть молекулы белка имеют третичную структуру.

Третичная структура белковой молекулы – это своеобразная укладка имеющая определенную вторичную структуру полипептидной цепи в пространстве. Белки имеют сложное строение, поэтому получить их синтетическим путем очень трудно. Только за последние годы достигнуты определенные успехи в области синтеза белков. Первый белок, у которого удалось расшифровать первичную структуру, был инсулин (1954г) регулирующий содержание сахара в крови. На установление порядка чередования аминокислот в инсулине было затрачено почти 10 лет, оказалось, что молекула его состоит из двух полипептидных цепочек. Одна из которых содержит 21 аминокислотный остаток, а другая 30 остатков, цепочки связаны между собой двумя дисульфидными мостиками.

Самая сложная структура белковой молекулы, это четвертичная структура, она образуется из нескольких белковых молекул удерживаемых между собой при помощи ионов, например белок гемоглобина:

В настоящее время расшифрована первичная структура уже значительного числа белков, в том числе и более сложного строения. Большим достижением последних лет является химический синтез инсулина. О сложности такого синтеза свидетельствует тот факт, что для получения одной из полипептидных цепочек потребовалось осуществить 89 реакций, а для другой 138. В настоящее время наиболее перспективным представляется микробиологический синтез белков из углеводородов нефти. В конце 50-х годов были найдены микроорганизмы, которые могут питаться парафиновыми углеводородами. При этом из тонны углеводородов получится около тонны полноценных белковых веществ. Метод получения белково-витаминных концентратов из нефти освоен у нас в России.

ЗАКРЕПЛЕНИЕ МОДУЛЯ №1

Для закрепления материала ответьте на следующие вопросы письменно.

Что представляет собой белок, по своей химической природе? Что называется пептидной связью? Дать определение первичной структуре белка? Дать определение вторичной структуре белка? Дать определение третичной структуре белка? Кто первый научно объяснил строение белков?

МОДУЛЬ №2