Реферат (стр. 12 )

Основными функционально-технологическими свойствами, которые контролируются при исследовании новых видов белковых препаратов и пищевых продуктов, изготовленных с их применением являются Жироудерживающая способность (ЖУС), водоудерживающую способность (ВУС), пенообразующую способность (ПОС), стойкость пены (СП) и коэффициент пенообразующей способности. Для определения функционально-технологических характеристик во ВНИИЖ разработаны и рекомендованы для практического использования методы определения [125,126].

Для определения ЖУС 5г исследуемого белка помещают во взвешанную центрифужную пробирку, добавляли 30 см3 рафинированного и дезодорированного подсолнечного масла, перемешивали в течение 1 минуты на электрической мещалке со скоростью 1000 об/мин, отстаивали 30 мин и центрифугировали еще 15 минут при 4000 об/мин. Неадсорбированное масло сливали, пробирку выдерживали под углом 10-мин для удаления оставшегося масла и взвешивали.

ЖУС = а-б/с *100%,

где а – масса пробирки с белком и связанным маслом; б – масса пробирки с белком; с – навеска белка, г.

ВУС определяли аналогично, добавляя вместо масла воду.

ПОС – 6 г сухого вещества помещали в стакан, добавляли 25 см3 дистиллированной воды и тщательно растирали до образования однородной суспензии и переносили ее в мерный цилиндр, объем доводили до 300 см3 дистиллированной водой. В контрольном опыте навеской служил белок куриного яйца. Оба образца встряхивали в течение минуты и определяли объем образовавшейся пены.

ПОС = Вп/Вр*100%, где

Вп и Вр – высота пены и высота первоначально взятой жидкости, мм.

К пос рассчитывали по формуле:

Кпос= ПОСс/ПОСк*100%, где

ПОСс и ПОСк – ПОС исследуемого белка и белка куриного яйца, %.

СП – цилиндры после встряхивания оставляли на 15 мин, а затем измеряли высоту оставшейся пены.

СП = Впс/Вп * 100%, где

Вп и Впс – высота первоначального слоя пены после отстаивания, мм

Коэффициент стойкости пены К сп рассчитывали по формуле:

Ксп =СПс/СПк, где

СПс и СПк – стойкость пены исследуемого белка и белка куриного яйца.

Указанные показатели функционально-технологических свойств характеризуют сорбционные свойства (ВУС и ЖУС) исследуемых белковых препаратов и поверхностноактивных (ЖЭС, ПОС, Кпос).

1.6. Анализ антиалиментарных факторов белковых препаратов растительного происхождения

1.6.1. Определение соответствия исследуемых источников белка предъявляемым к ним требованиям по содержанию антиалиментарных факторов, в т. ч. по содержанию ингибиторов ферментов и алкалоидов.

В пищевом сырье, а иногда и в продуктах питания, присутствует значительное количество природных компонентов, оказывающих вредное воздействие на организм человека. Это могут быть обычные компоненты, присутствующие в необычно высоких количествах, антиалиментарные компоненты, необычные компоненты из новых источников сырья, компо­ненты с четко выраженной фармакологической активностью, токсические компоненты. Они могут избирательно ухудшать или блокировать усвоение нутриента. Часть этих соединений принято называть антиалиментарны­ми факторами питания. Этот термин распространен только на вещества природного происхождения, являющиеся составными частями натураль­ных продуктов питания. Например, цианогенные гликозиды, алколоиды, лектины и другие соединения.

Некоторые вещества этой группы проявляет относительно высокую острую токсичность, но большинство из них не представляет значитель­ной опасности для здоровья человека, если эти продукты не употребляются в больших количествах. [33]

Ингибиторы протеаз

Ингибиторами протеаз называют вещества, способные ингибировать протеолитическую активность некоторых ферментов. Это вещества белковой природы. Они содержатся в семенах бобовых (соя, фасоль и др.), злаковых (пшеница, ячмень и др.) культур, в картофеле, в арахисе, нуте, конских бобах и т. д.

Впервые присутствие ингибито­ров протеаз в растительном материале было обнаружено Ридом и Хассом. Они показали, что вод­ный экстракт соевой муки ингибирует процесс разжижения жела­тина трипсином. Фракция выделенного из сои белка, вызывающе­го этот эффект, была частично очищена, а затем выделе­на Кунитцем в кристаллической форме. Наличие у сои ингиби­тора трипсина, инактивируемого при нагревании, дает, по-види­мому, объяснение результатов исследований, проведенных Осборном и Менделем, в результате которых было показано, что при нагревании возрастает питательная ценность соевого белка.

Данные о том, что ингибиторы протеаз влияют на питательную ценность сои, стимулировали поиски соединений с подобным дей­ствием у других видов бобовых. Список ингибиторов протеаз, об­наруженных в результате этих исследований, оказался весьма зна­чительным и в настоящее время продолжает увеличиваться. [78]

Механизм действия этих соединений заключается в образовании стойких комплексов "фермент-ингибитор", подавлении активности глав­ных пищеварительных ферментов.

Воздействие ингибиторов протеиназ на человека установить трудно, т. к. это связано с необходи­мостью исследований in vivo. Попадая в желудок, часть ингибиторов (30-40%) теряет свою активность, а наиболее устойчивые в актив­ной форме достигают двенадцатиперстной кишки и ингибируют ферменты, вырабатываемые подже­лудочной железой.

Известно, что секреция сока поджелудочной железы регулируется процессом пищеварения. Перевариваемость пищи зависит от уровня трипсина и химотрипсина в кишечнике.

Под действием ингибиторов происходит обра­зование комплексов трипсин-ингибитор, так как ферменты поджелудочной железы трипсин и химотрипсин особенно богаты серосодержащими аминокислота­ми, то уровень ферментов начинает падать, если он будет ниже критического значения, то поджелудочная железа начнет производить больше ферментов. Это приводит к увеличению трансформации метионина в цистин, что, в свою очередь, увеличивает по­требность в серосодержащих аминокислотах, которая не может быть компенсирована белками, поступающи­ми с пищей. Потеря серосодержа­щих аминокислот усугубляет и без того критическую ситуацию, возникающую при питании соевым белком, в котором этих амино­кислот вообще недостаточно, дефицит незаменимых аминокислот вы­зывает замедление роста, а повышенная секреция ферментов поджелудочной железы приводит к ее гипертрофии.

При связывании трипсина с ингибитором может происхо­дить также замедление пищеварения.

Влияние ингибитора трипсина на организм челове­ка не ограничивается только пищеварительными функциями, некоторые патологические состояния, такие как ревматоидный артрит, бактериальная пневмония, перитонит, характеризуются избыточной активацией протеолиза и нарушением ба­ланса между содержанием эластазы и ее основного физиологического ингибитора в плазме крови. Некото­рые исследователи показали способность ингибитора Баумана-Бирка угнетать активность не только трипсина и химотрип­сина, но и эластазы гранулоцитов человека, что позво­ляет использовать его для лечения указанных заболе­ваний. [127,128,78]

Белковые ингибиторы достаточно хорошо изучены: расшифрована первичная структу­ра, изучено строение активных центров ингибиторов, исследован механизм действия ингибиторов и т. п. На основании структурного сходства все белки-ингибиторы расти­тельного происхождения можно разделить на пять групп. А в семенах растений и в клуб­нях картофеля были обнаружены даже "двуглавые" ингибиторы, способные одновре­менно связываться и ингибировать протеазу и α-амилазу. Такие белковые ингибиторы были выделены из риса, ячменя, пшеницы, тритикале, ржи. [33]

Ингибиторы бобовых растений по химическому строению, свойствам и суб­стратной специфичности объединены в три группы: ингибиторы Кунитца - водорастворимые белки с молекулярной массой Да, со срав­нительно небольшим числом дисульфидных мос­тиков, связывающих одну молекулу трипсина, с изоэлектрической точкой 4,5; ингибиторы Баумана-Бирка - спирторастворимые белки с молекулярной массой Да и небольшим числом дисульфидных мостиков, способных ингибировать как трипсин, так и химотрипсин, с изоэлектрической точкой 4,0-4,2, ингибиторы этого семейства иногда называют ингибиторами лизинового типа; ингибиторы сериновых протеиназ микроорга­низмов. В среднем две трети от общей трипсинингибирующей активности приходится на долю водорастворимой фракции (Кунитца), 10-20% - на ингибиторы Баумана-Бирка и столько же - на ос­тальные ингибиторы. [128]

При активном использовании сои в качестве пищевого продукта необходимо учитывать возможную угрозу здо­ровью человека в связи с неполной активацией ингибиторов про­теаз при нарушении технологических режимов обработки.

В сырых бобах сои содержание ингибитора Кунитца составляет 1,4%, ингибитора Баумана-Бирка – 0,6%. Ингибиторы протеаз составляют 5-10% от общего количества белка в семенах сои. Их ак­тивность колеблется в основном от 11 до 38 мг/г.

Установлено, что соевая мука, не подвергавшаяся термической обработке, оказывает отрицательное действие на организм человека. Нагревание сухих продуктов, содержащих ингибиторы трипсина и химотрипсина до 130 °С или кипячение их при 100 °С в течение 30 мин, не приводит к существенному снижению их ингибирующих свойств.

При экстракции водой ингибиторы трипсина осаждаются вместе с соевым белком, поскольку их изоэлектрическая точка находится в тех же пределах (рН 4,5). 80% ингиби­торов трипсина остается в белковом концентрате, в отфильтрованную мелассу переходит 20%.

Рассматриваемые белковые ингибиторы растительного происхожде­ния характеризуются высокой термостабильностью, что в целом не харак­терно для веществ белковой природы. Активность ингибиторов начинает снижаться только при 2-часо­вом кипячении и утрачивается после 3-часового кипячения или обра­ботки в 0,1% растворе едкого натра в течение 45 мин. Для полного разрушения соевого ингибитора трипсина необходимо автоклавирование при 115 °С в течение 20 мин или при 108 °С в течение 40 мин. Также обезжиренные соевые бобы можно увлажнить до 14...16% с последующей термической обработкой при 130 °С в течение 1 ч, но при такой обработке снижается усвояемость соевого белка и идет потеря незаменимых аминокислот. [129,130]

Наиболее распространенным и экономически вы­годным способом снижения активности ингибиторов протеолитических ферментов является тра­диционная гидротермическая обработка. Например, варка при непрерывном кипении от 90 до 120 минут (гидромодуль 1:3) после предварительного замачивания бобов на 5-8 ч (гид­ромодуль 1:2) или варка при непрерывном кипении в растворе пищевой соды. Несмотря на то, что традиционная обработка длительная, она не обеспечивает полную инактивацию ингибиторов, и сопровождается значительными потерями водора­створимых пищевых веществ. В то же время варка с добавлением пищевой соды хотя и менее продолжи­тельна и обеспечивает полную инактивацию ингиби­торов, для пищевых целей непригодна, т. к. готовый продукт имеет неудовлетворительные органолептические показатели, и этом случае проис­ходит полное разрушение витамина В1.

Сейчас разрабатываются различные способы инактивации ингибиторов, такие как многоступенчатая варка, позволяющая в значительной степени снизить активность ингибиторов, тем не менее используемые методы являются трудоемкими и времязатратными.

К перспективным способам инактивации относится проращивание, однако это сопряжено с высокими экономическими затратами и трудоемкостью технологического процесса, остаточная же активность в пророщенных бобах сохраняется.

Необходимо отметить, что ингибиторы ряда бобовых, например фасоли, изучены еще недостаточно. [130]

Лектины

Антипитательные соединения семян многих расте­ний - представлены сложными биологически активными олигомерными белками - лектинами, снижающими пищевую ценность получаемых белко­вых продуктов. Лектины являются обязательным ком­понентом масличных семян. [131]

Большинство лек­тинов обладает молекулярной массой —150000 и состоят из четырех субъединиц, которые могут быть идентичными. Мень­шая часть лектинов, например, выделенные из чечевицы или фасоли, представляет собой димеры [78].

Лектины различаются по валентности - числу углеводных участков, способных присоединять угле­водные фрагменты. [131]

Лектины это гликопротеины (уг­леводная часть составляет от 4 до 10%), обладающие свой­ством специфически связывать сахара и их остатки. На этом свойстве основана способность лектинов вы­зывать слипание или агглютинировать эритроциты и преципитировать сложные углеводы, осаждая их из растворов в осадок.

Свойство экстрактов не­которых растений агглютинировать красные кровяные клетки, т. е. вызывать их слипание впервые стало известно 1880-х годах. Первый лектин (рицин) был выделен из семян клещевины в 1888 г. В 1919 г. получили первый кри­сталлический лектин - конканавалин А. В 40-х го­дах 20 века вещества, обладавшие способ­ностью избирательно присоединять клетки в зависи­мости от группы крови, вызывая этим их агглютина­цию, получили название «агглютинины». [132]

Ландштейнер указывал на то, что относительная активность гемагглютининов, полученных из семян различных видов бобовых, значительно варь­ирует при использовании эритроцитов разных видов животных, именно эта специфичность по отношению к разным типам кровя­ных телец побудила Бойда и Шарпле ввести термин «лектин» (от лат. legere — выбирать), в настоящее время употребляемый наряду с термином «фитогемагглютинин». [78]

Сегодня термин «лек­тин» используется в более общем смысле и включает сахаросвязывающие белки молекулярной массой 60-100 кДа из различных источников, без учета их способности агглютинировать клетки.

Лектины обнаружены в растениях, вирусах, микро­организмах и животных. Они широко распространены в растениях, особенно бобо­вых.

Несмотря на широкую распространенность лектинов в природе, их функции до сих пор принято считать не выясненными до конца. Хотя большинство лектинов могут агглютиниро­вать те или иные типы клеток, клеточная агглютина­ция не является обязательной для всех лектинов. Именно это свойство мультивалентности, связанное со способностью лектинов вызывать агглютинацию клеток и осаж­дать гликопротеиды, утрачивается при диссоциации молекул лек­тинов на субъединицы.

Неко­торые из лектинов могут связываться с клетками и не вызы­вать агглютинации, другие лектины могут не связываться с клетка­ми вообще. Так как агглютинация клеток - способ, наиболее часто используемый для оценки ак­тивности и количества лектинов, многие неагглютини­рующие лектины могут существовать в природе и при этом не выявляться стандартными методиками опреде­ления.

Ряд лектинов проявляют токсическую ак­тивность. Иногда такие лектины не проявляют агглютинирую­щей активности и, следовательно, не выявляются при стандартном анализе. Известны высокотоксичные лектины, такие как лектин клещевины рицин (его токсичность в 1000 раз выше, чем токсичность любого другого лектина бобовых), а также лектин арбин. Другие лектины обладают низкой токсичностью и опасны для жизни человека и животных только в значительных ко­личествах.

Необходимо отметить, что даже абсолютно не проявляющие токсиче­ских свойств лектины могут оказывать повреждающее действие на организм человека и животных. Это происходит в том случае, когда в пищу употребляются белковые продукты, содержащие активные лектины. При попадании лектинов в организм человека или жи­вотного происходит инактивация ворсинок кишечника из-за взаимодействия полисахаридов ворсинок с лектинами. В результате этого возникают нарушения функций ворсинок кишечника, тем более значитель­ные, чем большее количество лектинов попало в ки­шечник [132].

In vivo это выражается в снижении скорости перевариваримости белка. Экспериментально было доказано, что добавление к рациону, содержавше­му казеин, очищенного лектина из фасоли обыкновенной заметно снижало переваримость белка. В опытах in vitro в петлях кишечника, взятых у крыс, получавших в качестве корма очищенный лектин, скорость всасывания глюкозы через стенку кишечника была на 50% ниже, чем в петлях кишечника контрольных животных, не получавших лектина.

Известно, что по­верхностно связанные лектины могут достаточно сильно изменить физиологическое состояние клеток, с которыми они взаимодейству­ют, например, значительно снизить их способность адсорби­ровать питательные вещества из желудочно-кишечного тракта, что приводит к подавлению роста, а иногда и к гибели животных. Предположение об ином пути воздействия на клетки кишечни­ка было высказано Джейн-Уильямсом и Бюрджессом, в опы­тах которых было показано, что связывание лектина эпителиальными клетками стенки кишечника может нарушать защитные механиз­мы этих клеток, которые предотвращают попадание кишечной микрофлоры из полости кишечника в лимфу, кровь и другие ткани организма животных [78].

В тяжелых случаях значительная часть ки­шечника полностью утрачивает способность выпол­нять свои функции. Повреждение может быть обрати­мым, но может привести и к летальному исходу. Это зависит, помимо количества и активности действую­щих лектинов, от индивидуальных особенностей и со­стояния организма [132].

Содержание лектинов в бобовых достаточно большое 2-10% от общего белка. Выход из семян (массовая доля в обезжиренных семенах),% составляет: арахис – 0,2; соя – 0,16, клещевина – 1,0.

Наиболее изучены лектины семян сои. Обезвреживание лектинов потребовало ужесточе­ния режимов переработки семян, под влиянием кото­рых снижалась пищевая ценность белков [131].

Для полной нейтрализации токсинов, например фасоли обыкновенной, семена перед автоклавированием необходимо замачивать, хотя автоклавирование в течение 30 мин также полностью подавляет гемагглютинирующую активность. Поэтому при переработке бобовых культур следует строго следить за соблюдением технологи­ческих режимов их тепловой обработки. Возможны и такие случаи, ког­да в результате термической обработки полного разрушения лектинов не происходит. Например, мас­совая вспышка отравлений в 1948 г. в Берлине произошла в ре­зультате использования не доведенных до готовности к употреб­лению в пищу бобовых хлопьев. Сложным моментом при инактивации лектинов является необходимость сохранить другую группу белков – запасных - без суще­ственных повреждений. Это ограничивает возмож­ность инактивации белков-лектинов путем интенсив­ной влаготепловой обработки.

Также лектины устойчивы к прокаливанию сухих семян. По этой причине следует с осто­рожностью относиться к добавлению муки из сырых бобов к пше­ничной при выпечке хлеба и хлебобулочных изделий [78,129,132].

Антивитамины

Антивитаминами являются вещества, инактивирующие или раз­рушающие витамины. К ним относят две группы соединений: первая группа — соединения, являющиеся химическими аналогами ви­таминов, с замещением какой-либо функционально важной группы на не­активный радикал; вторая группа — соединения, тем или иным образом специфически инактивирующие витамины, например, с помощью их модификации, или ограничивающие их биологическую активность.

При классификации по характеру действия, первая (антиметаболитная) группа может рас­сматриваться в качестве конкурентных ингибиторов, а вторая неконку­рентных, при этом во вторую группу попадают разнообразные по химической природе соединения и даже сами витамины, способные в ряде случаев ограничивать действие друг друга.

К соединениям, имеющих ярко выраженную антивитаминную активность, можно отнести лейцин, который нарушает обмен триптофана, в результате чего блокирует­ся образование из триптофана ниацина - одного из важнейших водорас­творимых витаминов - витамина PP. Данное антивитаминное действие наиболее сильно проявляется у сорго. Индолилуксусная кислота и ацетилпиридин - являются анти­витаминами по отношению к витамину РР, содержатся в кукурузе. Аскорбатоксидаза и некоторые другие окислительные ферменты проявляют антивитаминную активность по отношению к витамину С. Наиболее активна аскорбатоксидаза в огурцах, кабачках, наименее - в моркови, свекле, помидорах. Под влиянием аскорбатоксидазы и тиаминазы, особенно при длительной тепловой обработке пищи, возможна потеря значитель­но количества аскорбиновой кислоты и тиамина. Линатин — антогонист витамина В6, содержится в семенах льна.

Кроме этого ингибиторы пиродоксалевых ферментов обнаружены в некоторых видах бобовых. В проростках гороха - антивитамины биотина и пантотеновой кислоты. В сырой сое присутствует липоксидаза, которая окисляет каротин [33,129].

Включение соевой муки, не подвергавшейся термической обработ­ке, или соевого белкового изолята в рацион цыплят вызывает у них рахит, если при этом не добавить витамин D3. Заболевание рахитом можно предот­вратить, скармливая им автоклавированную соевую муку. Свежие семена фасоли обыкновенной содержат, антагонист витамина Е, что при соответствующем кормлении приводит у крыс к некрозу печени и мышечной дистрофии, а у цыплят - к низкому содержанию токоферола в гемолимфе. Антивитаминное действие свежих семян фасоли обыкновенной может быть снято термической обработкой.

Фишер и др. показали, что кормле­ние цыплят белком, выделенным из сои, увеличивало их потреб­ность в α-токофероле, о чем судили по темпу роста цыплят, размягчению мозга и смертности.

Природа антивитамина D из сои и антивитамина Е из фасоли обыкновенной пока не выяснена. В семенах сои содержатся соединения, препятствующие использо­ванию организмом витаминов A, D, Е и В12. Все эти соеди­нения, за исключением фактора, препятствующего усвоению ви­тамина А, термолабильны [78].

Алкалоиды

Обширный класс органических соединений, оказывающих различное действие на организм человека. Это и сильнейшие яды и полезные лекарственные средства. Так, например, известен морфин, он выделен из сока головок мака, и является очень хорошим обезболивающим средством. Хорошо изучены пуриновые ал­калоиды, к которым относятся кофеин и часто сопровождающие его тео­бромин и теофилин.

К группе стероидных алкалоидов относятся соланины и чаконины, содержащиеся в картофеле. Часто их называют гликоалколоидами, они содержат один и тот же агликон (соланидин), но различные остатки сахаров [33,133].

В больших дозах соланин вызывает отравление, в малых — полезен. Некоторые другие плоды растений семейства пасленовых, в том числе баклажаны и томаты, также характеризуются известной или предполагаемой токсичностью из-за присутствия гликоалкалоидов этой группы.

Некоторые алкалоиды обладают способностью нейрологического действия на центральную нервную систему, вызывая галлюцинации или оцепенение (лиосцианин, лиосцин, миристицин). В основ­ном эти соединения содержатся в семенах дурмана и мускатного ореха [129,134,135].

Почти все алкалоиды, встречающиеся в растениях, обра­зуются из аминокислот, как белковых (изолейцин, лизин, триптофан), так и небелковых (орнитин, никотиновая кислота). Сведения о содержании алкалоидов в растениях немногочисленны, это объясняется тем, что содержа­ние алкалоидов может варьировать как в одном растении, так и во всей популяции в зависимости от фазы развития растений [78].

К бобовым, «богатым» алкалоидами относится люпин (кроме сладких сортов), все части которого содержат горькие и ядовитые алкалоиды, поэтому перед использованием семена необходимо вымачивать в щелочной или морской воде.

Содержание алкалойдов в семенах люпина колеблется от 0,05 до 4,0%, в листьях от 0,05 до 1,5% в пересчете на сухое вещество. Содержания алкалои­дов в ядре и оболочке семян отечественных сортов разных видов люпина представлено в таблице 26.

Таблица 26 - Содержание алкалоидов в семенах люпина

Сорт семян люпина	Содержание алкалоидов (% к сухому веществу) в
семенах	ядре	оболочке
Козелецкий-1	0,05	0,048	Следы
Брянский-6	0,12	0,120	Следы
Смесь сортов	0,10	0,100	-

У различных видов люпина найдено около 20 алкалоидов. По распространению и количественному содержанию их в растениях основными алкалоидами являются люпинин, лупа­нин, спартеин и гидроксилупанин. В последнее время установлено, что некото­рые алкалоиды люпина могут быть пригодны для получения лекар­ственных препаратов. Экстракты алкалоидов горького люпина име­ют фармакологическую ценность: снижают артериальное давление, влияют на биоэлектрическую активность сердца, моторную и психи­ческую деятельность, не оказывают при этом наркотического воз­действия. Алкалоид люпина спартеин входит в состав антиаритмич­ных средств.

Незначительные количества алкалоидов не оказывают вредно­го действия на организм человека, большие же дозы вызывают нев­рологические расстройства, а также тератогенное действие и даже смерть. Летальная доза алкалоидов для морских свинок составляет, мг/кг живой массы: лупанин — 22-25; оксилупанин — 228; спартеин — 231-300.

Селекционерами выведены безалкалойдные сорта, например, L. angustifolius, который культивируется в большинстве стран. Семена этого вида люпина безопасны для здоровья человека и используются в пищевой промышленности при условии, что уровень остаточного содержания алкалоидов в семенах не превышает 200 мг/кг [69].

Кроме названных семена люпина могут содержать такие алколойды как вицин и конвицин, вызывающие фавизм - заболе­вание, обусловленное недостаточным содержанием в организме глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы.

Также в бобах сои, горохе и др. обнаружен тригонеллин.

Однако многие семена бобовых, ис­пользуемые в пищу, либо содержат незначительное количество алкалоидов, либо не содержат их вовсе [78].

Гликозиды

В группу гликозидов входят цианогенные гликозиды (соли синильной кислоты или цианиды). В растениях и получаемых из них продуктах питания нет свободных цианидов. Они находятся в составе гликозидов - соединений с углеводами. Высвобождение цианидов происходит в результате расщепления гликозидной связи ферментами, при приготовлении пищи или при повреждении растительной ткани, происходит выделение молекулы моносахарида и последующий распад с получением альдегида или кетона и высвобождением высоко токсичной синильной кислоты.

К цианогенным гликозидам относится линамарин, кото­рый является компонентом семян льна и белой фасоли (лимарин); амигдалин, который находится в ядре косточковых плодов и горького миндаля; дхурин, входящий в состав зерна сорго [129].

В таблице 27 показано содержание цианидов.

Таблица 27 - Содержание цианидов в некоторых видах растений

Вид растения	Выход HCN, мг/100 г
Фасоль лимская (разновидности, вызывающие отравления, приводящие к летальному исходу)	210,0—312,0
Фасоль лимская (разновидности с нормальным уровнем цианидов)	14,4—16,7
Сорго	250,0
Мука из льняного семени	53,0
Вигна китайская	2,1
Горох посевной	2,3
Фасоль обыкновенная	2,0
Нут обыкновенный	0,8

Как видно из данных, представ­ленных в таблице, среди растений, образующих HCN, доминируют бобовые.

В начале XX в., а затем во время первой мировой войны в Европе были зарегистрированы вспышки отрав­ления цианидом, связанные с использованием в пищу лимской фасоли. Случаи отравления людей при использовании в пищу определенных сортов лимской фасоли ряда тропических стран нередки и сейчас. В большинстве сортов лимской фасоли, употребляемой в пищу в настоящее время, содер­жание цианидов намного ниже уровня, который может вызывать отравление.

Гидролиз с выделением цианида идет очень быстро, если пища из этой фасоли готовится в воде, и большая часть освобождающегося при этом HCN улетучивается. Тем не менее наблюдается много случаев отравления людей и при использовании в пишу вареной лимской фасоли. Это привело к предположению о том, что ферменты, секретируемые в кишечнике или выделяемые микрофло­рой толстой кишки, способны высвобождать HCN из использован­ной в пищу проваренной лимской фасоли [78].

Еще одной разновидностью гликозидов являются сапонины. Из растений семейства бобовых наиболее богаты сапонинами семена сон. Сапонины образуют комплексы с холестерином, которые могут вызывать изменения в слизистой оболочке кишечника, ухудшать переваримость белка ферментами пищеварительного тракта и снижать противовирусную активность в отношении вируса СПИД. Кроме того, введение сапо­нинов парентеральным путем вызывает гемолитический эффект и резко повышает их токсичность.

В растениях обнаружено несколько десятков тиогликозидов. Они представляют собой производные D-глюкозы, в которых кислород карбонильной группы заменен двухвалентной серой. Тиогликозиды различного состава содержатся в семенах масличных культур. Особенно высоко их содержание (5—6%) в семенах рапса. Фермент мирозиназа, содержащийся в семенах рапса, гидролизует тиогликозиды до глюкозы, бисульфата и изотиоцианатов. Последние токсичны и подавляют рост, препятствуют поглощению йода щитовидной железой, нарушают функции щитовидной железы и печени. В их присутствии рационы питания становятся неадекватными по содержанию йода [67].

Полифенольные соединения

Полифенольные соединения содержатся в семенах маслич­ных культур, картофеле, семенах и зеленых листьях других растений. Высоким их содержанием отличаются семена кофе, какао, листья чая и т. д.

Содержание хлорогеновой кислоты в сухих обезжиренных семенах подсолнечника составляет 1—6,5%. При экстракции белка подсолнечника полифенолы об­разуют с белком комплексы за счет водородных связей, а также образуют ковалентные связи с остат­ками лизина, триптофана и серосодержащих аминокислот. В ре­зультате белок приобретает зеленовато-коричне­вую окраску и его биологическая ценность снижается.

Вза­имодействие с полифенольными соединениями и продуктами их окисления приводит к снижению растворимости белка и ухудшению его функциональных свойств.

Для отделения хлорогеновой кислоты от белка ее экстра­гируют 70 %-ным этанолом или же экстрагируют белок в при­сутствии сульфита натрия. Хлорогеновую кислоту также удаляют водной экстракцией из целых или измельченных семян подсолнечника при 60-80 °С в течение 2-6 ч. В этом слу­чае содержание хлорогеновой кислоты снижается до 0,4 г на 100 г муки.

К полифенольным соединениям относится токсический желтый пигмент – госсипол. Он содержится в семенах хлопчатника в количестве до 15%. Предельно допустимая концентрация свободного госсипола в продуктах из семян хлопчатника 0,045 % (в США) и 0,06 % (ФАО/ВОЗ). Его реакционноспособные альдегидные группы реагируют с амино­группами остатков лизина, сшивая молекулы белка. Госсипол легко окисляется. Продукты окисления и конденсации госсипола еще более сложно отделить от белка. В результате белок может быть токсичным, приобретает темную окраску [67].