Введение в физику белка (стр. 25 )

  Рис.9-7. Свободно-сочлененная цепь  —  модель клубка.
 
 
 

  Такую цепь можно описать как цепочку из векторов r1, r2 ,..., rM (напомню: вектор в математике  —  это отрезок прямой, имеющий направление). Эти вектора имеют одинаковую длину r, и каждый из них направлен от предыдущего сочленения к последующему. Сумма векторов
 

(9.17)

есть просто вектор, идущий от начала к концу цепи. Квадрат длины этого вектора есть
 

(9.18)

  Найдем теперь среднюю величину <h2>, т. е. усредним h2 по всем возможным тепловым флуктуациям цепи. При этом мы должны учесть, что <ri2>, средний квадрат вектора ri, есть просто r2, а среднее произведение любых векторов <rirj> есть 0 при i¹j, так как, свободно вращаясь, эти вектора имеют ту же вероятность быть направленными что в одну, что в разные стороны.
  Значит, средний квадрат расстояния между концами свободно-сочлененной цепи есть
 

(9.19)

то есть линейные размеры (радиус и т. д.) клубка растут с ростом числа M звеньев в цепи как M1/2. Отсюда следует, что объем клубка пропорционален M3/2  —  в то время как для всех "нормальных" (имеющих фиксированную плотность) тел объем растет только как число частиц M,  —  т. е. гораздо медленнее, чем M3/2. Такая аномально сильная зависимость объема клубка от размера цепи и есть самое характерное свойство клубка. Из него, в частности, вытекает крайне низкая плотность клубка, образованного длинными цепями, и, как следствие  —  практическое отсутствие контактов между дальними по цепи звеньями.
  Недостаток, недостаточная реалистичность свободно-сочлененной модели  —  в том, что она рисует клубок в сильно идеализированном виде, т. к. допускает, что в любом своем звене цепь может поворачиваться на любой угол,  —  а это, вообще говоря, не так. Однако формулу (9.19) можно переписать в более общем виде,
 

<h2> = Lr,

(9.20)

где L = Mr   —  полная ("контурная") длина цепи, пропорциональная числу звеньев в ней, а r  —  эффективное расстояние между "свободными сочленениями" цепи, т. е. характерная длина, на которой цепь "забывает" о своем направлении (для справки: в полипептидной цепи эта характерная длина  —  или, как говорят, "длина Куновского сегмента"  —  составляет 30 — 40, т. е. Куновский сегмент такой цепи содержит около 10 аминокислотных остатков). В виде (9.20) формула, описывающая размер клубка, уже обретает достаточную общность и может применяться для описания реальных полимеров

10

  Обсудим теперь свойства боковых групп аминокислотных остатков. В особенности я хочу остановиться на том, какие именно структуры стабилизуют те или иные остатки.
  Список 20 "стандартных", т. е. кодируемых ДНК аминокислотных остатков дан в Таблице 10/1; там же дан их молекулярный вес и встречаемость в белках. Структуры аминокислотных остатков представлены на картинке 10-1.
 

  Таблица 10/1. Основные свойства аминокислотных остатков
 

_____ Аминокислотный остаток _____	% в белках E. coli	Мол вес при pH7 (дальтон)	DGвода®спирт бок. группы при 250С (ккал/моль)
название	код
	3-букв.	1-букв.
Глицин	Gly	G	8	57	0
Аланин	Ala	A	13	71	-0.4
Пролин	Pro	P	5	97	-1.0
Глутаминовая кислота	Glu	E	»6	128	+0.9
Глутамин	Gln	Q	»5	128	+.03
Аспарагиновая кислота	Asp	D	»5	114	+1.1
Аспарагин	Asn	N	»5	114	+0.8
Серин	Ser	S	6	87	+0.1
Гистидин	His	H	1	137	-0.2
Лизин	Lys	K	7	129	+1.5
Аргинин	Arg	R	5	157	+1.5
Треонин	Thr	T	5	101	-0.3
Валин	Val	V	6	99	-2.4
Изолейцин	Ile	I	4	113	-1.6
Лейцин	Leu	L	8	113	-2.3
Метионин	Met	M	4	131	-1.6
Фенилаланин	Phe	F	3	147	-2.4
Тирозин	Tyr	Y	2	163	-1.3
Цистеин	Cys	C	2	103	-2.1
Триптофан	Trp	W	1	186	-3.0

Примечания. Все данные взяты из [3],  —  за исключением данных по гидрофобности боковых групп, которые взяты из I. I.Fauchere, V. Pliska, Eur. J. Med. Chem.-Chim. Ther. (1983) 18:369. Объем (в 3), приходящийся на аминокислотный остаток в белке или в растворе, близок к его молекулярному весу в (дальтонах), умноженному на 1.3. Точнее,  —  процентов на 5 побольше, чем (мол. вес) x 1.3, если в остатке много алифатических (-СН2-, - СН3) групп, и процентов на 5 поменьше, чем (мол. вес) x 1.3, если в остатке много полярных (О, N) атомов.
 
 
 

  Рис.10-1. Боковые цепи двадцати стандартных аминокислотных остатков.
 

  Рассмотрим теперь структурные тенденции аминокислотных остатков; они стали известными после многолетнего статистического исследования белковых структур. Такие исследования отвечают на вопрос: "Что чаще всего бывает, и чего чаще всего не бывает?".
  Для систематизации ответов полезной может быть следующая ниже Таблица 10/2, куда я вписал, наряду со встречаемостью аминокислотных остатков в разных местах белков, такие свойства остатков, как: наличие NH группы в главной цепи (ее нет только у иминокислоты пролина); наличие Сb атома в боковой цепи (его нет только у глицина); число не-водородных g атомов в боковой цепи; наличие и вид полярных группировок в боковой цепи (диполей или зарядов  —  со знаком; жирным выделено то зарядовое состояние, что относится к "нормальному" рН7).
 
 

 Таблица 10/2. Основные структурные свойства аминокислотных остатков

A. к.

Наличие

число

Диполь/заряд

pK

Яркая тенденция быть в:

ост.

NH

Cb

g

до

спираль

за

клубок

ядро

aN

|aN

a

aC|

aC

b

Gly

-

-

+

Ala

+

-

Pro

1

+

-

-

-

-

+

Glu

1

COOH Þ CO2-

4.3

+

+

-

-

-

-

Asp

1

COOH Þ CO2-

3.9

+

+

-

-

-

-

+

-

Gln

1

OCNH2

-

Asn

1

OCNH2

+

-

+

-

+

-

Ser

1

OH

+

+

His

1

NH; и N Þ NH+

6.5

-

+

+

Lys

1

NH2 Þ NH3+

10.5

-

-

+

+

-

-

Arg

1

HNC(NH2)2+

12.5

-

-

+

+

-

+

-

Thr

2

OH

+

+

Ile

2

+

-

+

Val

2

+

-

+

Leu

1

+

+

-

+

Met

1

+

+

-

+

Phe

1

+

-

+

Tyr

1

OH Þ O-

10.1

-

+

+

Cys

1

SH Þ S-

9.2

-

+

+

Trp

1

NH

+

+

Примечания. К "структурным свойствам" отнесена тенденция быть в a-спирали (a), и особо   —  в ее N - и С-концевых витках, а также  —  непосредственно перед N - и за С-концом спирали; тенденция быть в b-структуре; тенденция быть в нерегулярных структурах, т. е. "петлях" (включая сюда и b-изгибы цепи); и, наконец, —  тенденция быть в гидрофобном ядре глобулы, а не на ее поверхности. Тенденцию "быть" я отмечал значком "+", "не быть "  —  значком "-". Жирным значком отмечалась особо сильная тенденция.