Сила разуплотнения поверхностного слоя жидких, твердых и газообразных веществ (стр. 21 )

Наиболее широко распространена теория активных центров, развитая первоначально в работах Констебля и Тейлора в начале 1920-х гг., согласно которой на поверхности катализатора вследствие ее физической (структурной) неоднородности, связанной с наличием дефектов поверхности, выступов, ребер и т. д., имеется некоторое число активных центров. Каталитические свойства разных центров адсорбции могут сильно различаться. Хотя исходным здесь было только представление о различной каталитической активности центров энергетически неоднородной поверхности катализатора, представление об основной роли в катализе небольшой группы центров стали впоследствии называть теорией активных центров Тейлора. Эта теория получила опытное подтверждение, когда было показано, что каталитически активна только незначительная доля поверхности катализатора, нередко не более 1 %.

В настоящее время представление об активных центрах является одним из основных представлений в катализе. Однако то, какие элементы структуры кристаллической решетки служат активными центрами, – предмет дискуссии. Тейлор первоначально считал, что роль активных центров играют валентно ненасыщенные места решетки – структурные пики. Широко распространено мнение, что каталитическими свойствами обладают только определенные кристаллографические элементы – ребра или углы кристаллов каталитически активных веществ или определенные нарушения нормальной кристаллической структуры. Некоторые исследователи считали, что каталитическими свойствами обладают все нарушения кристаллической структуры решетки, имеющие избыток свободной энергии (теория пересыщения , 1941). Большое значение в каталитической активности придается дефектам кристаллической структуры, т. е. любым отклонениям от идеальной периодичности при упаковке атомов в кристаллической решетке (Полторак, 1968). Существуют точечные дефекты, одномерные (линейные) и двухмерные дефекты (вдоль плоскости).

(1963) предложена еще одна теория катализа, названная им мультиплетной, которая конкретные каталитические реакции рассматривает на атомно-молекулярном уровне с точки зрения конфигурации молекул и решеток твердых веществ, а также длин и энергии химических связей. Радиус действия валентно-химических сил очень мал, поэтому атомы химически взаимодействуют только при соприкосновении, т. е. при сближении на длину связи. В каталитических химических реакциях должны участвовать не молекулы целиком, а отдельные их атомы, которые должны соприкасаться (принцип контакта), при этом не обязательно одновременно. Группа таких атомов названа индексной группой и является аналогом функциональной группы в органической химии. По принципу контакта реагирующие атомы в определенный момент времени должны соприкасаться и с катализатором, накладываясь на его поверхность. На гранях кристаллической решетки катализатора имеются выступы, соответствующие атомам решетки, и выемки – в промежутках между выступами. Атомы, попадающие при катализе в выемки, притягиваются особенно сильно по той же причине, по которой атомы вещества при его кристаллизации стремятся расположиться в наиболее плотной упаковке, так как здесь находится минимум потенциальной энергии по причине возможности взаимодействия с несколькими окружающими атомами.

При ориентированной адсорбции части молекул, соприкасающиеся с решеткой катализатора, могут находиться в кристаллографическом соответствии с ней, т. е. расположение отдельных атомов в индексной группе будет соответствовать системе расположения атомов (выемок) на поверхности решетки. Это стереоспецифическая адсорбция, когда с реагирующими атомами – индексной группой – соприкасаются несколько атомов катализатора – мультиплет.

Соединенные в молекуле попарно атомы А–В, С–Д налагаются на поверхность катализатора, притяжение к которому обусловлено химическими силами. Под действием этих сил связи А–В и С–Д ослабляются, и в результате образуется промежуточная форма М – мультиплетный активный комплекс, который является неустойчивым. Он стремится перейти в более прочное состояние на поверхности катализатора в зависимости от термодинамических условий, или в исходное состояние А–В, С–Д, или конечное состояние А–Д, В–С. Это, по , реакция дублетного типа. Подобным же образом он выделяет реакции триплетного и секстетного типов.

Подтверждением возможности временного встраивания атомов адсорбируемого вещества в решетку катализатора являются примеры изоморфизма при росте кристаллов, когда атомы с близкими радиусами могут заменять друг друга.

В целом, из этой характеристики теорий гетерогенного катализа можно видеть, что главными в них являются понятия об активном центре как некотором углублении в теле катализатора и группе атомов реагирующей молекулы – реактанта, которая временно фиксируется внутри центра, а затем удаляется после разрыва в ней связей. Иными словами, механизм гетерогенного катализа в целом подобен тому, который описан выше на примере ферментного катализа. Следовательно, здесь также решающую роль играет Т-СРПС, которая содействует освобождению активного центра катализатора от остатков молекулы реактанта (субстрата) для осуществления новых реакций.

3.4.8. Механизм возникновения конформаций органических молекул из длинных цепочек атомов

Для биологических молекул типичной формой являются длинные цепочки атомов, отдельные чередующиеся участки которых обладают гидрофильными или гидрофобными свойствами (Молекулярная…, 1994). Такие молекулы называют амфипатическими. Именно благодаря такому чередованию участков молекулы сворачиваются в клубки, называемые конформациями, которые и придают им все свойства, необходимые для формирования растений и живых организмов. Такой механизм действует, например, при формировании структуры белковых молекул. Как известно каждая такая молекула представляет собой длинную полипептидную цепь из 20 различных аминокислот. По существу, в первичном виде это длинная червеобразная цепочка, способная самопроизвольно сворачиваться с образованием определенных конформаций в виде клубков, одиночных, двойных или тройных спиралей и т. д. (рис. 12). Вся необходимая информация для определения формы белковой молекулы содержится в самой последовательности аминокислот в полипептидной цепи.

В определенных участках этой цепи почти по всей ее длине встроены гидрофобные группы атомов, чередующиеся с гидрофильными. Считается, что одним из важнейших факторов, направляющих свертывание полипептидной цепи белков, является расположение гидрофильных и гидрофобных групп атомов. Многочисленные гидрофобные группы стремятся собраться внутри белковой молекулы, что позволяет им избежать контакта с водным окружением, в то время как все гидрофильные группы, наоборот, стремятся расположиться на поверхности молекулы белка, где могут контактировать с водой. Таким образом происходит спаривание почти всех гидрофобных групп, оказывающихся внутри белковой глобулы. Поэтому после такого сворачивания каждая разновидность белковой молекулы в зависимости от состава и чередования аминокислот в ее полипептидной цепи образует строго индивидуальную форму, так же строго, как для каждого неорганического вещества характерна своя форма кристаллов.

Такой же механизм действует и при формировании мембран биологических клеток из молекул фосфолипидов. Эти мембраны имеют двухслойную структуру, образованную амфипатическими молекулами фосфолипидов, которые соединяются своими гидрофобными “хвостами”, располагающимися между двумя слоями гидрофильных “головок”.

Рис. 12. Схематически показано, как белок свертывается в глобулу. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на наружной поверхности белка, где могут взаимодействовать с водой. Неполярные боковые группы аминокислот расположены внутри, где образуют “спрятанное” от воды гидрофобное “ядро”

В современных научных работах (Молекулярная…, 1994) связывание молекул их гидрофобными участками объясняется тем, что эти участки являются неполярными по характеру межатомных связей, тогда как молекулы воды представляют собой полярные молекулы в виде диполей, один конец которых заряжен положительно, а второй отрицательно. Благодаря такой поляризации две соседние молекулы могут образовывать так называемые водородные связи. Этими связями молекулы воды могут объединяться в пространственную решетку в виде короткоживущих агрегатов, называемых мерцающими кластерами. Поэтому в водной среде гидрофобные неполярные группы стремятся сблизиться, поскольку вследствие этого в меньшей степени нарушается структура воды, стабилизированная полярными водородными связями.

Основываясь на открытии Т-СРПС воды, я предлагаю иное объяснение причин связывания гидрофобных участков биологических молекул. Поскольку на поверхности биологических молекул имеются гидрофильные и гидрофобные участки, рассмотрим, что происходит, когда поверхности таких участков сближаются вплоть до полного соединения. Схема происходящих при этом процессов показана на рис. 13.

Как описано выше, тонкая пленка жидкости, разделяющая две гидрофобные поверхности под действием Т-СРПС, сильнее разуплотнена и, следовательно, сильнее натянута, чем пленка, разделяющая две гидрофильные поверхности. Кроме того, на границе между гидрофильными и гидрофобными участками на каждую молекулу воды со стороны твердой поверхности действуют силы притяжения одновременно из гидрофобных и гидрофильных участков (F1 и F2); со стороны гидрофильного участка притяжение сильнее, поскольку это свойство такой поверхности. Поэтому каждая молекула стремится сместиться в сторону этого участка (F1>F2). Так как поверхностные слои жидкости и каждый в отдельности, и в соединении друг с другом представляют собой, по существу, единое упругое тело, возникает сила, дополнительно растягивающая пленку жидкости из участков между гидрофобными поверхностями в сторону участков с гидрофильными поверхностями.

Рис. 13. Механизм соединения гидрофобных (неполярных) участков двух органических молекул при их сближении в водной среде: а – до начала сближения; б – после сближения и соединения 1 – гидрофобные участки; 2 – гидрофильные участки; 3 – водная прослойка между сближающимися молекулами. F1 – сила притяжения молекул воды в сторону гидрофильных участков поверхности молекулы; F2 – то же в сторону гидрофобных участков, причем F1>F2; F3 – гидравлическая сила отсасывания молекул воды из интерстиций между гидрофобными

участками в сторону интерстиций между гидрофильными участками молекул за счет F1>F2; F4 – гидравлическая сила выдавливания молекул воды из интерстиций между гидрофобными участками за счет кинетической силы сближения поверхностей молекул, способствующая разрыву водной пленки за счет доведения ее до предела прочности на разрыв; F5 – гидравлическая сила, препятствующая сближению гидрофильных участков поверхности молекул за счет F1>F2; F6 – сила, заставляющая сближаться гидрофобные поверхности молекул после гидравлического разрыва разделяющей их водной пленки

Вследствие этого при сближении белковых молекул возникающие силы механического растягивания пленки за счет вытекания жидкости из зазора между ними быстрее достигают предела прочности на разрыв пленки (расклинивающего давления Дерягина) именно сначала в промежутке между гидрофобными поверхностями молекул. После разрыва в этом участке пленки и соединения гидрофобных участков жидкость с силой стремится отсасываться в сторону гидрофильных участков контактов, зазор между которыми здесь дополнительно увеличивается за счет гидравлического притока жидкости. Это силовое притяжение жидкости в сторону гидрофильных участков заставляет и гидрофобные поверхности с таким же усилием удерживаться соединенными, поскольку притяжение воды в сторону гидрофильных поверхностей действует как отсасывающий насос.