Биологическая химия учебно-методический комплекс по дисциплине, специальность 050102 – Биология, со специализацией Фитодизайн, заочное отделение (стр. 1 )

Министерство образования и науки РФ

ГОУ ВПО «Чувашский государственный педагогический

университет им. »

биоЛОГИЧЕСКАЯ химия

УЧЕБНО-МЕТОДИЧЕСКИЙ КОМПЛЕКС

ПО ДИСЦИПЛИНЕ

Специальность 050102 – Биология,

со специализацией Фитодизайн

заочное отделение

Чебоксары

2010

 

УДК 577.1

ББК 28.902

Б – 64

Биохимия : учебно-методический комплекс по дисциплине : специальность 050102 – Биология, со специализацией 032418 – Фитодизайн / сост. В. А. Козлов. – Чебоксары: Чуваш. гос. пед. ун-т, 2010 – 39 с.

Печатается по решению ученого совета ГОУ ВПО «Чувашский государственный педагогический университет им. »

Рецензенты:

, д. х.н. профессор ФГОУ ВПО «ЧГУ им. »

 Н., д. х.н. профессор ГОУ ВПО «ЧГПУ им. »

© , составление, 2010

© ГОУ ВПО «Чувашский

государственный педагогический

университет им. И. Я. Яковлева», 2010

Содержание

1. Требования ГОС ВПО по дисциплине. 4

2. Рабочая учебная программа. 4

2.1 цели и задачи дисциплины.. 4

2.2. Требования к уровню освоения содержания дисциплины.. 6

2.3. Объем дисциплины и виды учебной работы.. 7

2.4. Содержание дисциплины.. 7

2.4.1. Разделы дисциплины и виды занятий. 7

2.4.2. Содержание разделов дисциплины.. 8

2.4.3. Лабораторный практикум. 18

2.4.4. Примерные темы контрольных работ. 18

2.4.5. Распределение учебной нагрузки по темам и часам. 19

2.5. Учебно-методическое обеспечение дисциплины.. 20

2.5.1. Рекомендуемая литература. 20

2.5.2. Средства обеспечения освоения дисциплины.. 20

2.6. Материально-техническое обеспечение дисциплины.. 21

2.7. Содержание итогового и промежуточного контроля. 21

2.7.1. Методика аттестации студентов по дисциплине. 21

2.7.2. Примерный перечень вопросов к экзаменам. 22

2.8. Методические рекомендации по организации изучения дисциплины.. 24

3. Тематика курсовых работ. 25

4. Обеспеченность дисциплины литературой. 25

5. Фондовые лекции. 25

6. Фонды контрольных работ. 34

7. Методические указания по выполнению контрольных работ. 36

1.  ТРЕБОВАНИЯ ГОС ВПО ПО ДИСЦИПЛИНЕ

ДПП. Ф.07 Биологическая химия

Биохимия как базовая составляющая современной физико-химической биологии. Методы биохимических исследований. Химический состав организмов. Потребность различных организмов в химических элементах. Обмен веществ и энергии в живых системах. Характеристика основных классов органических соединений, представленных в природе, их биологическая роль. Функциональная биохимия субклеточных структур. Белки: состав, структура, свойства, функции. Ферменты, коферменты: структура, свойства, классификация. Механизмы действия ферментов, регуляция их активности, области практического использования. Витамины: потребность в них человека и животных; классификация и роль в обмене веществ. Антивитамины, антибиотики, фитонциды, гербициды, механизм их действия. Нуклеиновые кислоты. Структура и функции ДНК и РНК. Распад нуклеиновых кислот. Механизм биосинтеза (репликации) ДНК. Биосинтез РНК (транскрипция). Обмен белков. Распад белков и обмен аминокислот как источники возникновения биологически активных соединений. Пути и механизмы синтеза белков в природе. Матричная система биосинтеза белков. Строение и модели работы рибосом. Фолдинг полипептидов. Углеводы: структура, функции и пути обмена в организме. Механизм первичного биосинтеза углеводов и его энергетическое обеспечение. Липиды: классификация, структура и функции, их роль в построении биологических мембран. Обмен триглицеридов, фосфолипидов, гликолипидов и стеридов. Биологическое окисление и его сопряжение с фосфорилированием, возможные механизмы биосинтеза АТФ. Пероксисомы и системы микросомального окисления. Водный и минеральный обмен. Гормоны: структура, функции, механизмы действия, применение. Взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов. Уровни регуляции обмена веществ.

2.  РАБОЧАЯ УЧЕБНАЯ ПРОГРАММА

2.1 ЦЕЛИ И ЗАДАЧИ ДИСЦИПЛИНЫ

Курс биохимии традиционно состоит из нескольких разделов:

а) статической биохимии, изучающей химический состав организма и строение основных классов органических соединений, входящих в состав живых объектов;

б) динамической биохимии, изучающей превращения основных химических компонентов тканей и принципы регуляции процессов жизнедеятельности;

в) функциональной биохимии, изучающей особенности метаболизма в отдельных органах и тканях и его взаимосвязь с функциональной активностью организма в целом.

2.1.1. Цели изучения дисциплины

Формирование необходимых теоретических и практических знаний о химическом составе живых организмов; методах выделения и изучения веществ в живой природе; химических свойствах структурных компонентов биополимеров: аминокислот, моносахаридов, нуклеотидов и липидов, методов синтеза этих биомолекул; структурной организации биополимеров и физико-химических методов исследования белков, нуклеиновых кислот, олиго - и полисахаридов; механизмах действия и роль в обмене веществ витаминов, ферментов; метаболизме углеводов и липидов, энергетического эффект распада углеводов и окисления триглицеридов; минеральном и водном обмене в живых системах; биологическом окислении и окислительном фосфорилировании, тканевом дыхании; геномике, как молекулярном механизме передачи генетической информации в организме; протеомике и метаболизме нуклеиновых кислот и белков; мутагенезе и основах генной инженерии; обмене веществ в организме и его регуляции, как единого целого; механизмах апоптоза; эндогенных и экзогенных биорегуляторах, роли синтетических биорегуляторов.

2.1.2. Дисциплина ориентирует на следующие виды профессиональной деятельности:

учебно-воспитательную;

социально-педагогическую;

культурно-просветительскую;

научно-методическую.

2.1.3. Изучение дисциплины способствует решению следующих типовых задач профессиональной деятельности:

формирование знаний об основных принципах молекулярной организации клетки, ткани, организма;

усвоение основных закономерностей метаболических процессов, регуляции метаболизма и его взаимосвязи с функциональной активностью живой системы;

формирование знаний о методах биохимических исследований, умения использовать их результаты для оценки состояния организмов;

обучение пониманию патогенетических механизмов развития патологических процессов, с учетом основных типов наследуемых дефектов метаболизма, и формирование умения использовать приобретенные знания в практической работе;

приобретение знаний о принципах клинико-лабораторных технологий и навыков работы с ними.

2.2. ТРЕБОВАНИЯ К УРОВНЮ ОСВОЕНИЯ СОДЕРЖАНИЯ ДИСЦИПЛИНЫ

Студент, изучающий дисциплину должен:

Знать основные правила безопасной работы в биохимической лаборатории;

·  принципы современных методов анализа структуры и функционирования живых организмов;

·  методы компьютерного моделирования нейробиологических процессов;

·  основные закономерности функционирования клеток, тканей, органов и систем здорового организма и механизмы их регуляции;

·  основные биохимические показатели, характеризующие состояние организма и его систем в норме и при некоторых видах патологии;

·  молекулярные основы процессов жизнедеятельности: метаболизм белков, липидов, углеводов, минеральных веществ, влияние незаменимых факторов питания на состояние здоровья человека;

·  основы регуляции процессов жизнедеятельности: молекулярные механизмы действия гормонов, медиаторов и других молекул-регуляторов на уровне химических реакций, катализируемых ферментами, на уровне субклеточных частиц, клеток, органов и целого организма;

·  молекулярные механизмы обезвреживания ксенобиотиков, действия физических факторов и защиты организма от их действия;

·  принципы современных методов биохимических исследований

Уметь использовать различные физико-химические методы исследования жизнедеятельности организмов;

·  оценивать состояние функций организма и его систем, их резервных возможностей по данным биохимических исследований;

·  проводить биохимические исследования биологического материала (кровь, моча, слюна, желудочный сок).

Иметь навыки работы с центрифугами, полярографом, электрофоретическими камерами, спектрофлуориметрами, спектрофотометрами, ВЭЖХ‑хроматографом, биохемилюминометром, флуоресцентным микроскопом, оптическими томографами и другим лабораторным оборудованием;

·  научной литературой и написания кратких рефератов.

2.3. ОБЪЕМ ДИСЦИПЛИНЫ И ВИДЫ УЧЕБНОЙ РАБОТЫ

№ п/п	Виды учебной работы	Всего часов	Семестры
	Общая трудоемкость дисциплины	160	8
1.	Аудиторные занятия, всего		8
	в том числе:
	– лекции	10	8
	– лабораторные занятия	12	8
	– контрольная работа		8
2.	Самостоятельная работа	138	8
3.	Вид итогового контроля		8 экзамен

2.4. СОДЕРЖАНИЕ ДИСЦИПЛИНЫ

2.4.1. РАЗДЕЛЫ ДИСЦИПЛИНЫ И ВИДЫ ЗАНЯТИЙ

№п/п	Виды работ и тематика	Кол-во часов
III КУРС, А. ЛЕКЦИИ, 7 семестр
1.	Аминокислотный состав белков. Амфотерность и реакционная способность аминокислот. Изоэлектрическое состояние. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Пептидная связь. Структура и функции белков.	2
2.	Ферменты. Строение. Мономерная и мультимерная структура. Свойства. Классификация. Понятие о витаминах.	2
3.	Общие понятия об обмене веществ и энергии в организме. Энергетика обмена веществ. Роль АТФ в энергетическом обмене.	2
4.	Нуклеиновые кислоты. Химический состав. Два типа НК. Транскрипция. Трансляция.	2
5.	Итого:	8
IV КУРС, А. ЛЕКЦИИ, 8 семестр
6.	Анаплеротические пути обмена. Гликолиз. β-Окисление липидов. Цикл Кребса. Цикл Кори.	2
7.	Итого:	2

III КУРС, Б. ЛАБОРАТОРНЫЕ ЗАНЯТИЯ, 7 семестр
1.	Цветные реакции на аминокислоты и белки.	2
2.	Свойства ферментов: специфичность, влияние температуры, влияние рН среды, активаторов и ингибиторов.	2
3.	Строение и свойства углеводов. Качественные реакции углеводов. Свойства полисахаридов крахмала и гликогена.	2
4.	Строение и свойства липидов.	2
5.	Итого:	8
III КУРС, Б. ЛАБОРАТОРНЫЕ ЗАНЯТИЯ, 8 семестр
6.	Цветные реакции на углеводы.	2
7.	Свойства ферментов: специфичность, влияние температуры, влияние рН среды, активаторов и ингибиторов.	2
8.	Контрольная работа	0,5
	Итого:	4,5

2.4.2. СОДЕРЖАНИЕ РАЗДЕЛОВ ДИСЦИПЛИНЫ

ПОЯСНИТЕЛЬНАЯ ЗАПИСКА

Курс биологической химии в педагогических университетах строится как курс общей биохимии. Это объясняется некоторыми обстоятельствами (необходимость обеспечить биохимическую подготовку для восприятия курсов цитологии и генетики, теории эволюции, упор на изучение разделов, непосредственно используемых в преподавании школьных курсов органической химии и общей биологии, наличие подробных курсов физиологии растений и физиологии человека и животных).

Некоторые важные вопросы – энергетика обмена веществ, биологическое окисление, гормональная регуляция обмена веществ, взаимосвязь обмена веществ в организме – выделены в отдельные разделы.

Разделы, имеющие отношение к курсу физиологии человека и животных, представлены более сжато (минеральный и водный обмен, физиологическое действие витаминов, клинические проявления недостаточности или избыточности гормонов и т. п.).

ВВЕДЕНИЕ

Определение биохимии. История развития биохимии. Разделы современной биохимии. Статическая, динамическая и функциональная биохимия. Общая биохимия, ее предмет и задачи.

Значение биохимии в биологии, медицине, сельском хозяйстве и промышленности.

Методы биохимии.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ОРГАНИЗМОВ

Общий химический состав. Постоянно и иногда встречающиеся элементы. Понятие о макро-, микро - и ультрамикроэлементах в составе живой материи. Закономерности распространённости элементов. Зависимость между биологической ролью элементов и их положением в периодической системе .

Химический состав клетки. Характеристика основных классов химических соединений, входящих в состав живой материи.

БЕЛКИ

Белки как важнейший субстрат жизни. Элементарный состав белков.

Выделение белков. Гомогенизация материала. Извлечение: высаливание, осаждение органическими растворителями, осаждение солями тяжелых металлов, электрофорез, электрофокусировка, гельфильтрация, хроматография. 0чистка белков: диализ, ультрафильтрация, перекристаллизация. Оценка гомогенности белков.

Молекулярная масса белков. Понятие о физическом и химическом значениях молекулярной массы белков. Методы определения молекулярной массы белка: гравиметрический, гельфильтрационный, электрофоретический, химический.

Форма белковых молекул и методы ее изучения (двойное лучепреломление в потоке). Аминокислотный состав белков. Методы гидролиза белка (кислотный, щелочной, ферментативный). Селективный гидролиз до пептидов. Автоматический анализатор аминокислот. Характеристика постоянно и иногда встречающихся в составе белков аминокислот. Тонкое строение аминокислот. Водородные связи в кристаллах аминокислот. Закономерности содержания аминокислот в белках. Амфотерность и реакционная способность белков. Изоэлектрическое состояние белковой молекулы.

Пептиды. Природные пептиды: глутатион, карнозин, окситоцин, вазопрессин и др. Тонкое строение полипептидной цепи (валентные углы и расстояния между атомами).

Структура белковой молекулы. Работы и Э. Фишера. Доказательства полипептидной теории строения белка.

Первичная структура белков. Схема установления первичной структуры. Фенилизотиоцианатный метод Эдмана. Масс-спектрометрический метод. Характеристика первичной структуры А - и В - цепей инсулина, рибонуклеазы, α- и β- цепей гемоглобина и др. белков. Первичная структура и видовая специфичность белков (на примере инсулина). Связь первичной структуры и функций пептидов и белков.

Вторичная структура белков. Параметры α-спирали полипептидной цепи. Силы, удерживающие полипептидную цепь в α-конформации. Связь первичной и вторичной структур белковой молекулы (понятие о спиралеобразующих и спираленеобразующих сочетаниях аминокислотных остатков). Степень спирализации полипептидных цепей белков. β-Структура белковой молекулы.

Третичная структура белков. Методы ее выявления. Работы Дж. Кендрю, М. Перутца по рентгеноструктурному анализу третичной структуры миоглобина, субъединиц гемоглобина и лизоцима. Третичные структуры леггемоглобина, пепсина и аспартатаминотрансферазы. Типы связей, обеспечивающих поддержание третичной структуры. Гидрофобные зоны ("жирная капля") в молекулах глобулярных белков. Полная химическая структура лизоцима и миоглобина. Ориентация радикалов аминокислот в этих белках. Доменный принцип строения белковой молекулы. Динамичность третичной структуры. Саморегуляция полипептидной цепи.

Четвертичная структура белков. Субъединицы (протомеры) и эпимолекулы (мультимеры). Олигомерное и агрегированное состояние белка. Конкретные примеры четвертичной структуры (гемоглобин, вирус табачной мозаики и др.). Взаимосвязь структуры гемоглобина с его функцией. Типы связей между субъединицами в эпимолекуле. Понятие о контактных площадках у субъединиц, их комплементарности и принципе самосборки эпимолекул. Понятие о самосборке биологических структур.

Свойства белков. Химические, физические и биологические свойства.

Номенклатура и классификация белков. Простые и сложные белки. Фибриллярные и глобулярные белки. Характеристика отдельных групп белков: каталитически активные, белки-гормоны, регуляторные, защитные, токсические, транспортные, структурные, сократительные, рецепторные, белки-ингибиторы ферментов, белки вирусных оболочек.

ФЕРМЕНТЫ

Каталитическая (ферментативная) функция белков. Роль ферментов в явлениях жизнедеятельности. Биологический катализ как кооперативный процесс, запрограммированный во времени и пространстве. История открытия и изучения ферментов. Методы выделения и очистки ферментов.

Строение ферментов. Каталитический и активный центры. Понятие о субстратном и аллостерическом центрах. Взаимодействие перечисленных центров в процессе ферментативного катализа (динамическая модель фермента).

Молекулярная масса ферментов. Мономерная и мультимерная структура молекул ферментов. Строение рибонуклеазы и лизоцима – представителей ферментов-мономеров. Структура РНК-полимеразы, глутаматдегидрогеназы – представителей ферментов-мультимеров. Молекулярные формы ферментов. Изозимы лактатдегидрогеназы. Значение исследования изозимов для медицины, генетики и селекции. Мультиэнзимные комплексы, строение пируватдегидрогеназы декарбоксилирующей и синтетазы высших жирных кислот.

Механизм действия ферментов. ЕS-, ЕS΄- и ЕР-комплексы, роль их в понижении энергетического барьера реакции. Механизм действия ацетилхолинэстеразы. Изменение третичной и четвертичной структуры молекул ферментов в процессе ферментативного катализа. Кинетика ферментативных реакций. Субстратная константа (Кs) и константа Михаэлиса (Кт).

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата и фермента. Способы выражения активности фермента.

Свойства ферментов: термолабильность, зависимость активности от значения рН среды, ионной силы раствора, специфичность, влияние на ферменты активаторов и ингибиторов. Конкурентное и неконкурентное ингибирование ферментов.

Номенклатура ферментов. Научная (Московская, 1961 г.) номенклатура. Систематические и рабочие (тривиальные) названия ферментов. Шифры ферментов.

Классификация ферментов. Классы ферментов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы (синтетазы). Характеристика основных подклассов и подподклассов перечисленных классов.

Локализация ферментов в клетке.

Применение ферментов.

КОФЕРМЕНТЫ, ВИТАМИНЫ И НЕКОТОРЫЕ ДРУГИЕ

БИОАКТИВНЫЕ СОЕДИНЕНИЯ

Коферменты (коэнзимы) – органические кофакторы ферментов. Химическая природа и механизм действия некоторых коферментов (флавинмононуклеотид, флавинадениндинуклеотид, никотинамидадениндинуклеотид, никотинамидадениндинуклеотидфосфат, аденозинтрифосфорная кислота, коэнзим А, пиридоксальфосфат, нуклеозиддифосфосахара).

Витамины. Роль витаминов в питании человека и животных. Авитаминозы, гиповитаминозы, гипервитаминозы. Роль витаминов в растениях. Соотношение витаминов и коферментов. Классификация и номенклатура витаминов. Витамерия.

Жирорастворимые витамины. Витамин А (ретинол). Участие витамина А1 в зрительном акте. Витамин Д1 (кальциферол). Роль в фосфорно-кальциевом обмене. Витамин Е (токоферол). Участие в окислительно-восстановительных процессах. Витамин К (филлохинон), его отношение к системе свертывания крови. Викасол. Витамин G (убихинон). Витамин F (комплекс ненасыщенных жирных кислот).

Водорастворимые витамины. Витамин В1 (тиамин), химическая природа и механизм действия. Витамин В2 (рибофлавин), строение и участие в окислительно-восстановительных реакциях. Витамин В3 (пантотеновая кислота), участие в образовании коэнзима А. Витамин РР (никотиновая кислота и амид никотиновой кислоты), строение и участие в переносе атомов водорода в составе НАД. Витамин В6 (пиридоксин), его формы (пиридоксол, пиридоксаль, пиридоксамин), значение для реакций переаминирования. Витамин В12 (цианкобаламин). Витамин В15 (пангамовая кислота), его участие в переносе одноуглеродных фрагментов. Витамин Вс (птероилглутаминовая кислота). Витамин Вт (карнитин), его значение в обмене веществ у насекомых. Холин, его функция в качестве поставщика метильных групп. Витамин С (аскорбиновая кислота), строение. Витамин Р (рутин). Взаимообусловленность действия витаминов С и Р. Витамин Н (биотин). Витамин U.