Интенсификация обновления мышечных белков была вызвана также и тем, что в мышцах обеих конечностей в посттравматический период значительно увеличивалась активность перекисного окисления, оцениваемого нами по росту содержания в ткани МДА (табл. 10). Параллельно этому в ходе лечения перелома в мышцах увеличивалось и содержание продуктов перекисного окисления белков. Такая активация ПОЛ сопровождалась ростом активности каталазы в ткани, при этом каталазная активность в ПБММ была выше, нежели в ИКМ (табл. 10).
Таблица 10. |
| ||||
Концентрация малонового диальдегида и активность каталазы в скелетных мышцах собак после моделирования оскольчатого перелома костей голени (Медиана; 25-й÷75-й процентили) |
| ||||
Срок эксперимента | МДА, нмоль/г ткани | Каталаза, мккат/г белка | |||
ПББМ | ИКМ | ПББМ | ИКМ | ||
Здоровые животные | 4,87 4,10÷6,79 | 5,23 4,36÷5,64 | 40 29÷54 | 37 24÷57 | |
14-е сутки фиксации | О | 12,450,05 9,01÷16,31 | 9,710,05 6,59÷14,98 | 970,01 66÷114 | 53 44÷69 |
К | 6,00 5,02÷7,92 | 8,20 6,11÷9,17 | 840,05 79÷101 | 700,05 61÷96 | |
21-е сутки фиксации | О | 14,350,02 11,79÷16,61 | 9,230,01 8,20÷12,81 | 1020,01 98÷136 | 840,01 77÷104 |
К | 13,330,05 9,12÷13,73 | 15,380,01 11,27÷16,30 | 820,01 80÷83 | 650,05 61÷69 | |
28-е сутки фиксации | О | 10,250,03 8,46÷13,73 | 15,890,01 11,53÷18,09 | 1210,01 115÷125 | 810,01 79÷87 |
К | 11,280,02 9,48÷13,02 | 14,350,02 10,25÷17,94 | 980,01 84÷99 | 970,01 88÷103 | |
49-е сутки фиксации | О | 19,320,05 16,42÷22,22 | 20,810,05 17,58÷24,04 | 1050,05 104÷107 | 920,05 90÷95 |
К | 20,760,05 17,14÷24,37 | 19,220,05 18,07÷20,37 | 940,05 87÷101 | 800,05 75÷85 | |
Примечание. см. табл. 8.
Представленные результаты значительно отличаются от тех, которые мы получили, изучая обмен мышц при удлинении. Так, в условиях оперативного удлинения конечности в мышцах удлиняемого сегмента происходило снижение уровня мышечных белков при нормальных показателях протеазной активности (табл. 11). При травме, наоборот, на фоне значительного роста протеазной активности происходило незначительное снижение уровня белка в мышцах. При этом в ПББМ наибольшее снижение мышечных белков происходило только в ходе оперативного удлинения, а для ИКМ и в период посттравматической регенерации.
Таблица 11. |
| |||
Максимальные потери мышечных белков (в % от здоровых животных) и максимальный рост протеазной активности (в % от здоровых животных) у собак в скелетных мышцах при удлинении и после травмы |
| |||
ПББМудк | ИКМудк | ППБМтравма | ИКМтравма | |
СПБ | 33,3 (р=0, 01) | 19,1 (р=0,01) | 8,7 (р=0, 01) | 15,1 (р=0,05) |
МФБ | 28,8 (р=0,05) | 17,7 (р=0,05) | 7,9 (р=0,10) | 13,5 (р=0,08) |
ПА | 75,5 (р=0,10) | 72,9 (р=0,20) | 263,1 (р=0,01) | 521,6 (р=0,01) |
Примечание. СПБ– саркоплазматические и МФБ – миофибриллярные белки; ПА – протеазная активность. ПББМудк и ПББМтравма – передняя большеберцовая мышца удлиняемой и травмированной конечности соответственно. ИКМудк и ИКМтравма – икроножная мышца удлиняемой и травмированной конечности соответственно.
Из полученных нами результатов необходимо также отметить, что сдвиги углеводного и белкового обмена в мышцах контралатеральной конечности при моделировании оскольчатого перелома костей голени относительно изменений, наблюдаемых в мышцах контралатеральной конечности при оперативном удлинении, были не столь незначительны. Это объясняется более ранним нагружением травмированной конечности. Так, опорная функция травмированной конечности у собак после экспериментального перелома в статике отмечалась у 100% животных уже на 7-е сутки эксперимента, опорная же функция при передвижении на этом сроке появлялась у 1/3 животных.
Таким образом, метаболические изменения в скелетных мышцах собак после моделирования оскольчатого перелома, прежде всего, были направлены на значительную интенсификацию белкового обмена в мышцах травмированной конечности, причем наиболее значительные изменения происходили в ИКМ. Высокая протеолитическая активность в ткани обеспечивала развитие регенераторных процессов в мышцах: на начальном этапе обеспечивая лизис и деградацию продуктов распада поврежденной ткани, а в последующем – деградацию избыточных новообразованных волокон.
Предпринятая нами оценка метаболических изменений, происходящих в скелетных мышцах при оперативном удлинении конечности и в посттравматический период, конечно, не является исчерпывающей. Причины наблюдаемых перестроек метаболизма могут быть обусловлены действием множества факторов, а взаимосвязи отдельных биохимических показателей (будь то ферменты или субстраты), безусловно, сложнее и не описываются отдельными расчетами коэффициентов корреляции. Поэтому, для установления взаимосвязи между изученными показателями, а также для нахождения количества факторов, определяющих изменения этих показателей, нами был проведен факторный анализ. Так, у здоровых животных в обеих изученных мышцах все биохимические показатели группировались возле 4 факторов (табл. 12). У собак после моделирования оскольчатого перелома костей голени в обеих мышцах количество выделяемых факторов (четыре) оставалось неизменным, тогда как на этапе дистракции в ПББМ и ИКМ удлиняемой конечности выделялось, вопреки ожиданиям, меньшее число факторов (табл. 13).
Таблица 12. |
| |||||||||
Факторные нагрузки биохимических показателей в передней большеберцовой (ПББМ) и икроножных мышцах (ИКМ) здоровых собак |
| |||||||||
ПББМ | 1 | 2 | 3 | 4 | ИКМ | 1 | 2 | 3 | 4 | |
Белок | -0,904 | ПА | 0,951 | |||||||
Пируват | -0,798 | Каталаза | -0,823 | |||||||
КК | -0,689 | 0,608 | Пируват | 0,725 | ||||||
Лактат | -0,596 | МДА | -0,705 | |||||||
ПА | 0,899 | Лактат | 0,917 | |||||||
ПОБ | 0,854 | КФ | -0,683 | |||||||
Каталаза | -0,798 | Белок | -0,885 | |||||||
МДА | -0,611 | ЛДГ | -0,811 | -0,531 | ||||||
КФ | -0,911 | ПОБ | -0,715 | |||||||
ЛДГ | 0,839 | КК | 0,632 | |||||||
Гликоген | 0,976 | гликоген | 0,932 | |||||||
Выделенные дисперсии, % | 38,12 | 22,78 | 16,30 | 8,39 | 32,91 | 23,03 | 19,47 | 9,10 | ||
Примечание. Факторные нагрузки признаков, значения которых не превышают по модулю 0,5, не показаны. КК – креатинкиназа; ПА – протеолитическая активность; ПОБ – продукты перекисного окисления белка; МДА – малоновый диальдегид; КФ – кислая фосфатаза; ЛДГ – лактатдегидрогеназа.
|
Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 5 6 7 |


