МИНИСТЕРСТВО ЗДРАВООХРАНЕНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ
УЧРЕЖДЕНИЕ ОБРАЗОВАНИЯ
«ГРОДНЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ»
Кафедра биологической химии
В. В. ЛЕЛЕВИЧ
Н. Э.ПЕТУШОК
И. О. ЛЕДНЁВА
БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ
Тесты для студентов медико-диагностического факультета
(специальность медико-диагностическое дело)
ГрГМУ
2013
УДК 577.1(076.1)
ББК 28.072я73
Л43
Рекомендовано Центральным научно-методическим советом УО «ГрГМУ» (протокол № 6 от 01.01.2001 г.).
Авторы: зав. каф. биологической химии, проф. ;
доц. каф. биологической химии, канд. биол. наук ;
доц. каф. биологической химии, канд. биол. наук .
Рецензент: зав. каф. общей и биоорганической химии, доц., канд. хим. наук
.
Л43 | Лелевич, В. В. Биологическая химия : тесты для студентов медико-диагностического факультета (специальность медико-биологическое дело) [Электронный ресурс] / , , . – Гродно : ГрГМУ, 2013. – 1 эл. опт. диск (CD-ROM). ISBN 978-985-558-216-9. |
В данном учебном издании представлены тесты для компьютерного контроля знаний студентов по основным разделам биохимии.
Тесты составлены в соответствии с типовой учебной программой по биологической химии для медико-диагностического факультета, специальность медико-биологическое дело. Данное издание необходимо для обеспечения учебного процесса по дисциплине и включает 817 тестов с ответами к ним.
УДК 577.1(076.1)
ББК 28.072я73
ISBN 978-985-558-216-9
© , ,
, 2013
© УО «ГрГМУ», 2013
ОГЛАВЛЕНИЕ
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ 5
ФЕРМЕНТЫ 17
СТРОЕНИЕ И ФУНКИИ НУКЛЕИНОВЫХ КИСЛОТ 26
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ОКИСЛЕНИЕ 32
ВВЕДЕНИЕ В МЕТАБОЛИЗМ 33
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БИОЛОГИЧЕСКИХ МЕМБРАН 35
ЭНЕРГЕТИЧЕСКИЙ ОБМЕН 37
БИОХИМИЯ ГОРМОНОВ 48
БИОХИМИЯ ПИТАНИЯ 60
ВИТАМИНЫ 62
ОБМЕН УГЛЕВОДОВ 66
ОБМЕН ЛИПИДОВ 81
ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ 97
БИОХИМИЯ ПЕЧЕНИ 110
БИОХИМИЯ КРОВИ 115
ОБМЕН ВОДЫ И МИНЕРАЛЬНЫХ ВЕЩЕСТВ 117
БИОХИМИЯ МЫШЦ, НЕРВНОЙ И СОЕДИНИТЕЛЬНОЙ ТКАНЕЙ 124
БИОХИМИЯ ПАТОЛОГИЧЕСКИХ ПРОЦЕССОВ 126
Ответы 142
ТЕСТЫ
по биологической химии
для студентов лечебного факультета
Оценка знаний студентов проводится по следующим критериям:
До 24% правильных ответов – 1 балл – незачтено;
25 – 34% правильных ответов – 2 балла – незачтено;
35 – 44% правильных ответов – 3 балла – незачтено;
45 – 54% правильных ответов – 4 балла – зачтено;
55 – 64% правильных ответов – 5 баллов;
65 – 74% правильных ответов – 6 баллов;
75 – 82% правильных ответов – 7 баллов;
83 – 89% правильных ответов – 8 баллов;
90 – 95% правильных ответов – 9 баллов;
96 – 100% - правильных ответов – 10 баллов.
На поставленный вопрос может быть один или более правильных ответов.
СТРОЕНИЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Cеросодержащие аминокислоты:
1) серин
2) аланин
3) метионин
4) пролин
Незаменимые аминокислоты:
1) аланин
2) валин
3) глицин
4) лизин
Какие аминокислоты содержат гидроксильную группу?
1) тирозин
2) триптофан
3) треонин
4) аргинин
Отрицательно заряженные аминокислоты:
1) пролин
2) тирозин
3) аспарагиновая кислота
4) гистидин
Какой связью соединены аминокислоты в молекуле белка?
1) водородной
2) ионной
3) дисульфидной
4) пептидной
Из каких компонентов построена молекула пептида?
1) аминокислоты
2) глюкоза
3) нуклеотиды
4) жирные кислоты
Какие методы используют при разделении пептидов?
1) центрифугирование
2) хроматография
3) колориметрия
4) электрофорез
Кто предложил пептидную теорию строения белка?
1) Сенгер
2) Полинг
3) Кори
4) Фишер
Для какого белка впервые была расшифрована аминокислотная последовательность:
1) гемоглобин
2) коллаген
3) инсулин
4) миоглобин
Гиперпротеинемия наблюдается при:
1) нефрозах
2) миеломной болезни
3) гепатите, циррозе
4) сахарном диабете
Белок имеет молекулярную массу:
1) 500-1200 Дальтон
2) 1000-2500 Дальтон
3) 2000-5000 Дальтон
4) более 6000 Дальтон
Какие методы используют для определения молекулярной массы белков?
1) ультрацентрифугирование
2) колориметрия
3) высаливание
4) гель-фильтрация
Укажите ароматические аминокислоты:1) треонин
2) лизин
3) триптофан
4) аргинин
При денатурации белков отмечается:1) потеря биологической активности
2) увеличение растворимости
3) изменение первичной структуры
4) возникновение заряда на молекуле белка
Какие аминокислоты являются положительно заряженными?
1) аспарагин
2) аланин
3) лейцин
4) лизин
Методы определения N-концевых аминокислот:
1) рентгеноструктурный анализ
2) Сенгера
3) Эдмана
4) Акабори
Методы определения С-концевых аминокислот:
1) использование биуретовой реакции
2) рентгеноструктурный анализ
3) Эдмана
4) Акабори
Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:
1) лизин
2) лейцин
аргинин аспарагинТипы связей, характерные для первичной структуры:
1) водородная
2) дисульфидная
3) гидрофобные взаимодействия
4) пептидная
Методы определениия вторичной структуры белка:
1) ультрацентрифугирование
2) рентгеноструктурный анализ
3) хроматография
4) гель-фильтрация
Разновидности вторичной структуры белка:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) фибрилла
Разновидности третичной структуры белка:
1) глобула
2) спираль
3) субъединица
4) фибрилла
Факторы, нарушающие спиральную структуру белков:
1) наличие остатков аланина
2) наличие остатков пролина
3) наличие остатков глицина
4) гидрофобное взаимодействие
Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?
1) электростатическое отталкивание
2) способность остатков аминокислот к образованию водородных связей
3) гидрофобное взаимодействие
4) термостабильность
Какой белок обладает самой высокой степенью б-спирализации полипептидной цепи?
1) кератин
2) гемоглобин
3) миоглобин
4) инсулин
Основной метод определения третичной структуры белка:
1) аффинная хроматография
2) диск-электрофорез
3) гель-фильтрация
4) рентгеноструктурный анализ
К фибриллярным белкам относятся:
1) инсулин
2) гемоглобин
3) альбумин
4) коллаген
К глобулярным белкам относятся:
1) эластин
2) миоглобин
3) фиброин
4) миозин
Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные взаимодействия
4) фосфодиэфирные
Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?
1) способность к седиментации
2) гидрофобные взаимодействия
3) взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О
4) электростатическое отталкивание
Для какого белка впервые была установлена третичная структура?
1) инсулин
2) коллаген
3) миоглобин
4) гемоглобин
Какие преимущества дает построение белков из отдельных субъединиц?1) обеспечивает термостабильность
2) обеспечивает растворимость
3) экономит генетический материал
Белки, обладающие четвертичной структурой:
1) протамины
2) гистоны
3) гемоглобин
4) лактатдегидрогеназа
Какие признаки характерны для гистонов?
1) относятся к белкам растительного происхождения
2) участвуют в регуляции активности генома
3) содержат много остатков пролина и глицина
4) содержат много остатков аргинина и лизина
Основными функциями гистонов являются:
1) структурная
2) энергетическая
3) питательная
4) транспортная
Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?
1) валин
2) лизин
3) серин
4) фенилаланин
К простым белкам относятся:
1) протамины
2) глутамин
3) гистидин
4) глютелины
Простыми белками не являются:
1) склеропротеины
2) казеин
3) проламины
4) альбумины
Какие белки относятся к классу протеиноидов?
1) альбумины
2) гистоны
3) коллаген
4) казеин
Какие белки относятся к сложным?
1) липопротеины
2) склеропротеины
3) глютелины
4) гемоглобин
Казеин относится к классу:
1) нуклеопротеинов
2) липопротеинов
3) фосфопротеинов
4) хромопротеинов
Какие свойства характерны для белков?
1) амфотерность
2) устойчивость к изменению рН
3) термостабильность
4) неустойчивость к изменению температуры
Иммуноглобулины относятся к классу:
1) липопротеинов
2) гликопротеинов
3) нуклеопротеинов
4) фосфопротеинов
Какие из перечисленных связей являются ковалентными?
1) пептидные
2) гидрофобные
3) водородные
4) дисульфидные
При талассемии наблюдается угнетение синтеза:
1) мочевины
|
Из за большого объема этот материал размещен на нескольких страницах:
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 |
