Физическая и коллоидная химия (стр. 19 )

в) В то же время для каждого из этих радикалов на основании схемы (20.2) можно составить уравнение «баланса» образования и исчезновения. Сделаем это для радикалов Н∙ :

Отсюда находим стационарную концентрацию данных радикалов:

г) Теперь, используя ту же схему (20.2), запишем уравнение «баланса» для конечного продукта цепной реакции, т. е. HBr:

Как видно, здесь фигурируют те же три члена, что и в уравнении для радикалов Н∙, но из них два последних – с противоположными знаками.

д) I. Подставляя с(Н∙) из (20.11), вынося общий множитель за скобки и приводя выражение в скобках к общему знаменателю, получаем:

II. Наконец, делим числитель и знаменатель на k3∙c(Br2) и, исходя из (20.8,б), учитываем, что

е) I. Это дает окончательное выражение:

Именно таким является в данном случае кинетическое уравнение скорости.

II. Не зная же цепного механизма этой реакции и исходя лишь из суммарного
уравнения

Br2 + H2 → 2HBr, (20.1)

мы записали бы совсем иное выражение:

2. Формула (20.14) весьма поучительна и интересна.

а) Так, она показывает, что скорость итоговой реакции зависит от концентраций не только реагентов, но и продукта (HBr).

Это следствие того, что одна из стадий образования данного продукта
является обратимой. То же самое, по существу, мы имели в п. 17.2 для простейшей обратимой реакции первого порядка:

б) Кроме того, порядок реакции по Br2 является дробным. Причем, он меняется по мере расходования этого реагента.

т. е. порядок реакции по Br2 возрастает от 1/2 до 3/2. Подобное явление мы
наблюдали и для фотохимических процессов (п. 19.6).

20.3. Общее представление о каталитических реакциях

1. а) Как известно, катализатор — это вещество, изменяющее скорость ре-
акции, но не расходуемое в ходе данной реакции.

б) Катализаторы белковой природы называются ферментами (или энзимами). Практически все реакции в живых организмах идут с достаточной скоростью при такой невысокой температуре, как температура тела, только оттого, что ускоряются ферментами.

2. а) По тому, как именно изменяется скорость реакции в присутствии катализатора, иногда различают два типа катализа – положительный (повышение скорости) и отрицательный (снижение скорости).

б) Однако гораздо чаще термин «катализ» употребляют без подобного уточнения, имея в виду лишь положительный вид катализа. А снижение скорости реакции под действием какого-либо вещества называют ингибированием.

3. Кроме того, катализ подразделяют на гомогенный и гетерогенный.

а) В первом случае катализатор находится в той же фазе, что и реагирующее вещество; обычно это жидкая или газовая фаза.

б) При гетерогенном катализе катализатор образует иную (как правило, твердую) фазу; участники же реакции находятся в газовой или жидкой среде.

Тогда реакция проходит на поверхности раздела фаз. Подобный тип катализа используется в промышленности. Мы же далее будем иметь в виду, в основном, гомогенный катализ.

4. Наконец, иногда каталитическим действием обладает какой-либо из продуктов реакции. Такие процессы называются автокаталитическими. Отличие от цепных реакций состоит лишь в природе катализирующего агента: последний не является свободным радикалом.

5. Между тем, свободные радикалы могут образовываться на промежуточных
стадиях каталитического процесса.

а) В качестве примера приведем разложение пероксида водорода:

I. Если в чистом растворе скорость его близка к нулю, то в присутствии ионов Fe2+ процесс резко ускоряется. Начинает функционировать следующий механизм:

Как видно, всего здесь — 5 реакций, суммарное уравнение которых совпадает с уравнением (20.18).

II. Следовательно, ионы Fe2+ выступают в качестве катализаторов. Конкретно, они являются промежуточными донорами электронов, которые необходимы для запуска разложения H2O2.

III. Свободные же радикалы (OH·, HO2· и O2·) образуются лишь на промежуточных стадиях, а не инициируют (как ионы Fe2+) очередной цикл разложения. Поэтому процесс рассматривается как каталитический, а не цепной.

б) Более проста совокупность промежуточных реакций в другом примере.

I. Речь идет о разложении паров ацетальдегида при t ≈ 500°С:

В присутствии паров I2 скорость разложения возрастает примерно в 6000 раз.

II. Механизм катализа включает в данном случае лишь 2 стадии:

III. Здесь катализатор (иод) образует промежуточные соединения с компонентами исходного реагента.

20.4. Особенности катализа

Приведенные примеры позволяют сформулировать общие свойства каталитических процессов.

1. Основное из них состоит в том, что в суммарное уравнение реакции катализатор не входит.

2. Отсюда вытекает ряд принципиальных следствий.

а) В ходе реакции катализатор не расходуется (то, что отмечалось нами в самом определении катализатора).

б) Результирующее изменение энергии Гиббса в обоих вариантах реакции (без катализатора и с катализатором) одно и то же:

в) Если реакция — обратимая, то из предыдущего утверждения следует, что не меняется и константа равновесия (поскольку она непосредственно связана с ):

Иными словами, катализатор не сдвигает положения равновесия в обратимой реакции.

г) Но Kр = kпр /kобр. Поэтому, если в присутствии катализатора Kр остается неизменной, а kпр возрастает, то точно в такое же число раз возрастает и kобр,
т. е. скорости прямой и обратной реакций увеличиваются в одинаковой степени.

д) Два последних утверждения можно объединить в одно: катализатор только ускоряет (за счет увеличения kпр и kобр) достижение того же (что и в его
отсутствие) положения равновесия.

3. Итак, катализатор не входит в суммарное уравнение реакции. Но, как мы
видели из примеров, он непосредственно участвует в тех или иных промежуточных реакциях.

Следовательно, механизм катализа состоит в том, что исходная реакция
(с низкой константой скорости) заменяется на серию других (с более высокими
константами скорости).

20.5. Три принципиальных способа ускорения реакций

Почему же в промежуточных реакциях могут быть более высокие константы скорости? Прежде чем ответить на этот вопрос, для произвольной двусубстратной реакции вида

запишем уравнение скорости, используя формулу Эйринга (18.40):

Отсюда можно сформулировать три принципиальных способа ускорения реакций

1. Первый из них — увеличение эффективной концентрации реагентов.

а) Данный механизм явно отсутствует в приведенных двух примерах катализа низкомолекулярными веществами (ионами Fe2+ и молекулами I2).

Но он может играть важную роль, когда поверхность катализатора достаточно велика и на ней предварительно связываются молекулы реагентов. Такая ситуация имеет место при гетерогенном катализе, а также при ферментативном катализе, осуществляемом макромолекулами (каковыми являются белки).

в) Так вот, при связывании молекул реагентов с катализатором могут происходить их сильное сближение друг с другом и правильная ориентация друг относительно друга, что и означает повышение эффективной концентрации.

2. Второй принципиальный способ ускорения касается энергии активации.

а) Вспомним её определение (п. 18.2):

т. е. это разница между средней и барьерной (в отношении реакционной активности) энергией вещества.

б) Отсюда второй способ ускорения — это уменьшение энергии активации
«снизу», т. е. за счет увеличения средней энергии реагентов (; рис. 20.1).

Этот способ тоже возможен лишь в случае катализаторов с достаточно
большой поверхностью (ферменты; гетерогенный катализ).

в) Можно представить, что связывание реагента с катализатором сопровождается созданием напряжения в молекуле реагента. Из-за взаимодействия с химическими группами катализатора, определенная связь в реагенте как бы растягивается» (ослабевает), что означает переход реагента в возбуждённое состояние.

г) Когда же превращение молекулы реагента в продукт завершается, часть высвобождающейся в реакции энергии идёт на восстановление прежней структуры катализатора. Таким образом, повышение энергии реагента катализатором совершается как бы «в долг» – в счёт части энергии последующей реакции.

3. а) И, наконец, третий способ ускорения — уменьшение энергии активации «сверху», т. е. путем снижения энергетического барьера (; рис. 20.2).

б) Этого можно достичь путем разбиения исходной реакции на несколько других с меньшими значениями барьерной энергии.

Действительно, допустим, что реакция (20.23) заменяется на две другие:

Если соответствующие группы катализатора уже находятся в реакционно-
активном состоянии, то на первой стадии необходимо активирование лишь
реагента S1, а на второй — реагента S2.

в) В исходной же реакции требуется одновременная активация сразу обоих реагентов. Следовательно, энергия активации каждой промежуточной реакции ниже (за счет более низкого барьера) энергии активации исходной реакции. И наиболее высокое из этих небольших значений определяет константу скорости результирующего превращения.

г) Очевидно, именно данный способ реализуется при катализе неорганическими веществами. В случае же ферментов могут использоваться все три способа (хотя, конечно, не обязательно, что все способы — сразу).

4. Продемонстрируем, насколько эффективно влияет снижение ∆G0ак на константу скорости. Пусть под влиянием катализатора ∆G0ак уменьшается от 109 кДж/моль до 74,5 кДж/моль.

Тогда, согласно формуле Эйринга (18.44), при t = 37°С

т. е. скорость реакции увеличивается в миллион раз.

20.6. Уравнение Михаэлиса-Ментен

Теперь обратимся к кинетике каталитических реакций. Для определенности, будем иметь в виду ферментативные реакции, хотя многое из нижеследующего справедливо и для прочих каталитических процессов.

1. Как и для цепных реакций, уравнение скорости ферментативного процесса зависит от его конкретного механизма. Рассмотрим простейший случай: односубстратныв необратимые реакции вида

протекающие в две стадии:

На первой (обратимой) стадии образуется фермент-субстратный комплекс ES, а на второй он необратимо распадается на фермент и продукт реакции.

2. Вывод уравнения скорости производится по тому же принципу, что и для
цепных реакций (п. 20.2).

а) Так, тоже исходят из условия стационарности. В данном случае оно означает постоянство концентрации комплекса ES:

б) Заметим, что концентрация свободного фермента равна

где cE,0 — общая концентрация фермента — и в свободном состоянии, и в составе комплекса ES.

в) Подставляя cE в (20.29), можно найти стационарную концентрацию комплекса:

Здесь введена константа Михаэлиса:

г) Скорость же образования конечного продукта, а значит и скорость реакции в целом, очевидно, такова:

д) Подставляя cES, получаем искомое выражение:

Величина Vmax — это максимальная скорость реакции; формула же (20.34, а) — уравнение Михаэлиса—Ментен, являющееся основным в ферментативной кинетике.

3. Проанализируем это уравнение.

а) При малых концентрациях субстрата S (когда cS « KM) имеем:

т. е. фермент работает в линейном режиме, а реакция имеет первый порядок.

б) Если же, напротив, концентрация субстрата очень велика, получаем режим насыщения:

Здесь скорость перестает зависеть от концентрации субстрата, не поднимаясь выше Vmax, т. е. реакция приобретает нулевой порядок.

в) Отсюда — та гипербола, которой описывается зависимость v от для ферментативной реакции (рис. 20.3). По мере же расходования субстрата порядок реакции изменяется от нулевого до первого.

20.7. Временные характеристики ферментативной реакции

Явление насыщения — характерное свойство не только ферментативных,
но и вообще всех каталитических реакций.

1. Чтобы лучше понять его природу, полезно ввести в рассмотрение временные характеристики: Т — период деятельности фермента, подразделяемый на 2 части:

T = tχ + tр. (20.36)

а) При этом tχ — холостое время, или время «простоя» молекулы фермента,
т. е. это среднее время от высвобождения с фермента молекулы продукта до
результативного связывания с ферментом очередной молекулы субстрата.

б) А tр — рабочее время, или время собственно ферментативного акта. Иначе говоря, это среднее время от результативного связывания субстрата до высвобождения продукта.

2. а) В ненасыщающем режиме отличны от нуля и tχ, и tр.

б) Но холостое время, очевидно, обратно пропорционально концентрации субстрата:

Действительно, чем выше cS, тем быстрей происходит занятие освободившегося фермента очередной молекулой субстрата. Поэтому

в) Таким образом, в состоянии насыщения фермент (или иной катализатор)
функционирует с максимально возможной для него скоростью, определяемой
только рабочим временем (которое от cS не зависит). Поэтому и пропадает
зависимость от cS.

3. Часто используют число оборотов фермента Aоб. Это количество молекул
субстрата, перерабатываемых молекулой фермента за 1 с. Легко убедиться в
следующих соотношениях:

20.8. Обсуждение уравнения Михаэлиса-Ментен

Сделаем еще несколько замечаний по поводу основного уравнения фер-
ментативной кинетики.

1. Параметры уравнения — Vmax и KM.

а) Смысл величины Vmax мы уже отмечали.

Это максимальная скорость, достигаемая при насыщающих концентрациях
субстрата. Согласно (20.34,б) и (20.39,б),

т. е. Vmax зависит от концентрации фермента и максимального числа оборотов отдельных молекул фермента.

б) Смысл KM таков.

I. Положим cS = KM; тогда из уравнения (20.34, а) вытекает:

Следовательно, KM — такая концентрация субстрата, при которой достигается скорость реакции, равная половине максимальной.

II. Несколько упрощая, можно сказать, что KM отражает сродство фермента к
субстрату: чем это сродство выше, тем KM меньше, т. е. тем круче идет кривая
зависимости υ от cS на рис. 20.3.

в) Итак, KM характеризует сродство фермента к субстрату, а Vmax — активность фермента, уже связавшего субстрат.

2. Определение Vmax и KM.

а) Эти параметры обычно определяют экспериментальным путем, для чего измеряют скорость реакции при разных концентрациях субстрата.

б) Но непосредственно по графику υ(cS) трудно заключить, чему равна Vmax: не всегда ясно, к какому пределу стремится кривая. Поэтому преобразовывают уравнение Михаэлиса—Ментен к линейной форме.

в) Наиболее часто используется метод Лануйивера—Берка (или метод обратных величин):

Здесь получается линейная зависимость 1/υ от 1/cS.

г) Итак, по экспериментальным данным строят график для обратных величин (рис. 20.4). И, продолжая его, находят точки пересечения с осями координат. Как видно из рис. 20.4, эти точки отсекают на оси абсцисс величину –1/KM, а на оси ординат – 1/Vmax.

3. Решение уравнения Михаэлиса–Ментен.

а) Если учесть, что

то уравнение Михаэлиса–Ментен — это дифференциальное уравнение относительно cS:

б) Здесь можно разделить переменные и проинтегрировать:

откуда

Два первых члена правой части — это постоянная интегрирования, опре-
деляемая из начального условия (при t = 0 cS = 0).

в) Но полученное алгебраическое уравнение является трансцендентным, и в явном виде выразить из него нельзя. Тем не менее, видно, что при росте t cS уменьшается, что примерно отражается графиком на рис. 20.5. Начальная часть графика близка к линейной зависимости {нулевой порядок реакции), а
конечная — к экспоненциальной {первый порядок).

Краткое содержание главы 20

В главе рассмотрены цепные и каталитические реакции.

1. а) Особенностью ЦЕПНЫХ реакций является то, что среди их продуктов образуются СВОБОДНЫЕ РАДИКАЛЫ, которые вовлекают в процесс новые молекулы реагентов.

В самом процессе различают три стадии – зарождение, продолжение и обрыв цепи. Стадия продолжения состоит из повторяющихся циклов реакций (т. н. звеньев), инициирующих друг друга.

б) Были приведены примеры цепных реакций, в т. ч.:

в) Кинетические уравнения скорости зависят от механизма цепного процесса. В частности, для первой из приведенных реакций уравнение таково:

По мере расходования брома порядок реакции по нему возрастает от 1/2 до 3/2.

2. а) Что касается КАТАЛИТИЧЕСКИХ процессов, то даны краткие представления о ПОЛОЖИТЕЛЬНОМ и отрицательном, ГОМОГЕННОМ и ГЕТЕРОГЕННОМ катализе, АВТОКАТАЛИТИЧЕСКИХ процессах, ФЕРМЕНТАХ – биологических катализаторах белковой природы.

б) Принципиальная особенность катализа состоит в том, что катализатор не входит в суммарное уравнение реакции и увеличивает в равной степени скорость как прямой, так и обратной реакции.

в) Возможные способы действия катализаторов таковы:

- увеличение эффективной концентрации реагентов,

- повышение энергии реагентов (создание напряжения в их молекулах),

- понижение энергетического барьера (путём разбиения исходной реакции на промежуточные стадии с меньшими барьерами).

г) Для ферментативных реакций, протекающих по простейшему механизму:

скорость описывается УРАВНЕНИЕМ МИХАЭЛИСА-МЕНТЕН:

д) При этом КОНСТАНТА МИХАЭЛИСА, КМ , численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции составляет половину максимальной (0,5 Vmax).

Значения параметров КМ и Vmax можно определить по графику зависимости 1/v от 1/cS (метод Лануйивера-Берка).

е) Интегрирование же уравнения Михаэлиса-Ментен приводит к трансцендентному алгебраическому уравнению относительно концентрации субстрата:

cS + KM∙ ln cS = coS + KM∙ ln coS – Vmax .

Глава 21. КИНЕТИКА ГЕТЕРОГЕННЫХ ПРОЦЕССОВ

21.1. Введение

До сих пор речь шла о кинетике лишь гомогенных процессов.

1. Теперь же обратимся к гетерогенным процессам, где реагирующие вещества находятся в разных фазах. Следовательно, в таких процессах реакция происходит на границах раздела фаз.

2. Конкретным примером являются электродные процессы (главы 14–15) —
электролиз и генерация ЭДС в гальванических элементах.

В частности, возьмем элемент из двух редокс-электродов (рис.14.3).
В левом полуэлементе взаимодействуют растворенное вещество AH2 и платина в составе твердого электрода: эти вещества обмениваются электронами.

Очевидно, сама полуреакция происходит на поверхности электрода.
То же можно сказать о правом полуэлементе.

3. Реакции на границе раздела фаз имеют определенные особенности кинетики. Эти особенности мы обсудим вначале с общих позиций (т. е. применительно к любым гетерогенным процессам), а в следующей главе — в отношении конкретных электрохимических процессов.

а) В гетерогенной реакции различают обычно не менее трех стадий:

I. перенос реагирующих веществ к поверхности раздела фаз,

II. собственно реакцию,

III. отвод продуктов реакции от поверхности.

б) Причём в основе первой и третьей стадий лежат не химические, а физико-химические процессы. Как правило, это диффузия и движение частиц в электрическом поле.

4. В частности, для приведенного выше примера стадии левой полуреакции отражаются схемой:

5. а) Результирующая же скорость гетерогенной реакции определяется, очевидно, самой медленной стадией. Чаще всего такой стадией является именно диффузия.

б) Следовательно, диффузия играет очень важную роль в кинетике гетерогенных процессов. В связи с этим, остановимся на ней подробнее.

21.2. Общие сведения о диффузии

1. а) Диффузия — это самопроизвольное перемещение частиц {молекул) из области с более высокой в область с более низкой концентрацией. В основе ее — хаотичное тепловое движение данных частиц.

б) В п. 4.8 мы давали практически такое же определение для осмотических
процессов. И находили, что при переходе п молей вещества от концентрации c1
к меньшей концентрации c2 уменьшение энергии Гиббса системы равно

в) Отсюда следуют два обстоятельства.

I. Во-первых, диффузия — это те же осмотические процессы, но рассматриваемые на уровне частиц и молекул.

II. Во-вторых, в результате диффузии, как и в осмотических процессах, теплота не поглощается и не выделяется, а все изменение ∆G обусловлено изменением только энтропии системы.

г) Причем, видимо, в ходе диффузии энтропия возрастает, т. к. частицы переходят к менее упорядоченному расположению. Таким образом, диффузия — одно из проявлений второго начала термодинамики.

2. а) Важнейшей характеристикой является поток диффузии в каком-либо на-
правлении, jдиф. Это количество вещества (в молях), диффундирующего в единицу времени через единичное поперечное сечение, перпендикулярное данному направлению:

3. Для диффузии характерны следующие три закона.

I. Первый закон Фика (в одномерном варианте):

а) Суть этого закона в том, что поток диффузии в определенном направлении
пропорционален градиенту концентрации вещества в данном направлении.

Иными словами, чем больше разница концентраций между точками пространства, тем сильней диффузия.

б) Знак минус в формуле (21.2, а) обусловлен тем, что диффузия происходит в сторону снижения градиента концентрации (дс/дx < 0), тогда как величина jдиф должна быть положительной.

в) Что касается D, то это — коэффициент диффузии.

II. Второе соотношение — уравнение непрерывности:

а) Чтобы понять его, выделим на направлении диффузии небольшой интервал dx, ограниченный сечениями I и II (рис. 21.2).

Ввиду малости интервала можно полагать, что во
всех его точках концентрация одинакова и равна с.

б) Так вот, уравнение (21.3) констатирует довольно очевидную вещь.

Концентрация вещества в интервале dx изменяется со временем (дc/дt ≠ 0) в том случае, если на границах этого интервала различен диффузионный поток (д jдиф /дx ≠ 0).

в) Действительно, чтобы, например, концентрация убывала со временем, необходимо, чтобы приток вещества в интервал был меньше оттока вещества из интервала:

г) Таким образом, положительный градиент потока диффузии (∂ jдиф/∂х > 0) вызывает снижение концентрации в точках интервала (∂с/∂t < 0), а отрицательный градиент потока – возрастание концентрации.

III. Наконец, третье соотношение — второй закон Фика. Он следует из первых двух законов, если коэффициент диффузии одинаков во всех точках пространства:

откуда

б) Итак, скорость изменения со временем концентрации вещества в некоторой точке пространства пропорциональна второй производной концентрации вещества по направлению диффузии.

4. Завершая краткое изложение сведений о диффузии, отметим также свойст-
ва стационарной диффузии.

а) Диффузия называется стационарной, если концентрация вещества в точках пространства, несмотря на диффузию, не меняется: