Интенсификация обновления мышечных белков была вызвана также и тем, что в мышцах обеих конечностей в посттравматический период значительно увеличивалась активность перекисного окисления, оцениваемого нами по росту содержания в ткани МДА (табл. 10). Параллельно этому в ходе лечения перелома в мышцах увеличивалось и содержание продуктов перекисного окисления белков. Такая активация ПОЛ сопровождалась ростом активности каталазы в ткани, при этом каталазная активность в ПБММ была выше, нежели в ИКМ (табл. 10).

Таблица 10.

 

Концентрация малонового диальдегида и активность каталазы в скелетных мышцах собак после моделирования оскольчатого перелома костей голени (Медиана; 25-й÷75-й процентили)

 

Срок эксперимента

МДА, нмоль/г ткани

Каталаза, мккат/г белка

ПББМ

ИКМ

ПББМ

ИКМ

Здоровые животные

4,87

4,10÷6,79

5,23

4,36÷5,64

40

29÷54

37

24÷57

14-е сутки фиксации

О

12,450,05

9,01÷16,31

9,710,05

6,59÷14,98

970,01

66÷114

53

44÷69

К

6,00

5,02÷7,92

8,20

6,11÷9,17

840,05

79÷101

700,05

61÷96

21-е сутки фиксации

О

14,350,02

11,79÷16,61

9,230,01

8,20÷12,81

1020,01

98÷136

840,01

77÷104

К

13,330,05

9,12÷13,73

15,380,01

11,27÷16,30

820,01

80÷83

650,05

61÷69

28-е сутки фиксации

О

10,250,03

8,46÷13,73

15,890,01

11,53÷18,09

1210,01

115÷125

810,01

79÷87

К

11,280,02

9,48÷13,02

14,350,02

10,25÷17,94

980,01

84÷99

970,01

88÷103

49-е сутки фиксации

О

19,320,05

16,42÷22,22

20,810,05

17,58÷24,04

1050,05

104÷107

920,05

90÷95

К

20,760,05

17,14÷24,37

19,220,05

18,07÷20,37

940,05

87÷101

800,05

75÷85

Примечание. см. табл. 8.

НЕ нашли? Не то? Что вы ищете?

Представленные результаты значительно отличаются от тех, которые мы получили, изучая обмен мышц при удлинении. Так, в условиях оперативного удлинения конечности в мышцах удлиняемого сегмента происходило снижение уровня мышечных белков при нормальных показателях протеазной активности (табл. 11). При травме, наоборот, на фоне значительного роста протеазной активности происходило незначительное снижение уровня белка в мышцах. При этом в ПББМ наибольшее снижение мышечных белков происходило только в ходе оперативного удлинения, а для ИКМ и в период посттравматической регенерации.

Таблица 11.

 

Максимальные потери мышечных белков (в % от здоровых животных) и максимальный рост протеазной активности (в % от здоровых животных) у собак в скелетных мышцах при удлинении и после травмы

 

ПББМудк

ИКМудк

ППБМтравма

ИКМтравма

СПБ

33,3 (р=0, 01)

19,1 (р=0,01)

8,7 (р=0, 01)

15,1 (р=0,05)

МФБ

28,8 (р=0,05)

17,7 (р=0,05)

7,9 (р=0,10)

13,5 (р=0,08)

ПА

75,5 (р=0,10)

72,9 (р=0,20)

263,1 (р=0,01)

521,6 (р=0,01)

Примечание. СПБ– саркоплазматические и МФБ – миофибриллярные белки; ПА – протеазная активность. ПББМудк и ПББМтравма – передняя большеберцовая мышца удлиняемой и травмированной конечности соответственно. ИКМудк и ИКМтравма – икроножная мышца удлиняемой и травмированной конечности соответственно.

Из полученных нами результатов необходимо также отметить, что сдвиги углеводного и белкового обмена в мышцах контралатеральной конечности при моделировании оскольчатого перелома костей голени относительно изменений, наблюдаемых в мышцах контралатеральной конечности при оперативном удлинении, были не столь незначительны. Это объясняется более ранним нагружением травмированной конечности. Так, опорная функция травмированной конечности у собак после экспериментального перелома в статике отмечалась у 100% животных уже на 7-е сутки эксперимента, опорная же функция при передвижении на этом сроке появлялась у 1/3 животных.

Таким образом, метаболические изменения в скелетных мышцах собак после моделирования оскольчатого перелома, прежде всего, были направлены на значительную интенсификацию белкового обмена в мышцах травмированной конечности, причем наиболее значительные изменения происходили в ИКМ. Высокая протеолитическая активность в ткани обеспечивала развитие регенераторных процессов в мышцах: на начальном этапе обеспечивая лизис и деградацию продуктов распада поврежденной ткани, а в последующем – деградацию избыточных новообразованных волокон.

Предпринятая нами оценка метаболических изменений, происходящих в скелетных мышцах при оперативном удлинении конечности и в посттравматический период, конечно, не является исчерпывающей. Причины наблюдаемых перестроек метаболизма могут быть обусловлены действием множества факторов, а взаимосвязи отдельных биохимических показателей (будь то ферменты или субстраты), безусловно, сложнее и не описываются отдельными расчетами коэффициентов корреляции. Поэтому, для установления взаимосвязи между изученными показателями, а также для нахождения количества факторов, определяющих изменения этих показателей, нами был проведен факторный анализ. Так, у здоровых животных в обеих изученных мышцах все биохимические показатели группировались возле 4 факторов (табл. 12). У собак после моделирования оскольчатого перелома костей голени в обеих мышцах количество выделяемых факторов (четыре) оставалось неизменным, тогда как на этапе дистракции в ПББМ и ИКМ удлиняемой конечности выделялось, вопреки ожиданиям, меньшее число факторов (табл. 13).

Таблица 12.

 

Факторные нагрузки биохимических показателей в передней большеберцовой (ПББМ) и икроножных мышцах (ИКМ) здоровых собак

 

ПББМ

1

2

3

4

ИКМ

1

2

3

4

Белок

-0,904

ПА

0,951

Пируват

-0,798

Каталаза

-0,823

КК

-0,689

0,608

Пируват

0,725

Лактат

-0,596

МДА

-0,705

ПА

0,899

Лактат

0,917

ПОБ

0,854

КФ

-0,683

Каталаза

-0,798

Белок

-0,885

МДА

-0,611

ЛДГ

-0,811

-0,531

КФ

-0,911

ПОБ

-0,715

ЛДГ

0,839

КК

0,632

Гликоген

0,976

гликоген

0,932

Выделенные дисперсии, %

38,12

22,78

16,30

8,39

32,91

23,03

19,47

9,10

Примечание. Факторные нагрузки признаков, значения которых не превышают по модулю 0,5, не показаны. КК – креатинкиназа; ПА – протеолитическая активность; ПОБ – продукты перекисного окисления белка; МДА – малоновый диальдегид; КФ – кислая фосфатаза; ЛДГ – лактатдегидрогеназа.

Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 5 6 7