Рабочая программа подготовки аспирантов по специальности научных работников 03.01.04 – биохимия (стр. 2 )

Общая трудоемкость факультативных дисциплин

(7 кредитов/ 252 часа).

№	Раздел дисциплины	Виды учебной работы аспирантов и трудоемкость (в часах)	Форма контроля и отчетности
Лекции	Семинары	Практ. занятия	Самост. работа
1	2	3	4	5	6	7
Протеомика (ФД. А.01)
1.	Введение в протеомику	2	-	-	34	Конспекты
2	Основные методы протеомики	2	-	-	34	Конспекты
	Всего	4	-	-	68	Зачет
Биохимия насекомых (ФД. А. 02)
1.	Феромоны и гормоны насекомых	2	-	-	6	Конспекты
2.	Механизмы адаптации к неблагоприятным факторам среды	2	2	-	8	Конспекты
3.	Механизмы сезонных диапауз	2	-	-	6	Конспекты
4.	Механизмы метаморфоза	2	-	-	6	Конспекты
	Всего	8	2		26	Зачет
Биохимические методы исследований (Ф. Д.А.03)
1.	Хроматография	2	-	-	2	Конспекты, собеседование
2.	Электрофорез и изоэлектрическое фокусирование	2	-	-	2	Конспекты, собеседование
3.	Иммуноферментный анализ	2	-	-	2	Конспекты, собеседование
4	Полимеразная цепная реакция (ПЦР)	2	2	-	2	Конспекты, собеседование
5	Секвенирование ДНК	2	-	-	4	Конспекты, собеседование
6	Спектроскопия	2	-	-	2	Конспекты, собеседование
7	Иммуно-гистохимический метод	2	-	-	2	Конспекты, собеседование
	Всего	14	4	-	18	Зачет
Биохимия гормонов (ФД. А.04)
1.	Гормоны: структура, функции, мехаизмы действия, применение	2	-	-	20	Конспекты
2	Гормональная регуляция как механизм межклеточной и межорганной координации обмена веществ	2	2	-	46	Конспекты
	Всего	4	2		66	Зачет

4. СОДЕРЖАНИЕ ЛЕКЦИОННЫХ КУРСОВ

Основная дисциплина по специальности 03.01.04 – биохимия

(6 кредитов / 216 часов)

Биохимия (ОД. А.03)

Лекция 1. Нуклеиновые кислоты: состав, структура, свойства, функции.

История открытия и изучения нуклеиновых кислот. Роль нуклеиновых кислот в формировании и свойствах живой материи. Строение нуклеиновых кислот. Сравнительная характеристика видов рибонуклеиновых кислот по молекулярной массе, нуклеотидному составу, локализации и функциям. Характерные особенности бактериальной мРНК. Свойства мРНК высших организмов: кэпы и поли(А)- фрагменты и их функциональное значение. Предшественники мРНК, процессинг мРНК. Ядерные РНК. Физико-химические свойства нуклеиновых кислот. Методы изучения нуклеиновых кислот.

Семинар 1. МикроРНК.

История открытия, механизм действия и биологические функции.

Лекция 2. Белки: состав, структура, свойства, функции.

Белки, их биологическая роль, значение в построении живой материи и в процессах жизнедеятельности. Первичная, вторичная, третичная и четвертичная структура белков. Элементы вторичной структуры: альфа-спираль и бета-структура. Домены в структуре белка, их функциональная роль. Связь между первичной и высшими степенями структурной организации белков. Взаимодействие белков и низкомолекулярных лигандов. Конформационная стабильность и подвижность белка. Посттрансляционная модификация белков. Физико-химические свойства белков. Денатурация белка и проблема ее обратимости. Принципы классификации белков. Методы изучения структуры и свойств белка.

Лекция 3. Ферменты и коферменты.

Химическая природа ферментов, их функциональные группы. Коферменты, кофакторы. Специфичность действия ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Множественные формы ферментов. Изоферменты. Общие представления о механизме ферментативного катализа.

Лекция 4. Матричные процессы (репликация, транскрипция, трансляция)

Общие принципы матричных биосинтезов, ключевые этапы, биологическое значение.

Синтез ДНК, субстраты, ферменты, условия синтеза, этапы. Механизмы регуляции репликации. Репликация кольцевых форм ДНК. Транскрипция как способ передачи информации от ДНК на РНК. Субстраты, ферменты, условия транскрипции. Механизмы регуляции транскрипции. Информосомы как первичные формы существования новообразованных РНК. Кэпирование и полиаденилирование мРНК в процессе ее созревания. Трансляция. Этапы трансляции. Характеристика аминоацил-тРНК-синтетаз: структура, свйства и функции. Роль рибосом в биосинтезе белка. Строение и свойства рибосом; характеристика РНК и белков, входящих в состав субчастиц 50-60 S и 30-40 S. Динамическая модель рибосомы. Понятие о полисоме. Регуляция трансляции.

Лекция 5. Обмен веществ и энергии в живых системах.

Понятие о метаболизме, метаболических путях, метаболическом цикле, карте метаболизма. Понятие о специфических путях и центральном пути метаболизма. Понятие метаболон. Основные конечные продукты метаболизма у человека. Основные механизмы регуляции метаболизма. Макроэргические соединения. Пути образования АТФ и других макроэргических соединений. Окислительное фосфорилирование. Окислительно-восстановительные процессы. Цепь переноса водорода и электронов (дыхательная цепь). Окислительное фосфорилирование в дыхательной цепи. Представление о механизмах сопряжения окисления и фосфорилирования в дыхательной цепи.

Семинар 2. Взаимосвязь обмена белков, нуклеиновых кислот, углеводов и липидов. Уровни регуляции обмена веществ.

Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и углеводов. Роль 5- фосфорибулозо-1-пирофосфата в биосинтезе нуклеотидов. Сопряжение окисления углеводов и биосинтеза нуклеозидтрифосфатов. Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и липидов. Сопряжение фосфорилирования АДФ с окислением высших жирных кислот. Взаимосвязь белкового и углеводного обмена. Роль пировиноградной кислоты в осуществлении перехода от углеводов к белкам и обратно. Взаимосвязь обмена углеводов и липидов, роль ацетил-Ко А в этом процессе. Обмен веществ как единое целое.

Уровни регуляции жизненных процессов в природе: метаболитный, оперонный, клеточный, организменный, популяционный.

Дисциплины по выбору аспиранта

(8 кредитов / 288 часов)

Биохимия белка (ОД. А.04)

Лекция 1. Физико-химические свойства белков.

Молекулярная масса белков. Форма и заряд белковых молекул. Цвиттер-ионная природа белковой молекулы. Растворимость. Факторы стабилизации белка в растворе. Денатурация и ренатурация белков. Изоэлектрическая и изоионная точки белков. Выделение белков. Особенности выделения белков. Характерные свойства белков, на которых основано их разделение. Разделение белков по молекулярной массе. Гель-хроматография. Ионообменная, гидрофобная, аффинная (биоспецифическая) хроматография. Иммуносорбция. Определение гомогенности фракции белков. Электрофорез белков. Перспективы использования белковой инженерии для выделения белков.

Лекция 2. Структурная организация белков.

Первичная структура как уровень организации белковых молекул. Мотивы в первичной структуре. Вариабельные и консервативные аминокислоты в первичной структуре белка. Гомология белков. Структурные особенности пептидной связи. Карта Рамачандрана. a-спираль, b-структура, b-изгиб. Методы изучения первичной и вторичной структуры белков. Третичная структура белков. Понятие о конформации. Денатурация. Ренатурация. Термостабильные белки. Галофильные белки. Мотив и домен. Супервторичные структуры. Основные структурные мотивы укладки белков (доменов) Соотношение первичной и пространственной структур белка. Моделирование структуры белков и путей их сворачивания с помощью построения и анализа структурных деревьев. Четвертичная структура белка. Гомомерные и гетеромерные белки. Функциональное значение четвертичной структуры белка. Взаимодействие белков с субстратами и кофакторами. Аллостерические эффекты. Способы исследования четвертичной структуры белков. Методы исследования функционально значимых группировок в молекуле белка ( химической модифицирование, сайт-специфический мутагенез). «Белковая наследственность» - прионы. Эволюция белков. Эволюция первичной структуры. Гомологичные белки. Филогенетическое древо.