Партнерка на США и Канаду по недвижимости, выплаты в крипто
- 30% recurring commission
- Выплаты в USDT
- Вывод каждую неделю
- Комиссия до 5 лет за каждого referral
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
Как вы думаете, это обратимое осаждение или необратимое? Как это можно проверить?
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
2. Осаждение при нагревании. Приготовьте раствор яичного белка. Для этого белок куриного яйца фильтруют через марлю и разводят дистиллированной водой в соотношении 1:10. В 4 пронумерованные пробирки внесите по 10 капель раствора яичного белка. Затем 1-ю пробирку нагрейте до кипячения; во вторую пробирку добавьте 1 каплю 1% раствора уксусной кислоты и нагрейте до кипячения; в 3-ю пробирку добавьте 1 каплю 10% раствора уксусной кислоты и нагрейте до кипения; в 4-ю пробирку добавьте 1 каплю раствора NaOH, нагрейте до кипения. Запишите наблюдения.
1-я пробирка | |
2-я пробирка | |
3-я пробирка | |
4-я пробирка |
3. Осаждение концентрированными минеральными кислотами. Приготовьте 1%-й раствор яичного белка. В три пробирки наливают по 5 капель концентрированной серной, хлористоводородной и азотной кислот; затем, наклонив пробирку под углом 45 градусов, осторожно по стенке наслаивают такой же объем яичного белка. На границе двух слоев появляется осадок белка в виде белого кольца. Осторожно встряхивают пробирки, и запишите наблюдения:
1-я пробирка (H2SO4) | |
2-я пробирка (HCl) | |
3-я пробирка (HNO3) |
4. Осаждение солями тяжелых металлов. Приготовьте 1%-й раствор яичного белка. В три пробирки внесите по 5 капель белка; в первую пробирку добавляют 1 каплю раствора сульфата меди, во вторую - 1 каплю ацетата свинца, в третью - 1 каплю нитрата серебра. Запишите наблюдения:
1-я пробирка (CuSO4) | |
2-я пробирка (PbCH3COOl) | |
3-я пробирка (AgNO3) |
Добавьте в каждую Пробирку по 10 капель раствора нитрата серебра. Запишите наблюдения:
1-я пробирка (CuSO4) | |
2-я пробирка (PbCH3COOl) | |
3-я пробирка (AgNO3) |
Л. р. № 10.
Свойства ферментов (влияние температуры, рН на активность амилазы слюны)
Цели работы:
1. Научиться оценивать активность фермента;
2. Научиться ставить серию опытов по изучению воздействия количественных факторов;
3. Продолжить формирование навыков обработки данных и представления результатов эксперимента.
Материалы и оборудование: реактив Бенедикта; буферные растворы с рН 3, 5, 7, 9 и 11; 1% раствор крахмала; водяная баня с температурой 38°С; кипящая водяная баня; горелка; рассекатель для пламени; держатель для пробирок, восковой карандаш для пробирок, штатив с пробирками; градуированные пипетки на 5 мл; термометр; таймер; дистиллированная вода; исходный раствор слюны; амилаза (такая же, как та, что содержится в слюне).
Ход работы
1. Собрать слюну для опыта по стандартной методике.
2. Исследовать влияние температуры на скорость ферментативной реакции с помощью реактива Бенедикта.
3. Исследовать влияние рН на скорость ферментативной реакции с помощью реактива Бенедикта.
4. Выполнить задание.
Протокол работы
1. Сполосните рот водой 2-3 раза и выплюньте эту воду. Наберите в рот 10 мл дистиллированной воды, пополощите в течение 1 минуты и соберите эту жидкость. Доведите объем этого раствора амилазы слюны до 40 мл дистиллированной водой.
2. Пронумеруйте 4 пробирки, внесите в них по 2 мл раствора крахмала и по 1 мл раствора амилазы. Поместите все пробирки на 10-15 минут в такие условия: пробирку 1 поместите на лед, пробирку 2 оставьте при комнатной температуре; пробирку 3 поместите на водяную баню с температурой 38°С; пробирку 4 нагревайте на кипящей водяной бане. Выдержите пробирки 2-3 минуты при комнатной температуре и добавьте в каждую по 2,5 мл раствора Бенедикта. Запишите наблюдения.
1-я пробирка | |
2-я пробирка | |
3-я пробирка | |
4-я пробирка |
Поясните, с чем связаны различия.
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
3. Проведите эксперимент по определению влияния рН на активность фермента амилазы (с раствором фермента промышленного производства, а не собранного из собственной слюны).
A. Пометьте меткой «рН 3» одну из пробирок и внесите в нее 2 мл раствора крахмала. Добавьте в нее пробирку 2 мл буферного раствора с рН 3 и тщательно перемешайте оба раствора. В другую пробирку, также снабженную меткой, влейте 4 мл раствора фермента.
B. Влейте небольшое количество реактива Бенедикта (0,5 мл) в 11 пробирок и пометьте их номерами 1-11.
C. Поставьте все пробирки на водяную баню и выждите некоторое время (около 1 минуты) для того, чтобы они успели нагреться до 38°С. Когда растворы на водяной бане примут ее температуру, влейте забуференный раствор крахмала в раствор фермента и перемешайте, переворачивая пробирку, а затем снова поставьте пробирку на водяную баню.
D. Включите отсчет времени и сразу же перенесите 0,5 мл реакционной смеси в пробирку 1.
E. По истечении 1 минуты перенесите в пробирку 2 вторую порцию реакционной смеси того же объема.
F. Повторяйте ту же процедуру с интервалами 1 минута в течение еще 9 минут для остальных пробирок.
G. Отметьте для пробирок всех пробирок1-11 продолжительность инкубации, требуемой для появления первых признаков положительной реакции Бенедикта (выпадения кирпично-красного осадка) и запишите в таблицу ниже.
H. Проведите аналогичные операции с пробирками с метками «рН 5» «рН 7» «рН 9» «рН 11».
Время инкубации в пробирках №№ | |||||||||||
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | |
рН 3 | |||||||||||
рН 5 | |||||||||||
рН 7 | |||||||||||
рН 9 | |||||||||||
рН 11 |
I. Постройте график зависимости времени гидролиза от рН и объясните полученные результаты.
Здесь рисуется координатный угол без меток по осям: обучаемые должны всё сами подписать.
J. При каком значении рН амилаза наиболее активна?
________________________________________________________________________
4. К раствору пероксида водорода добавляли при разных значениях рН по 1 мл раствора каталазы и отмечали время, за которое удавалось собрать 10 мл кислорода. При этом были получены следующие результаты:
рН раствора | Время, мин |
4 | 18,0 |
5 | 11,5 |
6 | 9,5 |
7 | 12,4 |
8 | 16,7 |
Представьте эти результаты в виде графика (максимально наглядно) и объясните их, в т. ч. в сравнении с данными по амилазе.
Здесь также рисуется координатный угол без меток по осям.
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
П. р. № 6 .
Моделирование пространственной структуры биомолекул: классификация белков
Цели работы:
1. Научиться использовать программы-визуализаторы молекул для изучения свойств разных белков;
2. Актуализировать навыки работы с компьютерной программой RasWin;
3. Продолжить формирование навыков извлечения информации из компьютерных моделей.
Материалы и оборудование: компьютерный класс, программа RasWin, папка с моделями молекул для занятия (pdb1cyo. ent, pdb1a11.ent, 1a7w. ent, pdb1aq7.ent, 2fha. pdb, pdb1gf2.ent)[2] с сайта http://www. rcsb. org/.
Краткое описание
Водный потенциал – это мера
Протокол работы
1. Рассмотрите предложенный белок pdb1cyo. ent. Как Вы думаете, это простой белок или сложный? Почему?
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
2. Как можно по расположению аминокислот, входящих состав белка, отличить мембранный белок от глобулярного? Сделаем это на конкретном примере: рассмотрите белки 1a7w. ent и pdb1a11.ent. Какой из этих белков мембранный, а какой - глобулярный? Проиллюстрируйте ответ рисунками.
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
3. 
Рассмотрите рис., изображающий фермент трипсин. На нем выделены аминокислоты, входящие в активный центр белка. Как видите, их немного. Зачем нужны остальные аминокислоты этой молекулы?
_________________________________________________
_________________________________________________
4. Каталитический центр фермента трипсина — Ser195, His57 и Asp102. Откройте файл pdb1aq7.ent. Создайте рисунок, подобный приведенному справа, и сохраните его в собственную папку.
5. Рассмотрите белок 2fha. pdb. Что запасается в организме этим белком?
________________________________________________
6. Шаг α-спирали белка составляет 5,4 Å, на один виток спирали приходиться 3,6 аминокислотных остатка. Линейная длина аминокислотного остатка в первичной структуре белка (расстояние между Сαn и Сαn+1) равняется 3,5 Å. Найдите диаметр углерод-азотного остова α-спирали.
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
Можно проиллюстрировать соответствующим рисунком, на котором проставить, как на чертеже, размеры. Воспользуйтесь для этого файлом pdb1gf2.ent (инсулиноподобный гормон). Для выполнения задания достаточно возможностей графического редактора Paint.
Рисунок нужен, можно некрупный: http://phys. protres. ru/lectures/protein_physics/20-08.jpg
Л. р. № 11.
Изучение механизма ферментативной реакции (влияние концентрации фермента на скорость реакции)
Цели работы:
1. Научиться оценивать скорость ферментативной реакции в зависимости от концентрации субстрата;
2. Продолжить формирование навыков обработки данных, умения делать выводы о наблюдаемых явлениях.
Материалы и оборудование: 2% раствор сахарозы, 1, 0,75 и 0,5% растворы сахаразы, реактив Бенедикта, 12 пробирок со штативом, водяные бани с температурой 38°С и кипящая (100°С), стеклянные палочки, таймер, дистиллированная вода, восковой карандаш для пробирок, горелка.
Ход работы
1-9. Проведите опыт по оценке скорости ферментативной реакции в зависимости от концентрации фермента.
10. Ответьте на вопросы.
Протокол работы
1. Добавьте в три пробирки 2 мл реактива Бенедикта: в 1-ю пробирку внесите 2 мл 1% раствора сахаразы, во вторую - 2 мл раствора сахарозы, в 3-ю – 2 мл дистиллированной воды. Нагрейте смесь на водяной бане при 100 °С в течение 5 минут (реакция Бенедикта). Запишите наблюдения.
1-я пробирка | |
2-я пробирка | |
3-я пробирка |
2. Поместите в пробирку 5 мл 1% раствора сахаразы и доведите до кипения.
3. Подпишите восковым карандашом 8 сухих пробирок и влейте по 1 мл раствора Бенедикта в каждую.
4. Подпишите восковым карандашом пробирку буквой «S» (субстрат), внесите в нее 5 мл 2% раствора сахарозы и поместите на водяную баню, в которой на протяжении всего эксперимента поддерживается температура 38°С.
5. Подпишите восковым карандашом пробирку буквой «Е» (энзим, фермент), внесите в нее 5 мл 1% раствора сахаразы и поместите на водяную баню с температурой 38°С. Выдержите обе пробирки на водяной бане в течение 5 минут.
6. Добавьте раствор фермента к раствору сахарозы и переверните пробирку, чтобы хорошо перемешать эти два раствора. Сразу же включите отсчет времени и вновь поставьте пробирку, содержащую реакционную смесь, на водяную баню. В течение всего опыта непрерывно перемешивайте реакционную смесь.
7. После 30 с инкубации перенесите 1 мл смеси в пробирку 1. С интервалами 30 с отберите такие же пробы и перенесите их по очереди в пробирки 2-8.
8. Нагрейте пробирки 1-8 на водяной бане с температурой 100°С в течение 5 минут. Отметьте время первого появления кирпично-красного осадка, свидетельствующего о положительной реакции на восстанавливающий сахар.
Время появления осадка в пробирке № | ||||||||
1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | |
1% растворами сахаразы | ||||||||
0,75% растворами сахаразы | ||||||||
0,5% растворами сахаразы |
9. Повторите всю последовательность процедур 2-8 с 0,75% и 0,5% растворами сахаразы, запишите результаты в таблицу выше.
10. Ответьте на вопросы:
А. Какую цель преследовал 1-й этап опыта?
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
В. Постройте зависимость между концентрацией субстрата и скоростью реакции.
Здесь рисуется координатный угол без меток по осям
С. Скорость ферментативной реакции складывается из скоростей двух реакций (на самом деле – большего количества, т. к. обе реакции обратимы) – образования фермент-субстратного комплекса и собственно превращения субстрата в продукт:
.
На скорость какой реакции влияет увеличение концентрации фермента? Почему после достижения определенной концентрации фермента ее дальнейшее повышение не вызывает увеличения скорости реакции?
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
________________________________________________________________________
Л. р. № 12.
Явление плазмолиза и деплазмолиза в растительной клетке
Цели работы:
1. Научиться ставить опыт по изучению воздействия гипо - и гипертонических растворов на растительные ткани;
2. Актуализировать навыки приготовления временных микропрепаратов и работы с микроскопом;
3. Продолжить формирование навыков создания учебных рисунков.
Материалы и оборудование: микроскопы, луковица лука, дистиллированная вода, 9% раствор NaCl, фильтровальная бумага, пипетки. Вместо лука можно использовать лепесток сенполии - клетки, заполненные антоцианом (пигменты растений красного, синего и фиолетового цвета, растворены в клеточном соке) будут более наглядны.
Ход работы
1. Приготовить временный препарат кожицы лука в воде. Зарисовать вид клеток
2. Заменить воду на 9% раствор хлорида натрия. Сделать учебный рисунок.
3. Заменить солевой раствор на воду. Сравнить скорость процессов.
4. Ответить на вопросы.
Протокол работы
1. Снимите нижнюю кожицу чешуи лука (4мм2); приготовьте микропрепарат, рассмотрите и зарисуйте 4-5 клеток увиденного в левом поле.
2. С одной стороны покровного стекла нанесите несколько капель раствора поваренной соли, а с другой стороны полоской фильтровальной бумаги оттяните воду. Рассмотрите микропрепарат в течение нескольких секунд. Обратите внимание на изменения, произошедшие с мембранами клеток и время за которое эти изменения произошли. Зарисуйте изменившийся объект в правом поле.
3. Нанесите несколько капель дистиллированной воды у края покровного стекла и оттяните ее с другой стороны фильтровальной бумагой, смывая плазмолизирующий раствор. В течение нескольких минут рассматривайте микропрепарат под микроскопом. Отметьте изменения положения мембран клеток и время, за которое эти изменения произошли. Сравните скорость плазмолиза и деплазмолиза. Объясните разницу в скорости этих двух процессов.
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
4. Ответьте на вопросы:
А. куда двигалась вода (в клетки или из них) при помещении ткани в раствор соли? А при помещении ткани в воду?
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
Б. Почему в варенье яблоки становятся менее сочными?
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
Л. р. № 13.
Определение водного потенциала растительной ткани
Цели работы:
1. Научиться оценивать водный потенциал и тургорное натяжение клеточных стенок растительной ткани;
|
Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 5 6 |
