Конспект лекций по дисциплине «Научные основы производства продуктов питания» для студентов кафедры «Технология и организация общественного питания» всех форм обучения (стр. 6 )

■  продолжительность жизни в клетке — от очень быстро обновляемых белков с периодом полураспада (Т1/2) менее 1 ч до очень медленно обновляющихся белков, Т1/2 которых исчисляют неделями и месяцами;

■  схожие участки первичной структуры и родственные функции — семейства белков.

В организме человека содержится огромное количество белков (около 50 000). Вместе с тем, каждая белковая молекула имеет строго определенный генетически закодированный аминокислотный состав, что объясняет специфические физико-химические свойства и разнообразные биологические функции белков.

Известно около 3 000 ферментов белковой природы, осуществляющих биохимические реакции в организме человека. К регуляторным белкам, обеспечивающим регуляцию и интеграцию обмена веществ, относят некоторые гормоны, например, инсулин, а также белки-репрессоры, координирующие экспрессию генов хромосом и соответственно биосинтез белковых молекул.

В качестве примера транспортных белков, осуществляющих связывание и транспорт различных питательных веществ через мембраны внутрь клетки и между тканями, можно привести белки сыворотки крови, участвующие в транспорте липидов; миоглобин и гемоглобин, доставляющие кислород; белки-пермеазы, связывающие глюкозу, аминокислоты, другие метаболиты и переносящие их внутрь клетки.

Белки мышечной ткани — миозин и актин — отвечают за сократительную функцию, выполняют преобразование свободной (химической) энергии в механическую работу.

Множество белков выполняют структурную функцию: участвуют в построении различных мембран (плазматических, митохондриальных); обеспечивают прочность опорных тканей (коллаген — опорного каркаса костной ткани, хрящей, сухожилий; кератин — рогового слоя кожи, волос, ногтей; эластин — эластичной ткани).

Белки обезвреживают бактерии, вирусы, чужеродные белки, попадающие в организм из окружающей среды. Белки, выполняющие защитную функцию, называются иммуноглобулинами (антителами), они образуются в лимфоцитах. К защитным белкам также относятся фибриноген и тромбин, которые участвуют в свертывании крови и предохраняют организм от кровопотери при случайных ранениях, авариях и т. д.

К резервным белкам, используемым в качестве запасных материалов для питания развивающегося организма, относят: проламины и глютелины — основные запасные белки хлебных злаков; белки яйца (овальбумины), используемые для развития зародыша; основной белок материнского молока (казеин), чрезвычайно важный для полноценного кормления новорожденных млекопитающих.

Попадая в организм, белки расщепляются под воздействием ферментов до аминокислот, часть из которых распадается на органические кетокислоты; из них вновь синтезируются необходимые организму аминокислоты, белки и вещества белковой природы. Организм взрослого человека в процессе эволюции потерял способность к синтезу 8 аминокислот, которые в связи с этим принято называть незаменимыми. Незаменимые аминокислоты синтезируются только растительными организмами, поэтому человеку необходимо получать их с пищей. К незаменимым аминокислотам относят: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, тирозин, триптофан. Организм ребенка также не синтезирует гистидин и цистин. Дефицит названных аминокислот в пище может привести к нарушениям обмена веществ.

Экспертами FAO — продовольственной и сельскохозяйственной организа­ции ООН (Food and Agricultural Organization of the United Nation), в качестве идеального (стандартного) принят пищевой белок, в 1 г которого содержится следующее количество незаменимых аминокислот, мг: изолейцин — 40; лейцин — 70; лизин — 55; метионин + цистин — 35; фенилаланин + тирозин — 60; триптофан — 10; треонин — 40; валин — 50. Аминокислотный состав пищевых продуктов сравнивают с составом идеального белка с помощью аминокислотного химического скора. Один из доступных способов определения аминокислотного скора — расчет отношения количества каждой незаменимой аминокислоты в испытуемом белке к количеству этой же аминокислоты в идеальном белке:

мг АК в 1 г испытуемого белка • 100

Аминокислотный скор =---------------------------- ,

мг АК в 1 г идеального белка

Где АК — любая незаменимая аминокислота.

В идеальном (стандартном) белке аминокислотный скор каждой незаменимой кислоты принимается за 100 %. Лимитирующей биологическую ценность аминокислотой считается та, скор которой имеет наименьшее значение. Не все продукты питания полноценны по аминокислотному составу (табл. 3.1).

Животные белки (белки мяса, молока, яиц) наиболее близки по своему скору к идеальному, растительные — дефицитны по отдельным аминокислотам: белок пшеницы содержит лишь около 50 % лизина, картофель и большинство бобовых — около 60 % метионина и цистина по сравнению с идеальным белком.

Сведения о биологической ценности белков необходимо учитывать при со­ставлении сбалансированных рационов питания и производстве специализиро­ванных пищевых продуктов, принимая во внимание принцип взаимного дополне­ния лимитирующих аминокислот. Примером может служить создание комбинированных пищевых продуктов из растительного и молочного сырья.

Биологическая ценность белков зависит не столько от их аминокислотного состава, сколько от доступности ферментам ЖКТ и степени усвояемости. Следует учесть, что растительные и животные белки не в одинаковой степени усваиваются организмом: белки молока и яиц в среднем усваиваются на 96 %, мяса и рыбы — на 95 %, хлеба из муки I и II сортов — на 85 %, овощей — на 80 %, картофеля, хлеба из обойной муки, бобовых — на 70 %.

Качество и усвояемость белка зависят от технологической обработки сырья и пищевых продуктов. Щадящая кулинарная обработка разрушает третичную структуру белков, что обеспечивает их большую доступность действию пищеварительных ферментов желудка и кишечника, а следовательно, повышает их усвояемость. В условиях жесткой и длительной тепловой обработки белки вступают в реакцию с углеводами и другими пищевыми компонентами, образуются меланоиды и прочие соединения, которые не усваиваются организмом, придают пищевому продукту неприятный вкус и другие неудовлетворительные органолептические свойства.

В животных, зерновых и зернобобовых продуктах белки составляют 95 % всех азотистых веществ, в овощах и фруктах — 30-50 %. Некоторые азотистые соединения — пуриновые основания, нуклеиновые кислоты, креатин и нитраты — могут неблагоприятно влиять на организм. Особенно много пуриновых ос­нований, креатина и нуклеиновых кислот в печени и почках сельскохозяйственных животных, что требует определенного ограничения в их потреблении.

И недостаток, и избыток белка в питании отрицательно сказывается на обмене веществ и приводит к ряду заболеваний. Характерные признаки белковой недостаточности — замедление роста и умственного развития, нарушение кос­теобразования, кроветворения, обмена витаминов. Снижается сопротивляемость организма к инфекциям.

Избыток белка в питании создает нагрузку на печень и почки вследствие большого поступления и выведения азотосодержащих веществ, перевозбуждает нервную систему, может вызвать гиповитаминоз витаминов А и В6. Повышенное содержание нуклеиновых кислот в организме ведет к накоплению продукта обмена пуринов — мочевой кислоты, в суставных сумках, органах и тканях. В результате возникают заболевания суставов, подагра, мочекаменная болезнь.

Потребность и нормирование белков в питании. Потребность в белках взрослого здорового человека зависит от возраста, пола, физической активности, ха­рактера трудовой деятельности, физиологического состояния. При нормировании количества белка в рационе питания учитывают:

■  основное количество белка (надежный уровень) — белковый минимум, который поддерживает азотистое равновесие только в условиях покоя и комфортной внешней среды (25-35 г/сут., для отдельных категорий людей — до 50 г/сут. и более);

■  дополнительное количество белка — обеспечивает высокий уровень азотис­того метаболизма (около 50 % от основного количества белка).

Из суммы основного и дополнительного количества складывается белковый оп­тимум. Если бы все белки пищи были полноценными, то его потребление (бел­ковый оптимум) следовало ограничивать 30-55 г/сут. Но ввиду того, что в обыч­ном питании присутствуют также малоценные и неполноценные белки, общее количество белка в рационе питания должно составлять 0,8-1,0 г/кг массы тела и соответствовать 11-13 % калорийности рациона. Это количество должно быть увеличено для детей до года — 2,2-2,9 г/кг массы тела, детей старше года — от 36 до 87 г/сут., для беременных и кормящих женщин — до 2,0 г/кг массы тела, для больных в период выздоровления после тяжелых инфекций, хирургических операций, при переломах костей, ожоговой болезни, туберкулезе — до 1,5—2,0 г/кг массы тела. Высокобелковые диеты в большинстве случаев допускают употребление белка не более 120-130 г/сут.

Физиологическая потребность в белке для взрослого населения — от 65 до 117 г/сут. Для мужчин и от 58 до 87 г/сут. Для женщин. Доля белков животного происхождения должна составлять для взрослого человека 50 % от общего ко­личества белков в рационе питания. Предусмотрено повышение доли животных белков для детей, беременных женщин и кормящих матерей — до 60 %.

Белок ограничивают при недостаточности функции почек и печени, подагре и некоторых других заболеваниях. Возможно даже временное исключение белка из рациона. В малобелковых диетах при хронической почечной недостаточности содержание белка снижается до 20-40 г/сут., из них 60-70 % составляют животные белки.

В большей части стран Европы и северной америке рекомендуемые нормы белка несколько ниже, чем в России— 0,8-0,9 г/кг массы тела, в том числе животные белки не должны превышать 50 % от общего количества белка.

Энергетическая ценность 1 г белка составляет 4 ккал.

Характеристика важнейших протеиновых (стандартных) аминокислот. К на­стоящему времени обнаружено и изучено около 300 аминокислот, которые ши­роко распространены в растительном и животном мире. В состав белков обычно входят 20 аминокислот, называемых в связи с этим белковыми или протеиногенными. Сравнительно недавно ученые франкфуртского университета (германия) открыли и описали еще одну белковую аминокислоту — аминолимонную. Эта 21-я аминокислота содержится в белках рибонуклеиновых комплексов человека и многих других организмов: от бактерий до млекопитающих.