Алексей Витальевич Финкельштейн (стр. 5 )

  Я не буду утомлять вас подробным решением всей задачи, а сразу напишу ответ. Итак.
  Поле над белком создается и зарядом q, и отраженным зарядом q'= q (e1- e2)/ (e1+ e2) » +q, лежащим на той же глубине под поверхностью, как q — над поверхностью белка (Рис.6-5).
 
 

Рис.6-5.

  В результате, эффективная диэлектрическая проницаемость eэфф (это  —  та проницаемость, которую надо подставлять в формулу j = q/eэффr12),  —  эта eэфф в зоне над белком близка к e1, т. е. к 80 только на самых малых расстояниях от заряда  (когда r12 много меньше, чем расстояние от  до поверхности белка; при этом r12 << r02»r01).
  Но на больших расстояниях от  , —  здесь eэфф всюду близка к 40. В самом деле, когда r12>>r10, то r02 » r12, и так как q'» q при e1>>e2 , то j » 2q/[er12]= q/[(e1/2)r12].
  При этом eэфф » 40 относится и к полю над (а следовательно  —  и под) сaмой поверхностью белка (где всегда r02 » r12, см. Рис.6-5).
  Итак, поле внутри белка создается зарядом, стоящим в точке "1" (Рис.6-6), и для этого поля  —  я опять позволю себе опустить выкладки — эффективная диэлектрическая проницаемость во всем пространстве под поверхностью равна eэфф =(e1+e2)/2, т. е. близка к 40.

 

Рис.6-6.

  Очень похожий ответ получится, если мы будем рассматривать комплементарную задачу: о поле заряда, находящегося под поверхностью белка (Рис.6-7).
 

 

Рис.6-7.

  В этом случае эффективная диэлектрическая проницаемость eэфф тоже близка к (e1+e2)/2, т. е. к 40 всюду на больших расстояниях от заряда q, а к e2 (т. е. к 3),  —  только когда r12 много меньше, чем расстояние от заряда q до поверхности белка.

  Еще более любопытный результат дает задача о поле, которое заряд, находящийся на одном краю белка, создает на другом краю белка (Рис.6-8).
 

 

Рис.6-8.

  Казалось бы, в этом случае, поскольку взаимодействие идет через белок, через среду с низкой (e2»3) диэлектрической проницаемостью,  —  мы должны были бы ожидать, что eэфф будет близко к 3, в крайнем случае  —  ведь вода вокруг  —  лежать где-то между 3 и 80. А на самом деле  —  eэфф зашкаливает за 200! Как так??

  Для объяснения посмотрим, как ориентируются в этом случае полярные молекулы воды вокруг белка и вокруг заряда , и как это меняет поле заряда (см. Рис.6-9; он дан, для наглядности, в несколько другом масштабе, чем Рис.6-8, но описывает то же явление).
 
 
 

Рис.6-9. Ориентация молекул воды (они изображены в виде диполей ) вокруг белка  и заряда  (он изображен положительным просто для определенности)

  Молекулы воды ориентируются по полю: их "-" преимущественно смотрит в сторону заряда  , а "+"  —  в противоположную сторону. В результате, во-первых, заряд частично компенсируется примыкающими к нему "минусами" молекул воды; это  —  тривиальное явление, оно просто приводит к появлению диэлектрической проницаемости воды, e1. Во-вторых  —  возникает то явление, которое нас интересует. А именно,  —  повернутые к белку "плюсы" молекул воды, примыкающих к белку с той стороны, где находится заряд  , создают на этой стороне поляризационный заряд "+"; а "минусы" молекул воды, примыкающих к белку с другой стороны, создают там противоположный поляризационный заряд "-" (поляризацией самого тела белка можно пренебречь,  —  по сравнению с поляризацией воды она мала, так как его e2 <<e1).
  Сумма поляризационных зарядов у поверхности исходно незаряженного тела, окруженного однородной средой (у нас  —  водой), должна быть равна нулю  —  есть такая теорема в электростатике. Значит, суммарный поляризационный заряд "+" у поверхности белка обращен к  (!!), а равный ему поляризационный "-" (у другой его поверхности),  —  в обратную сторону.
  В результате на обращенной к заряду стороне белка потенциал поля возрастает по сравнению с тем, что было бы без белка,  —  здесь, в дополнение к потенциалу заряда  , потенциал создается и поляризационными "плюсами" у этой поверхности белка (а поляризационные "минусы" от этого места далеко и влияют мало). Поэтому здесь eэфф»40, как о том уже говорилось.
  В то же время, на отвернутой от заряда стороне белка потенциал поля падает по сравнению с тем, что было бы без белка,  —  здесь к потенциалу заряда  добавляется противоположный по знаку потенциал поляризационных "минусов" у ближайшей поверхности белка (а поляризационные "плюсы" от этого места далеко и влияют мало). А раз здесь потенциал поля упал по сравнению с тем, что было бы без белка,  —  то здесь (на противоположной  'у стороне) eэффбольше, чем то e1, что было без белка,  —  т. е. больше, чем e1=80.

  В целом, распределение значений eэфф "в белке и вокруг" для поля, создаваемого зарядом  и наведенного им же поляризационными зарядами, выглядит так, как на Рис.6-10, если заряд  находится у поверхности белка, и так, как на Рис.6-11, если заряд  находится в глубине белка.
 
 

  Напоминаю, что eэфф  —  это та эффективная величина диэлектрической проницаемости для точки r, которую нужно подставлять в формулу расчета потенциала заряда "1" в точке r:  f(r)= q1/eэфф|r-r1|.

  Отметим еще одно явление, вытекающее из наличия поверхности раздела и связанных с ней "отраженных зарядов". Оно касается действия заряда на самого себя [см. также обсуждение формулы (6.3)]: находящийся вне белка заряд отталкивается от поверхности белка, а заряд, находящийся внутри белка, сильно притягивается к его поверхности  —  т. е., в обоих случаях, среда с более высокой диэлектрической проницаемостью притягивает заряд, а среда с более низкой  —  его выталкивает. Силу этого притяжения и выталкивания легко оценить  —  ведь речь здесь идет о взаимодействии заряда с его отражениями (см. Рис.6-5, 6-6), но в этом я рекомендую вам попрактиковаться самостоятельно.

  Теперь займемся эффектами, связанными с корпускулярностью, т. е. атомарным строением среды.

  Собственно говоря, сама величина диэлектрической проницаемости e определяется атомарным строением среды. Если среда состоит из неполярных молекул, электрическое поле лишь смещает электроны в них, что сделать трудно: поэтому электроны смещаются мало, и e невелико. Если среда состоит из полярных молекул (пример  —  вода), электрическое поле разворачивает эти молекулы; это сделать легче, и e такой среды велико. В обоих случаях  —  и при смещении электронов, и при повороте полярных молекул,  —  поляризация среды как бы частично "гасит" внесенные в нее заряды (заряды  и , Рис.6-12), и тем самым уменьшает электрическое поле в среде,  —  по сравнению с тем, что было бы в вакууме.
 
 

Рис.6-12.

  Естественно было бы предположить, что связанные с корпускулярностью эффекты должны сильно влиять на взаимодействие зарядов на малых расстояниях  —  ведь классические формулы (6.1  —  6.3) справедливы, строго говоря, только когда между взаимодействующими зарядами находится много молекул среды. А если заряды (как часто бывает в белках) находятся на расстоянии 3-4 , никакой другой атом между ними уже не влезет и не изменит их взаимодействия.
  Казалось бы, в случае столь тесного контакта зарядов  —  диэлектрическая проницаемость для их взаимодействия должна приближаться к 1 даже в водном окружении. Эту точку зрения  —  точнее, это опасение  —  до сих пор можно встретить в литературе.

  Однако, как ни странно, корпускулярность среды не меняет кардинально "макроскопическую" (т. е. выведенную для больших расстояний между зарядами) диэлектрическую проницаемость среды даже на расстоянии порядка 3 . То есть даже здесь eэфф гораздо ближе к 80 или 40, чем к 1 или 3.

  Об этом свидетельствует то, что соль хорошо растворяется (диссоциирует) в воде, что возможно только при слабом притяжении противоионов даже на самых малых, »3 расстояниях.
  В самом деле, ионы Na+ и Cl - могут сблизиться до расстояния 3. При этом свободная энергия их притяжения составляла бы  —1.5 ккал/моль при e=80,  —3 ккал/моль при e=40, и  —6 ккал/моль при e=20. Последнее (6 ккал/моль) превосходит энергию водородной связи. При такой энергии противоионы слипались бы друг с другом сильнее, чем молекулы воды, и тогда насыщенный раствор соли имел бы концентрацию порядка 10-4 моля на литр  —  как насыщенный водный пар. Но это явно неправда: растворить 1 моль NaCl (58 г) в литре воды  —  не проблема (это  —  обычный, может чуть крепкий рассол). Значит, диэлектрическая проницаемость воды существенно больше 20 даже на расстоянии »3.

  Более точно оценить величину e на самых малых близких расстояниях внутри молекулы можно, исходя из величин первой и второй констант диссоциации двухосновных кислот и оснований в воде. Например, диссоциация щавелевой кислоты происходит так:

  Вторая диссоциация сдвинута на »2.5 единицы рН относительно первой, т. е. происходит при в 102.5 = е2.3x2.5 раз меньшей концентрации Н+. Это показывает, что свободная энергия взаимодействия первого заряда со вторым составляет 2.5x2.3RT » 3.5 ккал/моль. И это  —  при расстоянии в »3  между зарядами. Такая величина энергии взаимодействия соответствует e»30?40 на расстоянии в 3 . К сходному результату  —  e» 30?40 на расстоянии в » 2-2.5   —  приводит рассмотрение диссоциации угольной кислоты, Н2СО3® НСО3-® СО3--.

  Значит, даже солевая связь противоположно заряженных боковых групп на поверхности белка должна "стоить" всего пару-тройку ккал/моль. Внутри белка она должна "стоить" больше, но погружение заряженных групп внутрь глобулы обойдется еще дороже  —  так что не надо удивляться, что такие связи в природных белках наблюдаются нечасто.

  Итак, мы пришли к выводу, что корпускулярность не меняет радикально "макроскопическую" (выведенную для больших расстояний между зарядами) диэлектрическую проницаемость воды даже на расстоянии в 2  —  3 , когда между взаимодействующими зарядами не может быть никаких других молекул. Причина этого  —  в том, что заряды достаточно сильно экранируются даже подошедшими "с другой стороны и с боков" (Рис.6-13) молекулами среды, которые поляризуются (в случае воды  —  просто поворачиваются) так, что "+"'ы этих молекул смещается к заряду  , а "-"'ы  —  к заряду .
 
 

Рис.6-13.

  Здесь мы снова (ср. Рис.6-10, 6-11) видим, что электростатическое взаимодействие между зарядами ( и ) как бы проходит в основном через среду с более высокой диэлектрической проницаемостью и почти игнорирует среду, которая слабо поляризуется.

  Все, о чем мы говорили до сих пор, относилось к "мелкомолекулярным" системам. Сохраняются ли все эти выводы для белков?

  Опыты, проведенные в лаборатории Фершта  —  зачинателя белковой инженерии  —  показывают, что приведенные выше оценки в полной мере относятся и к белкам.
  Опыты основывались на следующем. Есть белки, ферменты, активность которых особенно велика при определенном значении рН (у них, как говорится, есть рН-оптимум).
  Вводя в белок, путем мутации его гена, заряженный остаток, можно сдвинуть этот рН-оптимум (Рис.6-14)  —  и, по его сдвигу, оценить электрическое поле, созданное мутировавшим остатком в активном центре.
 
 
 

Рис.6-14.

 

  Причина рН-оптимума  —  в том, что какая-то группа в активном центре должна, для успешной работы фермента, находиться в определенной зарядовой форме, а заряженность этой группы зависит от концентрации водородных ионов в среде.
  Пусть активный центр (АЦ) принимает ион Н+: АЦ + Н+ = АЦН+. Тогда, по закону действующих масс, соотношение концентраций двух (с Н+ и без Н+) форм активного центра составляет [АЦН+]/[АЦ] = exp(-DFАЦН+/RT) x [H+] = exp(-DFАЦН+/RT) x 10-рН = exp{-(DFАЦН+/RT + 2.3 x рН)}, где DFАЦН+  —  свободная энергия связывания Н+ с активным центром, а значок [ ] означает концентрацию.
  Если мутация вносит в белок заряд, создающий в его активном центре потенциал j, то DF АЦН+ меняется: DF АЦН+|с_мутацией = DFАЦН+ |без_мутации + je, где e  —  заряд Н+. Так как в рН-оптимуме величина [АЦН+]/[АЦ] (и, следовательно, величина DFАЦН+/RT + 2.3 x рН) должна быть одной и той же и при, и без мутации,  —  то DFАЦН+|без_мутации /RT + 2.3 x рН|опт._без_мутации = DFАЦН+|с_мутацией /RT + 2.3 x рН|опт._с_мутацией. То есть je = DFАЦН+|с_мутацией  — DF АЦН+|без_мутации = 2.3RT(рН|опт._без_мутации  —  рН|опт._с_мутацией) = 2.3RTx(-DрН).
  Так, зная сдвиг pH-оптимума, можно оценить потенциал, созданный в активном центре мутированным остатком белка. Теперь, зная трехмерную структуру этого белка и, следовательно, расстояние r от мутированного остатка до активного центра,  —  можно оценить эффективную диэлектрическую проницаемость eэфф (входящую в формулу j = q/eэффr) для взаимодействия внесенного мутацией заряда q с районом активного центра.
  Мутации в опытах Фершта вводились на поверхность белка, чтобы не разрушить его структуру (мы уже знаем, что энергия глубоко погруженного в белок заряда очень велика, так что он может буквально взорвать белок).
  Результат: эффективная диэлектрическая проницаемость eэфф колебалась в этих опытах от ~40 до ~120, причем первое характерно для близких к активному центру мутаций, а второе  —  для удаленных от него. Последнее  —  то, что eэфф может достигать 120  —  вызвало изрядное удивление, так как многие, не знакомые как следует с электростатикой, считали, что eэфф должны лежать где-то между 3 (как внутри белка) и 80 (как в воде). Однако нас эти величины удивлять не должны  —  они хорошо согласуются с тем, что можно ожидать из Рис.6-10.

  Небольшое отступление  —  о белковой инженерии. Ее главная прелесть заключается в том, что, меняя такой-то кодон в гене белка, мы можем ввести мутацию в точно определенное место белковой глобулы, так как и ген этого белка, и его аминокислотная последовательность, и его трехмерная структура известны. Кроме того, влияние мутации на структуру также можно контролировать  —  рентгеноструктурным анализом или ЯМР. Таким образом, вся работа ведется с открытыми глазами.
  В опытах, о которых шла речь, белок служит микроскопическим (вернее, наноскопическим) электрометром. И белковая инженерия дает возможность использовать такие приборы  —  и при этом прыгать от физической теории к генным манипуляциям и обратно, что чрезвычайно занимательно.

  Теперь я хочу сделать несколько добавлений касательно электростатических взаимодействий.

  Первое. До сих пор я говорил только о взаимодействии отдельных зарядов. Однако к электростатике относятся и взаимодействия диполей (например, диполей Н(+)-О(-) и Н(+)-N(-), вовлеченных в образование водородных связей), а также квадруполей  —  последние присутствуют, например, в ароматических кольцах (Рис.6-15).
 
 

Рис.6-15. Электрический квадруполь ароматического кольца: слой "половинок" p-электронов (заряд -3) — слой ядер (заряд +6) — слой вторых "половинок" p-электронов (заряд -3).

  Я остановился на взаимодействии зарядов потому только, что они наиболее сильны,  —  даже при прямом контакте они в несколько раз сильнее, чем взаимодействия диполей (и к тому же медленнее спадают с расстоянием), а взаимодействия диполей,  —  сильнее, чем взаимодействия квадруполей.

  Второе. При наличии свободных зарядов (например, соли) в воде, электростатические взаимодействия ослабевают с расстоянием r не по закону "энергия пропорциональна (1/r)", а гораздо быстрее  —  как (1/r) x exp(-r/D). Здесь D  —  радиус Дебая-Хюккеля  —  соответствует характерному размеру противоионного облака вокруг заряда. Величина D не зависит от самого заряда, но зависит от концентрации ионов в среде, от ее диэлектрической проницаемости и температуры. В воде, при комнатной температуре,
 

D » 3/I1/2,

(6.5)

где

I = 1/2 åi ci zi2 —

(6.6)

ионная сила раствора в моль/литр. В формуле (6.6) сумма берется по всем сортам ионов в растворе, причем zi  —  заряд (в единицах протонного заряда), а ci  —  концентрация (в моль/литр) иона i. Обычным физиологическим условиям соответствует I » 0.1-0.15; при этом D » 8. Однако некоторые микроорганизмы живут при I ~ 1 моль/л и выше; при этом сохраняются, и то в очень ослабленном виде, только те электростатические взаимодействия, что соответствуют "солевым мостикам", т. е. прямому контакту зарядов.
  В целом, при наличии в растворе ионной атмосферы, энергия взаимодействия двух зарядов имеет вид

U = [q1q2/eэффr] x exp(-r/D) .

(6.7)

  Третье. Электростатическое взаимодействие  —  яркий пример не парного взаимодействия частиц (в отличие от, например, Вандерваальсового). Оно зависит не только от расстояния r между зарядами q1 и q2, но и от свойств среды (меняющих и e, и D), и в частности  —  от расстояний от зарядов до других тел и от формы этих тел (все это влияет на eэфф).

  И еще одно добавление. До сих пор я обычно говорил "энергия электростатических взаимодействий". Это говорилось только для простоты слога  —  как я уже говорил в начале лекции, строго говоря, надо было говорить "свободная энергия".
  Более того. Исследуя температурную зависимость электростатических эффектов в водном окружении, можно показать, что энтропийная составляющая в них доминирует, а собственно энергетическая (энтальпийная) составляющая близка к нулю. Это видно из того, что диэлектрическая проницаемость воды меняется от 88 до 55 (т. е. электростатические взаимодействия растут примерно на 40%) при росте абсолютной температуры Т от 273 до 373оК (тоже примерно на 35%). А у взаимодействия, растущего пропорционально абсолютной температуре, есть только энтропийная, но нет энтальпийной части. Значит, в воде весь электростатический эффект связан не с энергией, а с упорядочением воды вокруг зарядов и с изменением этого упорядочения при сближении или отдалении зарядов друг от друга.
  Значит, как ни парадоксально, а электростатика в воде имеет энтропийную, а не энергетическую природу,  —  впрочем, так же, как и гидрофобные взаимодействия или как и образование водородных связей в водном окружении.

  Заключая раздел "Элементарные взаимодействия в белках и вокруг", я хочу еще упомянуть о дисульфидных связях и о координационных связях. Не столь массовые, как, например, водородные связи,  —  эти связи, однако, часто играют важную роль в белках.

  Дисульфидные (или SS) связи образуются цистеиновыми (Cys) аминокислотными остатками (боковая группа цистеина: - CbH2-SH). Непосредственное, с выделением водорода (по схеме - CH2-SH + HS-CH2- ® - CH2-S-S-CH2- + H2) окисление цистеинов в белках не идет  —  оно происходит слишком медленно при комнатной температуре. Однако образование SS связей в белках может быстро происходить при помощи тиол-дисульфидного обмена. Полагают, что в клетке это происходит при участии глутатиона, существующего и в мономерной тиольной (GSH), и в димерной дисульфидной (GSSG) формах,  —  и происходит по схеме

  Как разрыв, так и образование SS связей в клетках катализируется (т. е. ускоряется, но не направляется) специальным ферментом  —  дисульфидизомеразой.
  Образование S-S связей в клетке обратимо, так как энергетический баланс этой реакции  —  тиол - дисульфидного обмена  —  близок к нулю (было две ковалентные SH связи и одна SS связь, и столько же осталось; не правда ли, это очень походе на энергетический баланс образования внутрибелковых водородных связей в водном окружении?). Более того, имеющаяся  —  относительно высокая  —  концентрация GSH в клетке сдвигает равновесие в сторону разрыва тех связей, которые могли бы образоваться при "случайном" сближении цистеинов. Поэтому здесь способны образоваться и выжить SS связи только между "и без того" (т. е.   —  другими взаимодействиями) сближенными цистеинами.
  Особенно важны SS связи для белков, которым придется жить и работать вне клетки. С одной стороны, там нет дисульфидизомераз и глутатиона, так что уже завязавшиеся (внутри клетки или на выходе из нее) связи "замораживаются"  —  они уже не порвутся и на перестроятся. С другой  —  белок вне клетки попадает в разные условия, и дополнительный запас прочности, даваемый стабильными замороженными SS связями, ему не помешает. Поэтому SS связи гораздо более типичны для секретированных белков, чем для внутриклеточных. Обычно в секретированных белках все имеющиеся цистеины (кроме одного, если их число нечетно) вовлечены в SS связи.

  Координационные связи образуются N, O и S атомами белка (а также О атомами воды) с двух—  и трехвалентными ионами металлов: Fe, Zn, Со, Ca, Mg и т. д.
  У ионов этих металлов есть незаполненные, но низко лежащие орбитали. Каждая из них способна связать электронную пару. А у О, N, S атомов ("доноров электронов") есть электронные пары, которые могут перетечь на свободные орбитали ионов. Образующаяся при этом связь ничем не отличается от обычной химической связи  —  кроме того, что для обычной связи электроны поставляются обоими входящими в связь атомами, а для координационной  —  только одним из них.
  При образовании координационных связей ион металла связывается с несколькими донорами электронов. При этом крупные (с радиусом ~1.5) атомы-доноры со всех сторон окружают маленький (с радиусом ~0.7) двух—  или трехвалентный ион. Наиболее часто шесть атомов-доноров окружают (координируют) ион металла, располагаясь по вершинам правильного октаэдра (Рис.6-16).
 

  Рис.6-16. (а) Структура октаэдрического комплекса, образованного атомом Со+++ с EDTA. (б) Характерная координация центрального иона при различном соотношении его радиуса с радиусами окружающих его доноров электронов. Картинки взяты из [10] и адаптированы.

 

  Так как ион может связаться и с электронными донорами белка, и с кислородами воды, он (несмотря на большую энергию каждой связи) переходит из воды на белок и обратно без драматического выигрыша или проигрыша энергии. Важнее, пожалуй, другое: если в белке атомы - доноры уже стоят в "правильных" (для образования координационной связи) положениях,  —  ион может связаться с ними, отпустив ранее окружавшие его молекулы воды, а это приведет к прочной связи из-за выигрыша энтропии движения отпущенных молекул воды. В среднем, каждая координационная связь стоит несколько ккал/моль  —  несколько больше, чем водородная связь в воде.
  Такие связи, образуемые несколькими атомами одной молекулы, способными связать один ион, называются хелатными ("клешневидными").
  Роль таких связей в белках, и в частности в их активных центрах, мы рассмотрим позже. Мы увидим также, что хелатные, полностью обволакивающие ион комплексы могут входить в гидрофобное ядро белка. А пока я хочу снова обратить ваше внимание на Рис.6-16, где изображен часто используемый в лабораторной практике реагент ЭДТА (этилендиаминтетраацетат) в хелатной связи с металлом. У ЭДТА эта связь особенно прочна из-за связи отрицательных зарядов СОО- групп ЭДТА с положительно заряженным ионом металла.

Лекция 7

  Разобравшись с элементарными взаимодействиями,  —  рассмотрим сегодня вторичную структуру белков. Прежде всего у нас речь пойдет о регулярных вторичных структурах  —  об a-спиралях и о b-структуре,  —  но не только о них.

  Укладка a и b-структур в глобулу определяет третичную структуру белка (Рис.7-1). Эти вторичные структуры отличаются определенными, периодическими конформациями главной цепи  —  при разнообразии конформаций боковых групп.
 

Рис.7-1. Вторичная структура полипептидной цепи (a-спираль и тяж b-листа) и третичная структура белковой глобулы.
 
 

  Начнем со спиралей. Они могут быть левые и правые (Рис.7-2), у них может быть разный период и шаг. Правые (R) спирали приходят к нам, завиваясь против часовой стрелки (что отвечает положительному отсчету угла в тригонометрии); левые (L)  —  приходят, вращаясь по стрелке.
 
 
 

  Рис.7-2. Правые (R) и левые (L) спирали. Под ними показан отсчет положительного угла в тригонометрии: при этом "близкая к нам" стрелка вращается против хода часов.
 
 

  Важнейшие спирали в полипептидной цепи держатся водородными связями, где С=О группы остова полипептида связаны с лежащими от них в направлении С-конца цепи H-N группами. В принципе, возможны следующие спирали, стянутые Н-связями (Рис.7-3): 27, 310, 413 (обычно именуемая a) и 516 (она же p). Здесь в названии "27"  —  "2" означает связь со 2-м по цепи остатком (см. Рис.7-3), а "7"  —  число атомов в цикле (O......H-N-C'-Ca-N-C'), замыкаемом этой связью. Тот же смысл имеют цифры и в названии других спиралей.
 
 
 

  Рис.7-3. Водородные связи (они показаны стрелками), характерные для разных спиралей.
 
 

  Какие из этих спиральных структур преобладают в белках? a-спирали. Почему? Ответ на этот вопрос дает карта Рамачандрана для типичного аминокислотного остатка  —  аланина (Рис.7- 4), на которой отмечены конформации, периодическое повторение которых приводит к завязыванию изображенных на Рис.7-3 водородных связей.
 
 

  Рис.7-4. Конформации различных вторичных структур на фоне карты разрешенных и запрещенных конформаций аминокислотных остатков. 27R, 27L: правая и левая спираль 27; 310R, 310L: правая и левая спираль 310; aR, aL  —  правая и левая a-спираль; pR, pL  —  правая и левая p-спираль. b  —  b-структура (подробности см. на Рис.7-8б). Р  —  спираль Poly(Pro)II.   —  конформации, разрешенные для аланина (Ala);   —  области, разрешенные лишь для глицина, но не для аланина и других остатков;   —  области, запрещенные для всех остатков. j и y  —  углы внутреннего вращения в белковой цепи.