Биологическая химия (стр. 6 )

4. Первичная структура белка. Написать тетрапептид (гидрофобная незаряженная. полярная незаряженная, положительно заряженная, отрицательно заряженная аминокислоты). Зависимость конформации и свойств белков от первичной структуры. Привести пример.

5. Вторичная структура белка. Связи ее стабилизирующие. Написать два трипептида и соединить их водородными связями.

6.Третичная структура молекулы как высшая ступень организации мономерных белков. Связи ее стабилизирующие. Понятие о доменах и кластерах.

7.Четвертичная структура белковой молекулы как высшая ступень организации олигомерных белков. Связи, ее стабилизирующие.

8. Ферменты, их молекулярная организация. Кофермент, апофермент и простетическая группа. Витамины как кофакторы ферментов. Витамины как лекарственные препараты.

9. Основные отличия свойств ферментов от неорганических катализаторов, принципы количественного определения ферментов. Единицы измерения ферментативной активности.

10. Активный центр ферментов. его строение. Образование энзим-субстратного комплекса. Взаимодействие фермента и субстрата по принципу индуцированного и жесткого состояния активного центра.

11. Специфичность действия ферментов. Виды специфичности, биологическое значение этого свойства. Лекарственные средства для энзимотерапии.

12. Зависимость каталитических свойств ферментов от температуры и реакции среды. Температура и рН среды как факторы неспецифической регуляции активности ферментов. Условия для оптимального хранения ферментативных лекарственных препаратов.

13. Регуляция активности ферментов путем химической и структурной модификации. Использование лекарственных средств как ингибиторов ферментов.

14. Аллостерическая регуляция олигомерных ферментов. Кинетика их действия. Явление кооперативности.

15. Множественные молекулярные формы ферментов. Изоферменты. Характеристика и их регуляторная роль на примере лактатдегидрогеназы. Клиническое значение их определения. Понятие о мультиферментных комплексах и полифункциональных ферментах.

ЭКЗАМЕНАЦИОННЫЕ ВОПРОСЫ

Классификация белков по их биологическим функциям. Строение белков. Аминокислоты, входящие в состав белка, их классификация по физико-химическим свойствам. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры.

Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная структура). Типы внутримолекулярных связей. Кластеры и домены и их роль в функционировании белков. Фолдинг белков. Понятие о шаперонах. Денатурация белков.

Четвертичная структура белков. Кооперативные изменения конформации протомеров. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемоглобина. Полиферментные комплексы.

Избирательное взаимодействие с лигандом как основа биологических функций всех белков. Условия взаимодействия белков с лигандами, типы лигандов.

Особенности ферментативного катализа. Специфичность ферментов. Классификация и номенклатура ферментов. Структурная организация ферментов. Кофакторы ферментов. Коферментные функции витаминов, ионов металлов.

Кинетика ферментативных реакций. Зависимость скорости ферментативных реакций от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата. Принципы количественного определения ферментов. Единицы активности.

Регуляция активности ферментов. Ингибиторы ферментов: обратимые, необратимые, конкурентные, неконкурентные. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов. Активация ферментов.

Регуляция действия аллостерических ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы, структура аллостерических ферментов, кооперативные изменения конформации протомеров.

Химическая модификация ферментов: регуляция активности ферментов путем фосфорилирования и дефосфорилирования, ограниченного протеолиза.

Происхождение ферментов крови. Изоферменты (на примере лактатдегидрогеназы и креатинкиназы), их физиологическая роль. Наследственные энзимопатии. Определение ферментов в крови с целью диагностики болезней.

Оценки "Отлично" заслуживает студент, обнаруживший всестороннее, систематическое и глубокое знание учебно-программного материала, усвоивший материал лекций, учебника и знакомый с дополнительной литературой.

Оценка "отлично" выставляется студенту:

- способному логически ответить на экзаменационные вопросы, изложить биологическую и медицинскую значимость биохимических процессов, пути их регуляции и взаимосвязь;

- свободно владеющему формульным материалом;

- разобравшемуся в полном объеме с ситуационной задачей.

Оценки "Хорошо" заслуживает студент, обнаруживший полное знание учебно-программного материала, усвоивший материал лекций и учебника.

Оценка "Хорошо" выставляется студенту:

- допустившему погрешности в ответе на экзаменационные вопросы и задачи, затрагивающие непринципиальные положения или детали основного вопроса;

- свободно владеющему формульным материалом.

Оценки "Удовлетворительно" заслуживает студент, обнаруживший знание основного учебно-программного материала.

Оценка "Удовлетворительно" выставляется студенту:

- недостаточно владеющему лекционным материалом;

- допустившему ошибки в ответе на экзаменационные вопросы и задачи и имеющему проблемы в написании формульного материала;

- написавшему формульный материал, но не сумевшему в полном объеме объяснить его значение, раскрыть пути регуляции и взаимосвязь с другими биохимическими процессами;

- отвечающему с помощью наводящих вопросов.

Оценка "Неудовлетворительно" выставляется студенту:

- обнаружившему проблемы в знании основного учебно-программного материала;

- допустившему принципиальные ошибки в ответе на экзаменационные и дополнительные вопросы.

Оценка "Неудовлетворительно" выставляется студенту при отсутствии знаний по одному из вопросов экзаменационного билета.

Оценка тестирования.

Отлично ( пять) – 90-100%;

Хорошо (четыре) – 80-89%;

Удовлетворительно (три) – 70-79%;

Неудовлетворительно (два) – менее 68%.

13. Лист изменений.

№	Дата внесения изменений	№ протокола заседания кафедры, дата	Содержание изменения	Подпись