Биохимия с основами биорегуляции организма Учебно-методический комплекс. Рабочая программа для студентов направление подготовки 44.03.05 - педагогическое образование профиль подготовки Биология. Химия (стр. 8 )

Строение белков

1. Каковы доказательства полипептидной теории строения белковой молекулы?

2. Дайте характеристику электронного строения пептидной связи (длина связи, вид сопряжения, копланарность, трансконфигурация).

3. В чем выражается видовая специфичность первичной структуры инсулина; каковы вариации первичной структуры нормального и аномального гемоглобина человека?

4. Что понимается под вторичной структурой белковой молекулы?

5. Каковы основные параметры α- спирали?

6. Что представляет собой β - структура полипептидной цепи? Каким образом водородные связи стабилизируют α- спираль и β - слои в белковой биомолекуле?

7. Что понимается под третичной структурой белка? Какие виды взаимодействий поддерживают третичную структуру белковой молекулы?

8. Каков перечень аминокислот, радикалы которых участвуют в образовании ковалентных, водородных, ионных, гидрофобных связей при формировании третичной структуры белка?

9. Что понимается под доменом?

10. Что понимается под четвертичной структурой белка? Какие типы взаимодействий способствуют соединению протомера в мультимер?

11. Каково число субъединиц и их пространственное расположение в молекуле гемоглобина, вируса табачной мозаики, лактатдегидрогеназы?

12. Какие взаимодействия возможны на контактных участках субъединиц, содержащих аминокислоты: а) вал, тре, асп, три, лей, арг, б) лиз, ала, гис, сер, глу, фен при формировании четвертичной структуры белка?

Физико-химические свойства белков

1. Напишите уравнения реакций,  показывающих, как образуется электрический заряд белковой молекулы в кислой, щелочной и нейтральных средах.

2. Дайте сравнительную характеристику биологических, физических и химических свойств белков.

3. Дайте понятие изоэлектрической точки и изоэлектрического состояния белковой молекулы. Выберите правильный ответ: В изоэлектрической точке белок: а) имеет наименьшую растворимость; б) обладает наибольшей степенью ионизации; в) является катионом; г) вляяется анионом; д) денатурирован.

4. Дайте понятие о высаливании белков. Назовите причины, вызывающие высаливание.

5. Дайте представление об осаждении белков. Назовите факторы, вызывающие осаждение; причины осаждения белковой молекулы, использование данного явления.

6. Дайте понятие о денатурации и ренатурации белков. Укажите факторы, вызывающие денатурацию. В каком случае возможна ренатурация?

7. Выберите правильно парные сочетания ключевых слов и смысловых предложений.

А. Нативный белок. Б. Денатурированный белок. В. Детергент. Г. Электродиализ. Д. Гомогенный белок.

  А) вещество, ослабляющее взаимодействие белковых молекул с другими макромолекулами;

б) один из методов очистки белка;

в) индивидуальный белок;

г) белок, с присущими ему в естественном состоянии свойствами;

д) белок, потерявший природные свойства.

Классификация белков

1. Покажите, каким образом классифицируются белки на различных основаниях.

2. Что общего и чем отличаются хромопротеины и металлопротеины? Укажите на биологическую роль данных белков.

3. Объясните на конкретных примерах виды связей между белковой и небелковой составляющей в липопротеинах и гликопротеинах. Какова биологическая роль этих белков?

4. Фосфопротеины содержат в качестве небелковой части остаток фосфорной кислоты, которая образует сложноэфирные связи за счет гидроксогрупп сер, тре, тир, входящих в состав полипептидной цепи. Напишите схему реакции присоединения фосфорной кислоты к следующим фрагментам рибонуклеазы:

а) сер – гли – тре – сер - глу; б) тир – лиз – сер – гли - тре. Охарактеризуйте биологическую роль фосфолипидов.

5. Дайте характеристику белков рибосомальных частиц.

6. Расскажите, что вы знаете о природе различных типов связей и их роли в структуре белков: а) пептидная, б) дисульфидная, в) водородная, г) электростатическое взаимодействие, д) гидрофобное взаимодействие.

7. Выберите правильные парные сочетания ключевых слов и смысловых завершающих предложений:

А. Альбумин.  Б. Протамин.  В. Глобулин.  Г. Гистон. Д. Проламин

а) хорошо растворим в воде;

б) содержит не менее 30% основных аминокислот;

в) растворяется в 70-80% спирте;

г) не растворяется в воде и солевых растворах умеренных концентраций;

д) содержит 80-90% аргинина.

Общее понятие о ферментах. Строение и механизм действия

1. Укажите особенности строения одно - и двухкомпонентных ферментов. Покажите различия между простетическими группами и коферментами. Приведите примеры.

2. На примерах химотрипсина и цитохрома покажите строение каталитических центров ферментов.

3. Расшифруйте мультимерное строение глутаматдегидрогеназы. Напишите химические формулы коферментов мономеров.

4. Покажите разнокачественность субъединиц в молекулах изозимов лактатдегидрогеназы. Объясните значение изучения состава изозимов для медицины, генетики, селекции.

5. Дайте схему механизма действия ацетилхолинэстеразы.

6. Расшифруйте мультимерное строение пируватдегидрогеназы. Напишите химические формулы коферментов.

7. Напишите химические формулы соединений: пиридоксальфосфат, пи-ридоксаминфосфат, уридиндифосфатглюкоза, коэнзим - А, липоевая кислота, НАД и НАДФ (в окисленной и восстановленной формах), ФМН и ФАД (в окисленной и восстановленной формах).

Свойства ферментов

1. Что понимают под абсолютной, групповой, стереохимической специфичностью? Приведите конкретные примеры ферментов, обладающих данными видами специфичности.

2. Дайте пояснения гипотез, объясняющих специфичность ферментов.

3. Что принимается за единицу активности ферментов?

4. Охарактеризуйте действие активаторов и ингибиторов на ферменты, виды ингибирования. Приведите схемы конкурентного и неконкурентного ингибирования фермента, используя конкретные примеры.

5. Дайте сравнительную характеристику неорганических катализаторов и ферментов. В чем их сходства и в чем различия?

6. Объясните причины изменения активности фермента при повышении температуры.

7. Чем объясняется изменение активности фермента при изменении рН среды?

Номенклатура  и классификация ферментов

1. Какие принципы положены в основу номенклатуры ферментов?

2. Каков смысл четырех чисел, составляющих шифр каждого фермента?

3. Приведите шифры и дайте названия по всем номенклатурам уреазы, каталазы, амилазы.

4. Какие ферменты относятся к классам: а) гидролаз, б) лиаз, в) лигаз, д) изомераз, е) трансфераз, ж) оксидоредуктаз? На основании каких критериев делят на подклассы каждый из указанных выше классов?

5. Какие соединения служат коферментами первичных и вторичных де-гидрогеназ?

6. Какова классификация и биологическая роль цитохромов? Какова последовательность расположения цитохромов в дыхательной цепи?

7. Какова специфичность действия на пептидные связи пепсина, трипсина, химотрипсина?

8. Дайте схему механизма действия пиридоксальфермента в реакции переаминирования аланина со ЩУК.

9. Напишите уравнения нижеследующих реакций:

а) ацетил-КоА + глу  →  HS-KoA  +  N-ацетилглутаминовая кислота

б) 2-фосфоро-Д-глицерат         →        3-фосфоро-Д - глицерат

в) AТФ + ПВК + СО2  →  АДФ + Н3Р04 + ЩУК

Назовите ферменты, ускоряющие эти реакции, и укажите, к какому классу и подклассу относится каждый из них.

10. Напишите уравнение реакции превращения янтарной кислоты в фумаровую при участии флавопротеина (назовите фермент) и составьте схему переноса атомов водорода на убихинон и далее электронов с помощью цитохромных систем на кислород.

11. Напишите уравнения реакций декарбоксилирования лизина, ЩУК, ПВК; отметьте особенности ферментов, катализирующих данные процессы, дайте им названия, укажите классы и подклассы.

12. Составьте схемы превращений, указав ферменты, ускоряющие каждый этап, дайте им названия по научной номенклатуре:

а) аспарагин  →  аспарагиновая кислота →  фумаровая кислота →  яблочная кислота;

б) глутаминовая кислота  →  α-кетоглутаровая кислота →  янтарная кислота  →  фумаровая кислота;

в) аргинин  →  орнитин  →  путресцин.

13. Напишите полные уравнения реакций, дайте названия ферментам, укажите их класс и подкласс:

а) яблочная кислота + НАД+  →  ЩУК + НАДН + Н+

б) АТФ + Д-гексоза         →  АДФ + Д-гексозо-6фосфат

в) молочная кислота + НАД+  →  ПВК + НАДН + Н+

г) АТФ + ацетат + НS –КоА  →        АМФ + пирофосфат + ацетил-КоА

д) 2-фосфоглицерат        →  Н2О + фосфоенолпируват

е) аспарагиновая кислота  +  α-кетоглутаровая кислота  →  ЩУК+ глутаминовая кислота

ж) глициллейцин + Н2О  →  глицин + лейцин

з) ацетил-КоА + Н2О  →  НS-КоА + ацетат

и) фенилацетат + Н2О → фенол + ацетат

к) ЩУК → ПВК + CO2

л) АТФ + аспартат + аммиак  →        АДФ + ортофосфат + аспарагин

м) AТФ + глутамат + аммиак  →  АДФ + ортофосфат + глутамин

н) этанол + НАД+  →  ацетальдегид + НАДН + Н+

Витамины

1. Напишите структурные формулы соединений: витамины А1, А2, Д2, Д3, В1, В2, В3, В6, С, Е, К, Р; коферментов с участием витаминов: ФАД, ФМН,  КоА, НАД, НАДФ, ТПФ.

2. Приведите схему обмена витамина А при участии его в акте зрения и объясните причину перехода транс-формы ретиналя в цис-ретиналь.

3. Напишите уравнение реакции окисления α-токоферола до α-токоферилхинона (α-токохинона). Какое значение это имеет для живых организмов?

4. Приведите уравнение реакции, раскрывающее механизм участия убихинона в окислительно-восстановительных процессах в организме. Какое это имеет значение?

5. Представьте в виде схемы реакцию декарбоксилирования ПВК с участием ТПФ. Какое значение для организма имеет данная реакция?

6. Напишите уравнение реакции окисления аскорбиновой кислоты. Какое значение это имеет для живого организма?